Уровни организации белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка
биохимия (Восстановлен). 1. Предмет и задачи биологической химии. Биохимия как молекулярный уровень изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Значение биохимии в подготовке врача и для медицины
Белки
На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. Альфа-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии. У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов — ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, а гидрофильные, наоборот, выставлены наружу. К таким белкам можно отнести небольшие богатые цистином белки или металлопротеины. В ДНК-связывающих белках имеются общие виды супервторичных структур: ДНК-связывающие белки содержат центр связывания, комплементарный участку ДНК с определенной нуклеотидной последовательностью. Эти белки участвуют в регуляции действия генов. В данный структурный мотив входят 2 ос-спирали: Этот участок белка образует а-спираль, которая может специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК. Так как каждый виток а-спирали содержит 3,6-аминокислотного остатка, радикалы лейцина находятся на поверхности каждого второго витка. Длинные полипептидные цепи часто складываются в несколько компактных, относительно независимых областей. Они имеют самостоятельную третичную структуру, напоминающую таковую глобулярных белков, и называются доменами. Благодаря доменной структуре белков легче формируется их трехмерная структура. Центры связывания белка с лигандом часто располагаются между доменами например, центр связывания трипсина с его лигандом - пищевым белком. Разные домены в белке могут перемещаться относительно друг друга при взаимодействии с лигандом например, в молекуле гексокиназы. В некоторых белках домены выполняют самостоятельные функции, связываясь с различными лигандами. Такие белки называются многофункциональными белками. Шапероны необходимы для эффективного формирования третичной структуры полипептидных цепей других белков, но они не входят в состав конечной белковой структуры. Поддержание контроля качества структуры белка и осуществляется шаперонами, катализирующими укладку полипептидов. Сборка полипротеинов и укладка мультибелковых комплексов также осуществляется шаперонами. Шапероны связываются с гидрофобными участками неправильно уложенных белков, помогают им свернуться и достигнуть стабильной нативной структуры и, тем самым, предотвращают их включение в нерастворимые и нефункциональные агрегаты. В течение своей функциональной жизни белок может подвергаться различным стрессам и денатурации. Баланс и эффективность, с которой происходят эти три процесса, определяются соотношением компонентов, участвующих в этих реакциях. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологической функции белков. Комплементарность взаимодействия белков с лигандами. В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга. Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка активный центр способен к небольшим изменениям и "подгоняется" под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными ионными, водородными, гидрофобными , так и ковалентными. Активный центр белка - относительно изолированный от окружающей белок среды участок, сформированный аминокислотными остатками. В этом участке каждый остаток благодаря своему индивидуальному размеру и функциональным группам формирует "рельеф" активного центра. Объединение таких аминокислот в единый функциональный комплекс изменяет реакционную способность их радикалов, подобно тому, как меняется звучание музыкального инструмента в ансамбле. Поэтому аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра, часто называют "ансамблем" аминокислот. Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Поэтому даже незначительные нарушения общей конформации белка в результате точечных изменений его первичной структуры или условий окружающей среды могут привести к изменению химических и функциональных свойств радикалов, формирующих активный центр, нарушать связывание белка с лигандом и его функцию. При денатурации активный центр белков разрушается, и происходит утрата их биологической активности. Часто активный центр формируется таким образом, что доступ воды к функциональным группам его радикалов ограничен, то есть создаются условия для связывания лиганда с радикалами аминокислот. Гем содержится и в других белках, таких как цитохромы. Однако функция атома железа в цитохромах иная, он служит посредником для передачи электронов от одного вещества другому, при этом железо становится то двух-, то трёхвалентным. Основное свойство белков, лежащее в основе их функций, - избирательность присоединения к определённым участкам белковой молекулы специфических лигандов. Лигандами могут быть неорганические часто ионы металлов и органические вещества, низкомолекулярные и высокомолекулярные вещества;. В тех случаях, когда аминокислотные остатки, формирующие активный центр, не могут обеспечить функционирование данного белка, к определённым участкам активного центра могут присоединяться небелковые молекулы. Так, в активном центре многих ферментов присутствует ион металла кофактор или органическая небелковая молекула кофермент. Миоглобин, гемоглобин и цитохромы имеют в активном центре простетическую группу - гем, содержащий железо. Соединение протомеров в олигомерном белке - пример взаимодействия высокомолекулярных лигандов. Каждый протомер, соединённый с другими протомерами, служит для них лигандом, так же как они для него. Иногда присоединение какого-либо лиганда изменяет конформацию белка, в результате чего формируется центр связывания с другими лигандами. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров. Возможность регуляции биологической функции олигомерных белков аллостерическими лигандами. Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не ковалентными связями, а неко-валентными аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, то есть возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером или мультимером. Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров от 2 до 4, реже от 6 до 8 с одинаковыми или разными молекулярными массами — от нескольких тысяч до сотен тысяч. Изменение конформации , а следовательно и функциональных свойств всех протомеров олигомерного белка при присоединение лиганда только к одному из них носит название-кооперативные изменения конформации протомеров. Фермент изменяет активность с помощью нековалентно связанного с ним эффектора. Связывание происходит в участке, пространственно удаленном от активного каталитического центра. Это связывание вызывает конформационные изменения в молекуле белка, приводящие к изменению определенной геометрии каталитического центра. Аллостерическая регуляция является основным способом регуляции метаболических путей. FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Связи, стабилизирующие вторичную структуру. Молекулярная масса, размеры и форма, растворимость, ионизация и гидратация. Денатурация, признаки и факторы ее вызывающие. Классификация по составу и биологическим функциям, примеры представителей отдельных классов. Иммуноглобулины, классы иммуноглобулинов, особенности доменного строения и функционирования. Специфичность действия ферментов, виды. Классификация и номенклатура ферментов, примеры. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата. Коферменты как производные витаминов. Коферментные функции витаминов в6, рр и в2 на примере трансаминаз и дегидрогеназ. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов. Регуляция каталитической активности ферментов ковалентной модификацией путем фосфорилирования и дефосфорилирования на примере ферментов синтеза и распада гликогена. Ассоциация и диссоциация протомеров на примере протеинкиназы а и ограниченный протеолиз при активации протеолитических ферментов как способы регуляции каталитической активности ферментов. Изоферменты, их происхождение, биологическое значение, привести примеры. Определение ферментов и изоферментного спектра плазмы крови с целью диагностики болезней. Энзимопатии наследственные фенилкетонурия и приобретенные цинга. Применение ферментов для лечения болезней. Общая схема синтеза и распада пиримидиновых нуклеотидов. Общая схема синтеза и распада пуриновых нуклеотидов. Азотистые основания, входящие в структуру нуклеиновых кислот — пуриновые и пиримидиновые. Нуклеотиды, содержащие рибозу и дезоксирибозу. Денатурация и ренативация днк. Методы лабораторной диагностики, основанные на гибридизации нуклеиновых кислот. Белки и ферменты, принимающие участие в формировании репликативной вилки. Элонгация и терминация репликации. Роль днк-лигазы в формировании непрерывной и отстающей цепи. Повреждения и репарация днк. Дефекты репарационных систем и наследственные болезни. Транскрипция Характеристика компонентов системы синтеза рнк. Первичный транскрипт и его процессинг. Рибозимы как пример каталитической активности нуклеиновых кислот. Сборка полипептидной цепи на рибосоме. Особенности синтеза и процессинга секретируемых белков на примере коллагена и инсулина. Основные компоненты пищи человека, их биороль, суточная потребность в них. Полноценность белкового питания, нормы белка в питании, белковая недостаточность. Образование и роль соляной кислоты в желудке. Защита клеток от действия протеаз. Гипо-, гипер- и авитаминозы, причины возникновения. Витаминзависимые и витаминрезистентные состояния. Минеральные вещества пищи, макро- и микроэлементы, биологическая роль. Региональные патологии, связанные с недостатком микроэлементов. Механизмы переноса веществ через мембраны: Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Дегидрирование субстратов и окисление водорода как основной источник энергии для синтеза атф. Образование активных форм кислорода синглетный кислород, пероксид водорода, гидроксильный радикал, пероксинитрил. Место образования, схемы реакций, их физиологическая роль. Механизм повреждающего действия активных форм кислорода на клетки пол, окисление белков и нуклеиновых кислот. Роль цикла в метаболизме. Цикл лимонной кислоты, схема процесса. Связь цикла с целью переноса электронов и протонов. Регуляция цикла лимонной кислоты. Анаболические и анаплеротические функции цитратного цикла. Основные углеводы животных, биологическая роль. Углеводы пищи, переваривание углеводов. Последовательность реакций до образования пирувата аэробный гликолиз. Физиологическое значение аэробного гликолиза. Использование глюкозы для синтеза жиров. Реакция гликолитической оксидоредукции; субстратное фосфорилирование. Распространение и физиологическое значение анаэробного распада глюкозы. Биосинтез и мобилизация гликогена. Регуляция синтеза и распада гликогена. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: Высшие жирные кислоты, особенности строения. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, физиологическая роль этих процессов. Роль инсулина, адреналина и глюкагона в регуляции метаболизма жира. Распад жирных кислот в клетке. Активация и перенос жирных кислот в митохондрии. Регуляция обмена жирных кислот. Кетоновые тела, биосинтез и использование в качестве источников энергии. Причины развития кетонемии и кетонурии при голодании и сахарном диабете. Пути поступления, использования и выведения из организма. Уровень холестерина в сыворотке крови. Биосинтез холестерина, его этапы. Схема процесса, субстраты, ферменты, кофакторы. Основные источники аммиака в организме человека. Роль глутамина и аспарагина в обезвреживании аммиака. Глутаминаза почек, образование и выведение солей аммония. Химизм, место протекания процесса. Энергетический эффект процесса, его регуляция. Количественное определение мочевины сыворотки крови, клиническое значение. Обмен фенилаланина и тирозина. Особенности обмена тирозина в разных тканях. Эндокринная, паракринная и аутокринная системы межклеточной коммуникации. Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Регуляция синтеза гормонов по принципу обратной связи. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функция. Циклические амф и гмф как вторичные посредники. Активация протеинкиназ и фосфорилирование белков, ответственных за проявление гормонального эффекта. Гормоны гипоталамуса и передней доли гипофиза, химическая природа и биологическая роль. Строение, механизмдействия и функции альдостерона и вазопрессина. Регуляция обмена ионов кальция и фосфатов. Строение, биосинтез и механизм действия паратгормона, кальцитонина и кальцитриола. Причины и проявления рахита, гипо- и гиперпаратиреоидизма. Острые осложнения сахарного диабета. Гормоны коры надпочечников кортикостероиды. Их влияние на метаболизм клетки. Изменения метаболизма при гипо- и гиперфункции коры надпочечников. Гормоны мозгового слоя надпочечников. Механизм действия и биологические функции катехоламинов. Патология мозгового вещества надпочечников. Схема процесса, место протекания. Диагностическое значение определения билирубина в крови и моче. Транспорт кислорода и диоксида углерода. Гемоглобин плода и его физиологическое значение. Белки сыворотки крови, биологическая роль основных фракций белков, значение их определения для диагностики заболеваний. Ферменты плазмы крови, энзимодиагностика. Количественное определение активности аминотрансфераз АлАт, АсАт. Особенности биосинтеза и созревания коллагена. Роль аскорбиновой кислоты в созревании коллагена. Значение воды для жизнедеятельности организма. Распределение воды в тканях , понятие о внутриклеточной и внеклеточной жидкостях. Водный баланс, регуляция водного обмена. Типы химических связей, участвующих в формировании третичной структуры. Доменная структура и ее роль в функционировании белков. Роль шаперонов белки теплового шока в формировании третичной структуры белков in vivo. Атом цинка связан с радикалами 4 аминокислот: В некоторых случаях вместо остатков гистидина находятся остатки цистеина. Баланс и эффективность, с которой происходят эти три процесса, определяются соотношением компонентов, участвующих в этих реакциях 6. Характеристика активного центра Активный центр белка - относительно изолированный от окружающей белок среды участок, сформированный аминокислотными остатками. Многообразие лигандов Лигандами могут быть неорганические часто ионы металлов и органические вещества, низкомолекулярные и высокомолекулярные вещества; существуют лиганды, которые изменяют свою химическую структуру при присоединении к активному центру белка изменения субстрата в активном центре фермента ; существуют лиганды, присоединяющиеся к белку только в момент функционирования например, О 2 , транспортируемый гемоглобином , и лиганды, постоянно связанные с белком, выполняющие вспомогательную роль при функционировании белков например, железо, входящее в состав гемоглобина.
Строгая классификация белков отсутствует. Основные принципы их классификации основываются на различии в физико-химических свойствах, структурных особенностях и функциональном предназначении. Физико-химическая классификация белков по электрохимическим признакам включает следующие группы:. Данные белки представляют собой полианионы, рI лежит в области ниже 5,5;. Это хорошо растворимые в водных средах белки;. У данных белков одна часть молекулы полярна, а другая — нет. Как правило, в эту группу входят мембранные белки. Название белков гистонов происходит от греческого слова histos — ткань. Этотканевые белки многоклеточных организмов. Молекулярная масса - — Высший уровень структуры для гистонов — третичный. Выделяют 5 главных типов или фракций гистонов: Н 1 , Н 2а , Н 2b , Н 3 , Н 4 деление на фракции основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина. Выделен дополнительный тип гистонов Н 5 , содержащийся в ядерных эритроцитах птиц, амфибий и рыб. Имеются и другие модификации гистонов, но доля их невелика. В настоящее время установлено, что имеет место изменение соотношения фракций гистонов при старении клетки. В ряде клеток рост относительного содержания гистона Н1 по отношения к ДНК предшествует ее апоптозной гибели реализация процесса запрограммированной клеточной смерти. Протамины — своеобразные биохимические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой. Как и гистоны, протамины связываются с ДНК в хроматине спермиев в молоках рыб , выполняя структурную функцию. Но не выполняют регуляторных функций. Альбумины и глобулины - групповое название белков, выпадающих в осадок при различной степени насыщения белковых растворов нейтральными солями сульфатом аммония или натрия. Альбумины и глобулины содержатся в плазме крови, в клетках и биологических жидкостях организма. Каждая из этих двух групп белков настолько разнообразна, что среди них имеются белки с самыми различными функциями. Сильно гидратированные белки, обладают высокой адсорбирующей способностью. В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде, но растворимы вслабых солевых растворах. Глобулины относятся к слабокислым или нейтральным белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в диапазоне рН 6,0—7,3. Глобулины содержат меньше чем альбумины кислых аминокислот. Они слабогидратированы и поэтому осаждаются в менее концентрированных растворах сульфата аммония. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ специфические переносчики , другие, как и альбумины, к неспецифическому связыванию липидорастворимых веществ. Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. Структура курсовой работы II. Изменение объема и структуры продукции III. Структура внешнеторгового контракта купли — продажи товаров. Структура и содержание дисциплины. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Ионные — между противопо-ложно заряженными группами боковых радикалов аминокислот полипептидной цепи. Ван-дер-Ваальсовы - между неполярными боковыми ради-калами аминокислот полипептидной цепи Четвертичная структура Ковалентная прочная Ионные — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц. Дисульфидные — между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц Слабые Водородные — между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц Вопрос 4. Классификация по выполняемым функциям: Физико-химическая классификация белков по электрохимическим признакам включает следующие группы: Классификация белков по полярным признакам: Типы химических связей, участвующих в образовании структур белка. Дисульфидные, изопептидные , сложноэфирные - между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи. Водородные - между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи. Ван-дер-Ваальсовы - между неполярными боковыми ради-калами аминокислот полипептидной цепи. Ионные — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц. Дисульфидные — между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц. Водородные — между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц.
Счастье когда семья рядом
Проволочник фото и описание как бороться
Можно ли заразиться делая минет
Как делать стрелки с помощью скотча
Рассказ критики пересказ