= = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = =
Файл: >>>>>> Скачать ТУТ!
= = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = =
Справочник химика 21
Вы точно человек?
Общая характеристика физико-химических свойств белков
Она зависит от аминокислотного состава белка и природы растворителя. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. Заряд белковой молекулы обусловлен реакцией среды и соотношением ионогенных групп в белковой молекуле. Молекула белка дифильна, в ней имеются гидрофильные и гидрофобные группы, причем гидрофильные в большинстве нативных белков находятся на поверхности, а гидрофобные внутри белковой молекулы. Одноименные заряды способствуют растворимости белка, так как препятствуют соединению молекул и выпадению в осадок. Для осаждения белка, его необходимо лишить этих двух факторов устойчивости. Методом осаждения белка является высаливание - осаждение белка с помощью нейтральных солей. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой pI — кислотностью среды pH , при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле например, при электрофорезе. В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. ВеличинаpIзависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: ЗначениеpIданного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличием других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными свойствами обладают SH-группа цистеина и ОН-группа тирозина. Электрические свойства белков определяются присутствием на их поверхности положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Наличие заряженных группировок белка определяет суммарный заряд белковой молекулы. Если в белках преобладают отрицательно заряженные аминокислоты, то его молекула в нейтральном растворе будет иметь отрицательный заряд, если преобладают положительно заряженные — молекула будет иметь положительный заряд. Суммарный заряд белковой молекулы зависит и от кислотности рН среды. При увеличении концентрации ионов водорода увеличении кислотности происходит подавление диссоциации карбоксильных групп:. Таким образом, при увеличении кислотности среды происходит уменьшение на поверхности молекулы белка числа отрицательно заряженных и увеличение числа положительно заряженных групп. Совсем другая картина наблюдается при снижении концентрации ионов водорода и увеличении концентрации гидроксид-ионов. Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает. Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. При увеличении кислотности среды в молекуле белка снижается число отрицательно заряженных группировок и увеличивается число положительно заряженных, молекула постепенно теряет отрицательный и приобретает положительный заряд. При снижении кислотности раствора наблюдается противоположная картина. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку pI ;pIявляется характерной константой белков. Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды. В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка. Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Для освобождения белка от посторонних ионов обычно его раствор пропускают через колонку, наполненную смесью анионо- и катионообменников. Изоионной точкой данного белка принято называть значение рН изоионного раствора этого белка:. Согласно этому уравнению, изоионная точка белка зависит от его концентрации. Очевидно, поэтому белок, за исключением случая, когда рIравно 7, не может быть одновременно изоэлектрическим и изоионным. Ряд белков обладает и четвертичной структурой. Первичная структура-это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, связанных ковалентной кислото-амидной пептидной связью. Поскольку в образовании пептидной связи участвуют только А-амино и А-карбоксильные группы аминокислот, первичная структура всегда линейна. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Она отвечает за последующие уровни организации белков, определяет большинство физико-химических свойств, видовую и тканевую специфичность, а также и функции белков. Каждый из 50 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. В зависимости от наличия какого-либо радикала, аминокислоты образуют различные белки третичной и четвертичной структур. Образованные домены участвуют в строении четвертичных структур белка. Они связываются между собой благодаря особой последовательности радикалов, которые как бы подходят друг к другу, как "ключ к замку". Таким образом последовательность и положение радикалов обуславливают четвертичную структуру белка. Так же они способствуют образованию активного центра на глобулах, с помощью которого белки могут соединяться с лигандами органического и неорганического строения. От этого зависит их функция. Полимерные цепи обуславливают структуру и функцию белка. Замена или нехватка одной или нескольких аминокислот ведет и изменение структуры белка и его функции. В этом и заключается специфичность первичной структуры, так как она определяет строение белка. Примером образований из первичной структуры являются нуклеиновые кислоты, биополимеры, образованные остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках. В настоящее время расшифрована первичная структура около белков, а в природе имеется 10 в12степени разнообразных белков. Первичная структура — это последовательность порядок соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи. Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты. Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом: Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования от англ. В то же время исследуемые полипептидные фрагменты значительно короче тех природных белков, с которыми приходится иметь дело. Поэтому необходимо предварительное разрезание исходного полипептида на короткие фрагменты. После секвенирования полученных фрагментов их необходимо снова сшить в первоначальной последовательности. Сначала проводят избирательный ,частичный гидролиз полипептидной цепи на короткие пептиды олигопептиды ,последовательность аминокислот в которых может быть точно определена. В частичном гидролизе выделяют 2 метода: Химические методы основаны на применении химических реактивов,вызывающих селективный распад пептидных свячзей,образованных определенными аминокислотами,оставляя незатронутыми остальные пептидные связи. Химотрипсин-1 триптофана2 тирозина3 фенилаланина. Определяется чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Зная первичную структуру,можно написать стуктурную формулу белковой молекулы,а начит снтезировать этот белок искусственным путём и знать его свойства. Вторичная структура белка -конфигурация полипептидной цепи,т. В на каждый виток приходится 3,6 аминокислотных остатка. Различают две основные формы конформаций: Между этими формами осуществляются переходы, соответственно отражающиеся в биологических свойствах. В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида - глобулы. Как правило, значительная часть полипептидной цепи таких белков формирует -спирали и -складки. Соотношение между ними может быть самым различным. Например, у миоглобина имеется 5 -спиральных сегментов и нет ни одной -складки. У иммуноглобулинов, наоборот, основными элементами вторичной структуры являются -складки, а -спирали вообще отсутствуют. В вышеприведенной структуре фосфоглицераткиназы и те и другие типы структур представлены примерно одинаково. В некоторых случаях, как это видно на примере фосфоглицераткиназы, отчетливо просматриваются две или более четко разделенные в пространстве но тем не менее, конечно, связанные пептидными мостиками части - домены. Зачастую различные функциональные зоны белка разнесены по разным доменам. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепи вторичную структуру. Так, белок -креатин основной белковый компонент ногтей, волос, кожи построен из протяженных -спиралей. Фиброин шелка состоит из периодически повторяющихся фрагментов Gly - Ala - Gly - Ser , образующими -складки. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, пример - полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров -спиралей. Ионные связи возникают между заряженными анионными карбоксильными группами радикалов и положительно заряженными катионными группами радикалов. Водородные связи возникают между гидрофильными незаряженными группами -ОН,,SH-группы и любыми другими гидрофильными группами. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Как будет показано далее, все биологические свойства белков каталитические, гормональные, антигенные и др. Любые воздействия термические, физические, химические , приводящие к нарушению этой конформации HYPERLINK " http: И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие. FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Белковые молекулы как основа жизни. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии. Белок как амфотерный коллоид. Осаждение концентрированными минеральными кислотами. Осаждение белка солями тяжелых металлов. Липопротеины, химический состав, строение, представители, биологическая роль. Для белков характерны следующие физико-химические свойства: Факторы, определяющие стабильность белковых растворов: Наличие гидратной оболочки, препятствующей объединению белковых молекул. В полунасыщенном растворе NH4 2-SO4 осаждаются глобулины, а в насыщенном - альбумины. После удаления осаждающего фактора, белки переходят в растворённое состояние. При увеличении концентрации ионов водорода увеличении кислотности происходит подавление диссоциации карбоксильных групп: Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает и снижается число протонированных аминогрупп Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. Изоионной точкой данного белка принято называть значение рН изоионного раствора этого белка: Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках В образовании первичной структуры участвуют -аминокислоты. Затем определяют какой перед нами олигопептид,с N-илиC-концевой аминокислотой. Если с N-концевой,то используется либо метод Сенгера,либо метод Эдмана. Если с C-концевой,то используется метод Акабори. Современные методы определения первичной структуры белка: В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:
Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация. Молекулярный вес размеры и форма растворимость ионизация гидратация Индивидуальные белки различаются по своим физикохимическим свойствам: Различия белков по молекулярной массе. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи а для олигомерных белков и от Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: Б елки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от до 1 Да и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров или субъединиц. Различия белков по форме молекул. П о форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки исключение составляют мембранные белки. Различия по р астворимости белков. Растворимость белков в воде зависит от формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. Кроме этого, растворимость белка определяется составом растворителя, то есть наличием в растворе других растворённых веществ. Например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде. С другой стороны, увеличение концентрации нейтральных солей может способствовать выпадению определённых белков в осадок. Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, также снижают растворимость белков. На поверхности большинства внутриклеточных белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде. Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации ионогенные группы. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apг и Гис. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, то есть белок находится в изоэлектрическом состоянии. Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп -СОО- , то изоэлектрическая точка этих белков лежит в слабокислой среде. Изоэлектрическая точка белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, - гистоны, входящие в состав хроматина. Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке. Суммарный заряд увеличивает количество диполей воды, способных связываться с белковой молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряженных молекул, в результате растворимость белков увеличивается. Заряженные белки могут двигаться в электрическом поле: Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле. Главная Новости Правила О нас Контакты. Главная Рефераты Контрольные работы Курсовые работы Дипломные работы Другие работы О нас. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация Категория: Биология и генетика Описание: Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать Понятие юридической ответственности Контрольные вопросы Темы рефератов 9. Понятие законности и ее принципы Правопорядок Контрольные вопросы Контрольные вопросы Темы рефератов Нормативные акты и правовая литература Понятие законности и ее принципы Законность представля Понятие правотворчества и его принципы Виды правотворческой деятельности в Российской Федерации Основные стадии правотворческого процесса Законодательная техника Контрольные вопросы Темы рефератов Пост Понятие систематизации законодательства Учет нормативных актов Кодификация законодательства Контрольные вопросы Темы рефер Понятие реализации норм права и ее основные формы Применение права важнейшая форма реализации правовых норм Стадии процесса применения права Акты применения права Применение аналогии зако Понятие основ конституционного строя Народовластие как важнейший принцип Конституционного строя России Основные принципы конституционного строя Контрольные вопросы Понятие правового статуса человека и гражданина Понятие гражданства Российской Федерации Способы утраты гражданства Российской Федерации
Приказ минкультуры рф от 05.05 2014 763
Стихи про светофор для детей короткие
Бон аппетит инструкция
Схема подключения магнитолы фольксваген
Понятие и цели макроэкономической политики