= = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = =
Файл: >>>>>> Скачать ТУТ!
= = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = = =
Первичная структура белков
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ
1. Первичная структура белков.
Для описания строения белковой молекулы были введены понятия о первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белковой молекулы. В последние годы появились еще такие понятия, как сверхвторичная структура, характеризующая энергетически предпочтительные агрегаты вторичной структуры, и домены — части белковой глобулы, представляющие собой достаточно обособленные глобулярные области. Количество и последовательность расположения аминокислот, и местоположение дисульфидных связей в полипептидной цепи определяют первичную структуру белка. Между первичной структурой белка и его функцией у данного организма существует самая тесная связь. Для того, чтобы белок выполнял свойственную ему функцию, необходима совершенно определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи этого белка. Даже небольшие изменения в первичной структуре могут значительно изменять свойства белка и соответственно его функции. Например, в эритроцитах здоровых людей содержится белок— гемоглобин с определенной последовательностью аминокислот. Небольшая часть людей имеет врожденную аномалию структуры гемоглобина: Такой гемоглобин существенно отличается по физико-химическим и биологическим свойствам от нормального. Дети, родившееся с этой аномалией, в раннем детстве погибают от серповидноклеточной анемии. Исчерпывающие доказательства в пользу утверждения, что биологическая активность определяется аминокислотной последовательностью, были получены, после искусственного синтеза фермента рибонуклеазы Меррифилд. Синтезированный полипептид с той же аминокислотной последовательностью, что и естественный фермент, обладал такой же ферментативной активностью. Исследования последних десятилетий показали, что первичная структура закреплена генетически и в свою очередь определяет вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы и ее общую конформацию. Первым белком, у которого была установлена первичная структура, был белковый гормон инсулин содержит 51 аминокислоту. Это было сделано в г. К настоящему времени расшифрована первичная структура более десяти тысяч белков, но это очень небольшое количество, если учесть, что в природе белков около 10 Зная первичную структуру белка, можно точно написать его структурную формулу, если белок представлен одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, то их предварительно разъединяют, используя специальные реактивы. Для определения первичной структуры отдельной полипептидной цепи, методами гидролиза с использованием аминокислотных анализаторов, устанавливают ее аминокислотный состав. Затем, применяя специальные методы и реагенты, определяют природу концевых аминокислот. Для установления порядка чередования аминокислот, полипептидную цепь подвергают ферментативному гидролизу, при котором образуются осколки этой полипептидной цепи — короткие пептиды. Эти пептиды разделяют методом хроматографии и устанавливают последовательность аминокислот в каждом. Таким образом, достигается этап, когда последовательность аминокислот в отдельных пептидах фрагментах белка известна, но остается невыясненной последовательность самих пептидов. Последнюю устанавливают с помощью так называемых перекрывающихся пептидов. Для этого используются какой-либо другой фермент, расщепляющий исходную полипептидную цепь в других участках, и определяют аминокислотную последовательность вновь полученных пептидов. Пептиды, образованные под действием двух ферментов, содержат одинаковые фрагменты аминокислотных последовательностей. Большой вклад в изучение строения белковой молекулы сделали Л. Обратив внимание на то, что в молекуле белка больше всего пептидных связей, они первыми провели кропотливые рентгеноструктурные исследования этой связи. Изучили длины связей, углы под которыми располагаются атомы, направление расположения атомов относительно связи. На основании исследований были установлены следующие основные характеристики пептидной связи. Четыре атома пептидной связи и два присоединенных a-углеродных атома лежат в одной плоскости. Группы R и Н a-углеродных атомов лежат вне этой плоскости. Атомы О и Н пептидной связи и два a-углеродных атома и R-группы имеют транс-ориентацию относительно пептидной связи. Отсюда следует, что связь С-N имеет частично характер двойной связи. Цис-конфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь в некоторых циклических пептидах. Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две связи с a-углеродными атомами, способными к вращению. Это связи С a —N угол вращения вокруг этой связи обозначается j и связь С a —С угол вращения вокруг этой связи обозначается y. Пептидная связь по своей химической природе является ковалентной и придает высокую прочность первичной структуре белковой молекулы. Являясь повторяющимся элементом полипептидной цепи и имея специфические особенности структуры, пептидная связь влияет не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи. Особенности строения пептидной связи, ее влияние на формирование вторичной структуры белка а-спираль, складчатый лист, статистический клубок. Связи стабилизирующие вторичную структуру белковой молекулы. Вторичная структура белковой молекулы образуется в результате того или иного вида свободного вращения вокруг связей, соединяющих a-углеродные атомы в полипептидной цепи. В природных полипептидных цепях обнаружены три основных типа структуры: Наиболее часто встречается правозакрученная a-спираль. Эта структура очень стабильна, так как в ней почти или полностью отсутствуют стерические затруднения, особенно для R-групп боковых цепей аминокислот. R-группы аминокислот направлены наружу от центральной оси a-спирали. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, то есть стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные. Такие структуры называются b-складчатые листы рисунок 2. Участки белковой цепи с нерегулярной укладкой аминокислотных остатков в пространстве, которые также удерживаются благодаря водородным связям — называются неупорядоченными, бесструктурными — статистическим клубком. Все эти структуры возникают самопроизвольно и автоматически вследствие того, что данный полипептид имеет определенную аминокислотную последовательность, которая предопределена генетически. Так, a-спиральная структура a-кератин хорошо приспособлена к тому, чтобы образовывать наружные защитные структуры-перья, волосы, рога, копыта. Наличие только a-спиралей или b-структур характерно для нитевидных-фибрилярных белков. В составе глобулярных-шаровидных белков содержание a-спиралей и b-структур и бесструктурных участков сильно варьирует. Сведения о чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а также о наличии в белковой молекуле спирализованных, складчатых и неупорядоченных участков еще не дают полного представления ни об объеме, ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти особенности строения белка выясняются при изучении его третичной структуры, под которой понимают общее расположение в пространстве в определенном объеме полипептидной цепи. Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. B Институциональная структура МЕРКОСУР I. Структура и содержание выпускной квалификационной работы IV. Графическая структура темы занятия Акты применения права: Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права?
Строение и уровни структурной организации белков Выделяют четыре уровня структурной организации белков: Каждый уровень имеет свои особенности. Первичная структура белка Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид [показать]. При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов. Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи: Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь см. Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью. Номенклатура пептидов и полипептидов. Название пептидов складывается из названий входящих в них аминокислот. Две аминокислоты дают дипептид, три — трипептид, четыре — тетрапептид и т. Каждый пептид или полипептидная цепь любой длины имеет N-концевую аминокислоту, содержащую свободную аминогруппу, и С-концевую аминокислоту, содержащую свободную карбоксильную группу. Называя полипептиды, перечисляют последовательно все аминокислоты, начиная с N-концевой, заменяя в их названиях, кроме С-концевой, суффикс -ин на -ил так как аминокислоты в пептидах имеют уже не карбоксильную группу, а карбонильную. Например, название изображенного на рис. Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры плоские пептидные группы с относительно подвижными участками —СНR , которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве. Вторичная структура белка Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Эта структура напоминает меха аккордеона. Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя. Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи благодаря им полипептидная цепь скручивается в спираль происходит раскручивание спирализованных участков и замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидных цепей. Такой переход обнаружен в кератине — белке волос. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы. Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацию или "ломающие" регулярную укладку полипептидной цепи. Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. Третичная структура белка Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные нитевидные белки — вытянутую форма палочки, веретена. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на: Отсюда и название этого типа связи — подобная пептидной. Редко встречается эфирная связь, образуемая СООН-группой дикарбоновых аминокислот аспарагиновой, глутаминовой и ОН-группой гидроксиаминокислот серина, треонина. К полярным связям относятся водородные и ионные. Водородные связи, как обычно, возникают между группой —NН 2 , — ОН или —SН бокового радикала одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Неполярные, или ван-дер-ваальсовы, связи образуются между углеводородными радикалами аминокислот. Гидрофобные радикалы аминокислот аланина, валина, изолейцина, метионина, фенилаланина в водной среде взаимодействуют друг с другом. Слабые ван-дер-ваальсовы связи способствуют формированию гидрофобного ядра из неполярных радикалов внутри белковой глобулы. Чем больше неполярных аминокислот, тем большую роль в укладке полипептидной цепи играют ван-дер-ваальсовы связи. Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы. Особенности организации третичной структуры белка. Конформация третичной структуры полипептидной цепи определяется свойствами боковых радикалов входящих в нее аминокислот которые не оказывают заметного влияния на формирование первичной и вторичной структур и микроокружением, т. При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому неполярные R-группы, "избегая" воды, образуют как бы внутреннюю часть третичной структуры белка, где расположена основная часть гидрофобных остатков полипептидной цепи. В центре белковой глобулы почти нет молекул воды. Полярные гидрофильные R-группы аминокислоты располагаются снаружи этого гидрофобного ядра и окружены молекулами воды. Полипептидная цепь причудливо изгибается в трехмерном пространстве. При ее изгибах нарушается вторичная спиральная конформация. Другим местом изгиба является глицин, R-группа которого мала водород. Поэтому R-группы других аминокислот при укладке стремятся занять свободное пространство в месте нахождения глицина. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным; нарушение ее приводит к изменению свойств белка и потере биологической активности. Четвертичная структура белка Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин — белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов лизоцим, пепсин, трипсин и т. Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами рис. При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры глобулярную или фибриллярную. Например, гемоглобин - белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая из субъединиц — глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти - кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру. Стабилизация четвертичной структуры белков. Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные солевые , водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка. Эти особенности можно проследить на примере кератина, фиброина и коллагена. Разрыв дисульфидных связей приводит к разъединению полипептидных цепей в кератинах. Напротив, образование максимального числа дисульфидных связей в кератинах путем воздействия окислителей создает прочную пространственную структуру. Вообще у фибриллярных белков в отличие от глобулярных порой трудно строго разграничить разные уровни организации. Если принять как для глобулярного белка , что третичная структура должна образовываться путем укладки в пространстве одной полипептидной цепи, а четвертичная - нескольких цепей, то в фибриллярных белках уже при формировании вторичной структуры участвует несколько полипептидных цепей. Он содержится в тканях, обладающих высокой прочностью и малой растяжимостью кости, сухожилия, кожа, зубы и т. В коллагене треть аминокислотных остатков приходится на глицин, а около четверти или чуть более — на пролин или гидроксипролин. Изолированная полипептидная цепь коллагена первичная структура похожа на ломаную линию. Она содержит около аминокислот и имеет молекулярную массу порядка 10 5 рис. Полипептидная цепь построена из повторяющейся тройки аминокислот триплет следующего состава: Этому мешают пролин, гидроксипролин и глицин антиспиральные аминокислоты. Тропоколлаген по своей организации является третичной структурой коллагена. Тропоколлаген является, по существу, субъединицей фибрилл коллагена. Укладка тропоколлагеновых субъединиц в четвертичную структуру коллагена происходит ступенеобразно рис. Стабилизация структур коллагена происходит за счет межцепочечных водородных, ионных и ван-дер-ваальсовых связей и небольшого количества ковалентных связей. Наиболее распространен коллаген первого типа: В одном виде ткани могут быть разные типы коллагена. Упорядоченная агрегация коллагеновых структур, их жесткость и инертность обеспечивают высокую прочность коллагеновых волокон. Коллагеновые белки содержат также углеводные компоненты, т. Коллаген — внеклеточный белок, который образуется клетками соединительной ткани, входящей во все органы. Поэтому с повреждением коллагена или нарушением его образования возникают множественные нарушения опорных функций соединительной ткани органов. Страница 1 2 3 4 5 6 7 всего страниц: На нашем форуме вы можете задать вопросы о проблемах своего здоровья, получить поддержку и бесплатную профессиональную рекомендацию специалиста, найти новых знакомых и поговорить на волнующие вас темы. Это позволит вам сделать собственный выбор на основании полученных фактов. Диагностика и лечение виртуально не проводятся! Обсуждаются только возможные пути сохранения вашего здоровья. У Вас есть возможность сэкономить время и деньги, записавшись на виртуальную консультацию. Вам не понадобится выкраивать время на дорогу и поиск офиса, вы сможете выбрать любое удобное для вас время, даже ночные часы. Ранее обращавшиеся пациенты могут найти меня по известным им реквизитам. Нажми на картинку - узнай подробности! Выделяют четыре уровня структурной организации белков: Просьба сообщать о неработающих ссылках на внешние страницы, включая ссылки, не выводящие прямо на нужный материал, запрашивающие оплату, требующие личные данные и т. Для оперативности вы можете сделать это через форму отзыва, размещенную на каждой странице. Ссылки будут заменены на рабочие или удалены. Желающие принять участие могут заявить об этом на нашем форуме Выделенный текст будет отправлен редактору сайта. Информация, представленная на данном сайте, предназначена исключительно для образовательных и научных целей , не должна использоваться для самостоятельной диагностики и лечения, и не может служить заменой очной консультации врача. Администрация сайта не несёт ответственности за результаты, полученные в ходе самолечения с использованием справочного материала сайта Перепечатка материалов сайта разрешается при условии размещения активной ссылки на оригинальный материал. Все права защищены и охраняются законом. Фармакология в акушерстве и гинекологии. Детская и подростковая гинекология. Медицинская статистика и доказательная медицина. Социально-правовая помощь матери, ребенку и медицинскому работнику. Характеристика связей, участвующих в структурной организации белков. Водородные — между пептидными группами каждой первой и четвертой одной полипептидной цепи или между пептидными группами смежных полипептидных цепей. Дисульфидные, изопептидные, сложноэфирные — между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи. Водородные — между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи Ионные солевые — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот полипептидной цепи Ван-дер-ваальсовы — между неполярными боковыми радикалами аминокислот полипептидной цепи. Ионные — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц Водородные — между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц. Дисульфидные — между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц. Заметки на полях Нажми на картинку - узнай подробности! Новости сайта Ссылки на внешние страницы Остался неоцифрованным 3-й том МКБ. Желающие оказать помощь могут заявить об этом на нашем форуме
2002 году как лечили сифилис
Техностудия в нижнем новгороде каталог товаров
Расписание автобусов асбест тюмень
Как клеить плитку мозаику на сетке
Как вернуть теплые отношения