Биохимия - фундаментальная теоретическая медицинская наука, занимающаяся изучением химических реакций и процессов, протекающих в живых организмах. Успешное развитие биохимии позволяет решить проблемы сохранения здоровья человека, выяснить причины различных болезней и изыскать пути их эффективного лечения. Особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции: Привить знания о строении и биологической роли белков и умение применять их в практической медицине. Научить использовать знания о физико-химических свойствах белков для определения наличия белка в биологических жидкостях. Что такое биохимия, цели и задачи, стоящие перед ней. Место биохимии среди других наук. Белки - составная часть всех живых организмов. Биологическая роль белков, незаменимость в питании. Понятие о денатурации, факторы, вызывающие денатурацию, механизм, обратимость, применение реакций осаждения белка для его обнаружения в биологических жидкостях. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. Биологическая химия - наука, изучающая природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращения, а также связь этих превращений с деятельностью органов и тканей в условиях нормальной жизнедеятельности и патологии. Главной целью биологической химии является формирование системных знаний о закономерностях и химическом строении основных веществ организма и молекулярных основах биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности организма в норме и патологии. Исторически сложились три этапа развития биохимии. Статическая биохимия изучает состав, структуру и свойства выделяемых биологических соединений. Главная задача биохимии состоит в том, чтобы достичь полного понимания на молекулярном уровне природы химических процессов, связанных с жизнедеятельностью клеток. Для её решения необходимо выделить из клеток многочисленные соединения, определить их структуру и установить их функции. В качестве примера можно указать на многочисленные исследования, направленные на выяснение основ мышечного сокращения и ряда сходных процессов. В итоге удалось выяснить ряд аспектов молекулярных основ мышечного сокращения. Динамическая биохимия исследует превращения веществ в организме и значение этих превращений для процессов жизнедеятельности. Функциональный этап связан с изучением связи химических процессов с физиологическими функциями. Между биохимией и медициной имеется широкая двусторонняя связь. Благодаря биохимическим исследованиям удалось ответить на многие вопросы, связанные с развитием заболеваний, а изучение причин и хода развития некоторых заболеваний привело к созданию новых областей биохимии. Анализ реэкстракция, термообработка, диализ, седиментация, электрофорез, изоэлектрическое фокусирование в градиенте рН, хроматография. С убклеточные структуры ядра, митохондрии, лизосомы и т. С различными отдельными методами исследования мы будем более подробно знакомиться по мере изучения определённых тем. Белки - высокомолекулярные азотосодержащие вещества, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки - носители жизни, они наделены множеством уникальных функций, присущих только им: Эти функции не могут быть заменены ни углеводами, ни жирами. Их незаменимость в питании определяется ещё и биологической ценностью. Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка в отдельности различны. Они обладают амфотерными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами. Молекулярная масса белков колеблется от нижний предел до и выше в зависимости от количества полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле, наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Растворимость различных белков колеблется в широких пределах, что зависит от структуры белка полярные аминокислоты придают большую растворимость. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Между зарядом белка и гидратацией существует тесная связь: Некоторые белки гидратируются сильнее, а растворяются хуже. Например, коллаген связывает воды больше, чем многие хорошо растворимые глобулярные белки, но не растворим в воде. Процесс осаждения белков нейтральными солями высокие концентрации солей щелочных и щелочноземельных металлов называется высаливанием. Механизм состоит в том, что добавляемые анионы и катионы солевого раствора снимают гидратную оболочку белков и заряд, являющие факторами устойчивости. Характерной особенностью белков, полученных высаливанием, является сохранение ими нативных биологических свойств после удаления соли. Высаливание белков является обратимой реакцией, так как осадок белка может вновь раствориться после уменьшения концентрации солей путем диализа или разведением водой. В медицинской практике для высаливания чаще всего применяют сульфат аммония или натрия высокие концентрации. Глобулины — в полунасыщенном растворе NH 4 2 SO 4. Высаливание широко используется для разделения и очистки белков в научно-исследовательской работе и медицинской практике. Разрушение структуры белка и потеря им своих нативных свойств биологических, физико-химических называется денатурацией. Осажденный денатурированный белок, в отличие от белка, осажденного путём высаливания, утрачивает свои нативные свойства. Денатурирующие факторы делятся на:. При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы. Денатурация используется для определения белка в моче при заболеваниях почек пиелонефрите , мочевого пузыря цистите , предстательной железы простатите , а также при отравлении солями тяжелых металлов. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождается 20 различных. Аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, не участвующего в образовании пептидной связи при синтезе белка. Все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. Существует два типа цветных реакций: Гидролиз белков, промежуточные и конечные продукты гидролиза, условия проведения, недостатки отдельных видов гидролиза. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Зависимость биологических свойств белка от особенностей строения белковой молекулы. Химические связи, участвующие в формировании и поддержании уровней структурной организации белка пептидная, водородная, дисульфидная и др. Гидролиз белков, промежуточные и конечные продукты гидролиза, условия проведения, недостатки. Гидролиз - это распад сложного вещества белка на более простые составные части, связанный с присоединением по месту разрыва связей воды. В зависимости от применяющегося катализатора различают гидролиз кислотный, щелочной, ферментативный. Промежуточными продуктами гидролиза являются поли-, олиго-, дипептиды и конечные продукты - аминокислоты. Гидролиз является важным методом исследования, применяемым для расшифровки первичной структуры белка. При кислотном гидролизе разрушаются некоторые аминокислоты: При щелочном гидролизе отмечается более выраженное разрушение аминокислот. Белковые гидролизаты применяются в качестве лечебных препаратов для парентерального питания. Например, церебролизин - продукт кислотного гидролиза мозгового вещества крупного рогатого скота, гидролизин - продукт такого же гидролиза фибриллярных сгустков и цельной крови крупного рогатого скота. В зависимости от природы адсорбента и механизма разделения веществ хроматографию подразделяют на несколько видов: Различают хроматографические методы анализа и по технике выполнения их: В зависимости от агрегатного состояния фаз хроматографию подразделяют на газовую, жидкостную и газожидкостную. Различают виды хроматографии и по направлению движения растворителя подвижной фазы: Довольно точным и доступным является метод распределительной хроматографии на бумаге модификация адсорбционной хроматографии. При этом методе в качестве адсорбента используют специальную фильтровальную бумагу. Хроматографию проводят в закрытой камере, чтобы избежать испарения растворителя. Разделение смеси аминокислот методом распределительной хроматографии на бумаге используют для определения аминокислотного состава белка, для качественного и количественного определения аминокислот в биологических жидкостях и тканях. Этот метод позволяет выделить отдельные вещества из небольшого количества сложной смеси. Первичная структура - это последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидную цепь. Она стабилизируется пептидными связями между аминокислотами, обеспечивая прочность ковалентного состава полипептидной цепи. Каждый индивидуальный белок уникален своей первичной структурой. Она определяет последующие уровни организации белковой молекулы. Замена или утрата аминокислот в полипептидной цепи приводит к изменению структуры, физико-химических свойств и биологических функций белка. При этом эритроциты приобретают форму серпа, отсюда название болезни - серповидно-клеточная анемия. В настоящее время расшифрована первичная структура многих белков: Вторичная структура - это способ свертывания, скручивания, упаковки полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Она возникает самопроизвольно, автоматически, что зависит от набора аминокислот и их последовательности. Различают 2 типа вторичной структуры: Высота одного витка шаг спирали равна 0,54 нм, в него входят 3,6 аминокислотных остатка, период регулярности равен 5 виткам 18 аминокислотных остатка. Длина одного периода - 2,7 нм. Благодаря своей SH-группе он может образовать дисульфидные связи между витками спирали. Этот вид обнаружен в белках волос, мышц, ногтей и других фибриллярных белках. Состав таких полипептидных цепей имеет складчатую структуру. Её стабилизируют водородные связи между пептидными группировками отдельных участков цепи, чаще двух или нескольких полипептидных цепей, расположенных параллельно. Боковые радикалы выступают наружу по обе стороны складчатого слоя. Третичная структура - это трехмерная пространственная организация полипептидной спирали, или способ укладки полипептидной цепи в объеме. По форме третичной структуры белки делят на глобулярные ферменты, транспортные белки, антитела, гормоны и фибриллярные структурные кератин волос, ногтей; коллаген соединительной ткани, эластин связок; миозин и актин мышечной ткани. Белки, обладающие этой структурой, называют олигомерными "олиго" - несколько. Это означает, что они построены из нескольких субъединиц. Четвертичная структура - это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, которые могут быть как одинаковыми, так и разными. Примеры белков, обладающих четвертичной структурой: Субъединицы связаны между собой ионными, водородными, дисульфидными связями. Наследственные протеинопатии связаны с первичным повреждением в генетическом аппарате организма серповидно - клеточная анемия. Белок не синтезируется или синтезируется с изменённой структурой. При приобретённых протеинопатиях первичная структура не нарушена, а изменяется количество белка, его распределение в тканях или нарушается функция белка в связи с изменением условий в клетке нарушение синтеза внутреннего фактора Касла. Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Альбумины - это белки небольшой молекулярной массы 70 тыс. Характерная их особенность - высокая адсорбционная способность, благодаря чему они могут выполнять транспортную роль. Альбумины поддерживают осмотическое давление, обуславливают рН крови, выполняют резервную функцию. Глобулины - белки с большей молекулярной массой в пределах тыс. Они слабокислые или нейтральные. Глобулины выполняют защитную функцию, участвуют в свертывании крови, осуществляют транспорт холестерола, ряда витаминов, гормонов, ферментов, ионов меди и железа. Гистоны - это белки основного характера, с молекулярной массой Основные их функции заключаются в стабилизации пространственной структуры ДНК, а, следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция этих белков заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК. Их молекулярная масса не превышает Они, как и гистоны, поликатионные белки и связываются с ДНК в хроматине спермиев. Руководство к занятиям по биологической химии М. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК относятся к сложным высокомолекулярным соединениям, состоят из небольшого числа индивидуальных химических компонентов более простого строения. С нуклеопротеинами и, соответственно, нуклеиновыми кислотами непосредственно связаны, кроме того, такие биологические процессы, как митоз, мейоз, эмбриональный и злокачественный рост и др. Нуклеиновые кислоты выполняют ряд важных биологических функ-ций, не свойственных другим полимерным веществам. В частности, они обеспечивают хранение и передачу наследст-венной информации и принимают непосредственное участие в механизмах реализации этой информации путем программирования синтеза всех клеточных белков. Структурные компоненты нуклеиновых кислот выполняют, кроме того, функции кофакторов коэнзим А и др. Они являются предшествен-никами вторичных посредников мессенджеров — циклических мононуклеотидов цАМФ и цГМФ , выполняющих. Структурными единицами нуклеиновых кислот являются мономерные молекулы — мононуклеотиды. Следовательно, нуклеиновые кислоты представляют собой полинуклеотиды. Это продукты полимеризации мононуклеотидов, число и последовательность расположения которых в цепях ДНК и РНК определяются в строгом соответствии с программой,. Каждый нуклеотид содержит 3 химически различных компонента: В состав нуклеиновых кислот входят азотистые основания двух типов: Под первичной структурой нуклеиновых кислот понимают порядок, после-. В соответствии с моделью Дж. Крика, предложенной в г. Удерживаются цепи благодаря водородным связям, образующимся между их азотистыми основаниями. Обе цепи полинуклеотидов в биспиральной молекуле ДНК имеют строго определенное пространственное расположение, при котором азотистые основания находятся внутри, а фосфорильные и углеводные компоненты — снаружи. Уникальность структуры молекул ДНК и РНК определяются закономерностями, впервые установленными Э. Стабильность А—Т оснований обеспечивается двумя водородными связями, а пар Г—Ц — тремя. Длина водородных связей между основаниями составляет около 0,3 нм, расстояние между витками шаг спирали равно 3,4 нм. На этом участке укладываются 10 нуклеотидных остатков, размер одного нуклеотида составляет 0,34 нм; диаметр биспиральной молекулы равен 1,8 нм. Менее охарактеризована вторичная структура матричных и рибосомных РНК. Относительно вторичной структуры тРНК наиболее вероятной представляется модель, предложенная Р. Холли, плоское изображение которой напоминает клеверный лист. Во всех тРНК есть участки, взаимодействующие с рибосомами, места для связывания с аминокислотами и ферментами, а также специфическая последовательность трех нуклеотидов триплет , называемая анти-. Исследования молекул ДНК при помощи физических в частности, кристаллографических и физико-химических методов показали, что двойная спираль ДНК на некоторых участках может подвергаться дальнейшей спирализации с образованием суперспирали или открытой кольцевой формы. Оказалось также, что линейная ДНК может образоваться из кольцевой формы или существовать как таковая в природе. Образование кольцевой формы молекулы ДНК у бактерий или в митохондриях клеток животных часто вызвано ковалентным соединением их открытых концов. Известно, что суперспиральная суперскрученная структура обеспечивает экономную упаковку огромной молекулы ДНК в хромосоме: Обычно в ДНК встречаются положительные. Образование подобных супервитков катализируется специфическими ферментами,. Подобные суперспирали соединяются с белками гистонами , упакованными в бороздках, обеспечивая тем самым стабильность третичной структуры ДНК. Третичная структура РНК в растворе в зависимости от ионной силы, температуры и рН среды может быть представлена компактной палочкой, компактным клубком; развернутой цепью. В настоящее время получены доказательства значимости ван-дер-ваальсовых диполь-дипольных и лондоновских связей между азотистыми основаниями в стабилизации общей пространственной конфигурации нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В настоящее время для выделения нуклеиновых кислот в нативном состоянии пользуются фенольным методом, основанным на обработке нейтрально - забуференного раствора. Затем смесь подвергают центрифугированию, при этом денатурированный белок попадает в фенольную фазу, а нуклеиновые кислоты остаются в водной среде, из которой их осаждают на холоду добавлением х объёмов этанола. Этим методом удается получить достаточно очищенные препараты нуклеиновых кислот НК. В настоящее время применяют ряд усовершенствованных методов разделения НК на фракции из суммарного препарата, полученного описанным выше методом. В их числе хроматография на геле фосфата кальция, ионообменная хроматография в качестве адсорбентов применяют ДЭАЭ - целлюлозу, ДЭАЭ - сефадекс и др. Метод основан на образовании окрашенных комплексных соединений меди при взаимодействии пептидных группировок молекул белков с биуретовым реактивом. Пробу перемешивают и оставляют при комнатной температуре на 30 минут. По истечении времени измеряют оптическую плотность опытной пробы на фотоэлектрокалориметре при длине волны нм. Гемопротеины, химическое строение гемоглобина, миоглобина. Сложные белки содержат два компонента: В зависимости от характера этой группы различают: Их подклассом являются гемопротеины, к которым относятся гемоглобин Нb , миоглобин, цитохромы, каталаза. Нb А1 имеет четвертичную структуру. Его молекулярная масса равна 66 Вторичные их структуры представлены в виде спиральных сегментов различной длины. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный "карман", в котором удерживается гем, благодаря ван-дер-ваальсовым связкам между неполярными участками гема и гидрофобными радикалами аминокислот этих связей около Белковая часть молекулы Нb влияет на свойства гема. Молекула Нb взаимодействует с различными лигандами. Очень высоко сродство Нb к оксиду углерода II - СО примерно в раз больше, чем к О 2 , что говорит о высокой токсичности угарного газа. Появление метгемоглобина в больших количествах вызывает кислородное голодание тканей. Наилучшим методом распознавания отдельных производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения. Образование карбгемоглобина используется для выведения СО 2 из тканей к легким. Гемоглобины могут различаться по белковой части, в связи с этим существуют физиологические и аномальные типы Нb. Физиологические Нb образуются на разных этапах нормального развития организма, а аномальные - вследствие нарушений последовательности аминокислот в глобине. Физиологические типы гемоглобинов отличаются друг от друга набором полипептидных цепей. Нb А2 и Нb F обладают большим сродством к кислороду, чем Нb А1. Общая группа заболеваний, связанная с Нb, носит название гемоглобинозов. Эритроциты приобретает форму серпа, понижается сродство к О 2. Болезнь протекает остро, и дети, гомозиготные по мутатному гену, часто умирают в детском возрасте. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки, деформацией черепа и сопровождается тяжелой гемолитической анемией. Эритроциты при талассемии приобретают мишеневидную форму. Миоглобин имеет третичную структуру и представляет собой одну цепь Нb аминокислоты. В отличие от Нb он в 5 раз быстрее связывает О 2. Кривая насыщения имеет вид гиперболы. В этом кроется большой биологический смысл, поскольку миоглобин находится в глубине мышечной ткани где низкое парциальное давление О 2. Связывая О 2 , миоглобин создает кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку О 2. Одним из основных механизмов повреждения тканей, в частности, при сахарном диабете является гликозилирование белков, приводящее к изменению их конформации и функций. Некоторые белки в норме содержат углеводные компоненты, причем образование таких гликопротеинов протекает ферментативно. Однако в организме человека может происходить и неферментативоне взаимодействие глюкозы со свободными аминогруппами белков- неферментативное гликозилирование белков. Неферментативное гликозилирование четко связано с гипергликемией. Это бывает при нарушении углеводного обмена, когда количество глюкозы в крови значительно больше нормы и, прежде всего, при сахарном диабете. Глюкоза крови при сахарном диабете в отсутствие инсулина не может проникнуть в ткани организма и связывается ее альдегидная форма с различными белками. Белки в этих комплексах меняют свои физико-химические свойства, при этом уменьшаются или теряются функции, выполняемые этими белками. Известны гликозилированный гемоглобин, гликозилированный альбумин, гликозилированный коллаген, гликозилированные липопротеины. Глюкоза неферментативно соединяется своей карбонильной группой с N-концевым остатком бета-цепей валина. Гликозилированный гемоглобин подвергается переустройству с образованием кетоамина. Известно, что эритроциты больных сахарным диабетом содержат процент минорного компонента Нb, так называемый гликозилированный Нb Нb А1с. Гликозилированный гемоглобин отражает процент гемоглобина крови, необратимо соединённый с молекулами глюкозы. Повышение уровня глюкозы крови при сахарном диабете значительно ускоряет данную реакцию, что приводит к повышению уровня гликозилированного гемоглобина в крови. Время жизни эритроцитов, которые содержат гемоглобин, составляет в среднем — суток. Именно поэтому уровень гликозилированного гемоглобина отражает средний уровень гликемии на протяжении примерно трёх месяцев. Чем выше уровень гликозилированного гемоглобина, тем выше была гликемия за последние три месяца и, соответственно, больше риск развития осложнений сахарного диабета. Поражение сердечно-сосудистой системы является клиническим проявлением сахарного диабета. Микроангиопатия является причиной инвалидности и смерти больных. В возникновении микроангиопатий определенную роль играет гликозилирование белков, что приводит к возникновению нефро- и ретинопатии катаракта, нарушение функции почек. Коллаген составляет основу базальных мембран капилляров. Повышенное содержание гликозилированного коллагена ведет к уменьшению его эластичности, растворимости, к преждевременному старению, развитию контрактур. В почках такие изменения приводят к запустению клубочков и хронической почечной недостаточности. Гликозилированные липопротеины, накапливаясь в сосудистой стенке, приводят к развитию гиперхолестеринемии и липидной инфильтрации. Они служат основой атером, происходит нарушение сосудистого тонуса, что приводит к атеросклерозу. В настоящее время их принято называть гликоконъюгатами. В состав гликоконъюгата входит углеводный компонент гликановая фракция , ковалентно связанный с неуглеводной частью агликановая фракция , представленной белком, пептидом, аминокислотой или липидом. Гликопротеины классифицируются на истинные и протеогликаны. Моносахариды, связанные с конкретным белком, могут быть разными: Те или иные моносахариды, связанные с белком, изменяют биохимические и иммунологические свойства белка, его пространственную конфигурацию и др. Важным частным случаем является связывание белков с сиаловой кислотой, приводящее к формированию сиалогликопротеинов. Фосфопротеины- сложные белки, содержащие в качестве небелковой части остатки фосфорной кислоты. Фосфорная кислота в фосфопротеинах связана с гидроксильной группой серина и треонина, входящих в состав белка, эфирной связью. К ним относятся казеины - белки молока, вителлин яичного желтка, пр. Биологическая роль фосфопротеинов заключается в том, что они служат питательным материалом для эмбрионов и растущих организмов, являясь источником аминокислот и фосфорной кислоты. Фосфопротеины выполняют также энергетическую функцию, участвуя в образовании макроэргических молекул АТФ, ГТФ , и пластическую функцию входят в состав нуклеотидов, цАМФ. Особо следует отметить, что некоторые ключевые ферменты, регулирующие процессы внутриклеточного обмена веществ, существуют как в фосфорилированной, так и в дефосфорилированной форме. Этим подчеркивается значение акта фосфорилирования—дефосфорилирования, регулирующего процессы химической модификации макромолекул, участвующих в интегральных процессах метаболизма. В пробирку к 30 г казеина добавить 2 мл дистиллированной воды. Поставить в кипящую баню на 10 мин, разлить на 2 пробирки. В первой пробирке открыть фосфорную кислоту с молибденовым реактивом, а во второй- белок биуретовая реакция. Что такое белки, роль белков в организме. Гидролиз как метод изучения состава белков. Условия проведения гидролиза, его значение. Современные представления о строении белковой молекулы: Биологическая роль, характеристика простых белков: Биологическая роль и строение сложных белков: Прибытие в аэропорт г. Встреча с русскоговорящим сопровождающим. Пешеходная обзорная экскурсия с гидом по историческому ц Примерная программа дисциплины оториноларингология для студентов, обучающихся по: Цель дисциплины - создание у обучающихся теоретических и практических знаний, умений и навыков в отношении диагностики, лечения, диспансеризации, про Бросок мяча одной рукой после ведения в сочетании с развитием координационных способностей учащихся. Угол атаки кольца 45 градусов. При броске рука прямая, кисть опущена вниз. Обратить внимание на правильность подбора шага и сделать акцент на ширину п Учебное пособие Уфа удк Сохрани ссылку в одной из сетей: Гемоглобин, его строение и биологическая роль. Биологическая роль этих соединений. Цель — сформировать знания об основных закономерностях протекания метаболических процессов, определяющих состояние здоровья и адаптации человека на молекулярном, клеточном и органном уровне целостного организма и умение применять. П26 Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов: Кто из нас не мечтает укрепить здоровье и продлить отпущенный природой срок жизни? Для этих целей вроде бы и выпускаются различные биологически активные добавки БАДы. Ознакомить студентов с современными физико-химическими методами исследований и анализа объектов окружающей среды - воздуха, вод, почв, живых организмов.
Аминокислоты, постоянно встречающиеся в составе белков. Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты. Отрицательно заряженные кислые аминокислоты 2. Кислотно-основные свойства аминокислот 2. Уровни структурной организации белков Вторичная структура белков Третичная структура белков Четвертичная структура белков 2. Физико-химические свойства белков Кислотно-основные свойства белков 2. Классификация белков По форме частиц 2. Основы биологической химии предисловие. Эти аминокислоты делят на две группы: К первой группе относят 20 аминокислот в том числе и пролин, который, по существу, является иминокислотой табл. Сокращенное обозначение русское, лати нское. Отрицательно заряженные кислые аминокислоты. Положительно заряженные основные аминокислоты. Аспарагиновая кислота отрицательно заряженная кислота, проявляет кислотные свойства. Лизин положительно заряженная кислота, проявляет основные свойства.
https://gist.github.com/77075b491cc25fa49d85f7f8a4b87c5b
https://gist.github.com/c4043a47efd3a7f0c6e82f4374a9632d
https://gist.github.com/1b3ff230ce49b92bd88ca76cf8f16f8e