Ссылка на файл: >>>>>> http://file-portal.ru/Таблица белков по биологии/
Дашков Максим Леонидович, репетитор по биологии в Минске
Основные биологические функции белков
Строение и функции белков. Ферменты
Урок изучения нового материала в м классе. Данный материал учащиеся уже изучали в 9 классе, поэтому некоторые понятия им уже известны. Соответственно с ребятами ведется диалог о строении и функциях белков. С помощью учителя учащиеся узнают о классификации ферментов. Для того, чтобы активизировать деятельность учащихся на уроке, приводятся интересные факты о белках, которые помогают ребятам и нацеливают их на дальнейшее усвоение нового материала. Так же для этих целей предлагается провести лабораторную работу. На данном уроке основная масса изучаемого материала записывается в виде таблиц, схемы, которые учитель строит в ходе урока вместе и учениками. Качество изучаемого материала проверяется в виде фронтального опроса. Урок рассчитан как на детей-аудиалов, так и визуалов. Рассказ учителя или фрагмент лекции об особенностях строения молекул белков как биополимеров, состоящих из большого количества разных аминокислот, между которыми происходит полимеризация на основе пептидной связи. Зарисовка и запись на доске и в тетрадях учащихся. Беседа об уровнях организации белковой молекулы и химической основы каждого из четырех уровней структур этой молекулы, о денатурации как утрате белковой молекулы своей природной структуры. Рассказ учителя о многообразии функций белков с краткой записью в тетрадях сущности функций: Приготовьте микропрепарат листа элодеи и рассмотрите его под микроскопом. Капните на микропрепарат немного пероксида водорода и еще раз рассмотрите, в каком состоянии находятся клетки листа элодеи. Объясните, с чем связано выделение пузырьков из теток листа, что это за газ, на какие вещества может расщепиться пероксид водорода, какие ферменты участвуют в этом процессе? Капните каплю пероксида на предметное стекло и, рассмотрев его под микроскопом, опишите наблюдаемую, картину. Сравните состояние пероксида водорода в листе элодеи и на стекле, сделайте выводы. По завершении лабораторной работы следует провести беседу о биохимических реакциях, протекающих при участии белковых катализаторов-ферментов как основе жизнедеятельности клеток и организмов. Химические свойства белков обусловлены их различным аминокислотным составом. Существуют белки хорошо растворимые в воде и совершенно нерастворимые, химически активные и устойчивые к действию различных агентов, способные укорачиваться и растягиваться и т. Под влиянием различных факторов — высокой температуры, действия химических веществ, облучения, механического воздействия — может произойти разрушение структур белковой молекулы. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. Если воздействие перечисленных факторов было недолгим и несильным, то белок может вернуть свою природную структуру — обратимая денатурация ренатурация , если же воздействие было долгим или сильным, то происходит нарушение не только третичной и вторичной структур, но и первичной — необратимая денатурация рис. Ферменты энзимы — это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов. Химические реакции в живой клетке протекают при умеренной температуре, нормальном давлении и нейтральной среде. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы очень медленно, если бы не подвергались воздействию ферментов. Ферменты ускоряют реакцию без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации. Это означает, что в их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам, которые вступают в реакцию. Ферменты отличаются от химических катализаторов высокой степенью специфичности, т. Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов — природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т. Механизм действия фермента представлен на рис. В молекуле каждого фермента имеется активный центр — это один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта между молекулами фермента и специфического вещества субстрата. Активным центром выступает или функциональная группа например, ОН-группа , или отдельная аминокислота. Активный центр может формироваться связанными с ферментом ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы — коферментами или кофакторами. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу их идеального соответствия комплементарности друг другу. Молекула фермента изменяет глобулярную форму молекулы субстрата. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, тоже в определенных пределах изменяет свою конфигурацию для увеличения реакционности функциональных групп центра. На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы субстрата. Обобщающая беседа об основополагающей роли белков как самых необходимых химических соединений для жизней деятельности всего живого на Земле. Многие молекулы очень велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина — , белка-фермента рибонуклеазы — ООО, яичного альбумина — 36 ООО, гемоглобина — 65 ООО. В состав различных белков входят самые разные аминокислоты. Набор всех двадцати видов аминокислот содержит: В белке-ферменте рибонуклеазе — 19, в инсулине — 18 аминокислот. Коллективу ученых под руководством академика Ю. Овчинникова удалось расшифровать сложную структуру белка родопсина, ответственного за процесс зрительного восприятия. Кровь осьминогов, моллюсков и пауков имеет голубой цвет, потому что переносчиком кислорода у них служит не красный гемоглобин, содержащий атомы железа, а гемоцианин с атомами меди. Американские ученые выделили из растения семейство Пентадипландовых , произрастающего в Западной Африке, белок, который слаще сахара в 2 тыс. Этот шестой известный науке сладкий белок, названный бразеином, содержится в плодах, которые с большой охотой поедают местные обезьяны. Биохимики расшифровали строение молекул сладкого белка, в каждой из них содержится 54 аминокислотных остатка. Приготовить сообщения или рефераты на темы: Школа цифрового века Вебинары. Подать заявку Личный кабинет. Главная Положение о фестивале и конкурсах Содержание: Ваш браузер не поддерживает плавающие фреймы! Капралова Наталья Александровна , учитель биологии. Школа цифрового века Вебинары Курсы Учительская книга Педагогический марафон. Линейная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи, которая определяет все другие структуры молекулы, а также свойства и функции белка. Комплекс из нескольких третичных структур органической природы и неорганическое вещество, например, гемоглобин. Входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки липопротеиды и гликопротеиды , участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий коллаген и волос кератин. Обеспечивается сократительными белками актин и миозин , которые обуславливают движение ресничек и жгутиков, сокращение мышц, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растений. Связывают и переносят с током крови многие химические соединения, например, гемоглобин и миоглобин транспортируют кислород, белки сыворотки крови переносят гормоны, липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества. Выработка антител иммуноглобулинов в ответ на проникновение в нее чужеродных веществ антигенов , которые обеспечивают иммунологическую защиту; участие в процессах свертывания крови фибриноген и протромбин. Прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку за счет изменения третичной структуры встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды. Например, гликопротеины встроены в гликокал икс , опсин составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина , фитохром светочувствительный белок растений. Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ, т. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, тироксин — физическое и психическое развитие и т. Белки пищи — основной источник аминокислот особенно незаменимых для животных и человека; казеин белок молока — основной источник аминокислот для детенышей млекопитающих. Являются источником энергии — при окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии, но организм использует белки в качестве источника энергии очень редко, например, при длительном голодании. Участвуют во всех процессах биологического окисления, например, вдыхании: Перенос группы атомов метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому. Например, перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу или фруктозу под действием фототрансфераз: Реакции расщепления сложных органических соединений на более простые путем присоединения молекул воды в месте разрыва химической связи гидролиз. Например, амилаза гидролизирует крахмал , липаза расщепляет жиры , трипсин расщепляет белки и др.: Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, С-О, C-S. Например, декарбоксилаза отщепляет карбоксильную группу:. Внутримолекулярные перестройки, превращение одного изомера в другой изомеризация: Реакции соединения двух молекул с образованием новых связей С—О, С—S, С—N, С—С, с использованием энергии АТФ. Например, фермент валин-тРНК-синтетаза, под действием которого образуется комплекс валин— тРНК:
Организационная структура управления гостинично ресторанного комплекса
Мембранная мышца живота как подтянуть
Расписание 110с башавтотранс
Строение и функции белков
Поздравления с днем матери хохмодром
План рассказа осеевой волшебное слово
Сколько стоит настройка скоростей на велосипеде
Основные биологические функции белков
Мелкая сыпь на внутренней стороне рук
Между рук член
Строение и функции белков
Понятие таможенного склада
Что делать если вылазиет ошибка error
Где находится польский районе
Строение и функции белков. Ферменты
Как самостоятельная наука политология оформляется