КАЧЕСТВЕННОЕ И КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ БЕЛКА
качественный состав белка это:
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ, КАЧЕСТВЕННЫЙ СОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Белки синоним протеины — высокомолекулярные азотистые органические соединения, являющиеся полимерами аминокислот. Белки — основная и необходимая составная часть всех организмов. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ пищеварение, дыхание, выделение и др. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, напр, сократительный белок мышц актомиозин , опорные ткани организма коллаген костей, хрящей, сухожилий , покровы организма кожа, волосы, ногти и т. Mulder, , который обнаружил, что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существовании белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел. При полном гидролизе белки распадаются с присоединением воды до аминокислот см. Молекулы белков представляют собой полимеры, которые состоят из остатков около 20 различных аминокислот, относящихся к природному L-ряду, то есть имеющих одинаковую конфигурацию альфа-углеродного атома, хотя их оптическое вращение может быть неодинаковым и не всегда направленным в одну сторону. Аминокислотный состав разных белков неодинаков и служит важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании см. Некоторые белки могут быть лишены тех или иных аминокислот. Например, белки кукурузы— зеин не содержит лизина и триптофана. Другие белки, напротив, очень богаты отдельными аминокислотами. При неполном обычно ферментативном гидролизе белков, помимо свободных аминокислот, образуется ряд веществ с относительно небольшими молекулярными весами, называемых пептидами см. В белках и пептидах аминокислотные остатки соединены между собой так называемой пептидной кислотно-амидной связью, образуемой карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты:. В зависимости от числа аминокислот такие соединения называют ди-, три-, тетрапептидами и т. Длинные пептидные цепи полипептиды , состоящие из десятков и сотен аминокислотных остатков, образуют основу структуры белковой молекулы. Многие белки состоят из одной полипептидной цепи, в других белках имеется две или более полипептидных цепей, соединенных между собой и образующих более сложную структуру. Длинные полипептидные цепи одинакового аминокислотного состава могут давать огромное число изомеров за счет различной последовательности отдельных аминокислотных остатков подобно тому как из 20 букв алфавита можно составить множество различных слов и их сочетаний. Поскольку различные аминокислоты могут входить в состав полипептидов в разных соотношениях, число возможных изомеров становится практически бесконечным, и для каждого индивидуального белка последовательность аминокислот в полипептидных цепях является характерной и уникальной. Эта последовательность аминокислот определяет первичную структуру белка, которая в свою очередь определяется соответствующей последовательностью дезоксирибонуклеотидов в структурных генах ДНК данного организма. К настоящему времени изучена первичная структура многих белков, главным образом белковых гормонов, ферментов и некоторых других биологически активных белков. Последовательность аминокислот определяют путем ферментативного гидролиза беков и получения так называемых пептидных карт при помощи двухмерной хроматографии см. Каждый пептид исследуется на концевые аминокислоты до и после обработки аминополипептидазой — специфическим ферментом, последовательно отщепляющим аминоконцевые N-концевые аминокислоты, и карбоксиполипептидазой, отщепляющей карбоксиконцевые С-концевые аминокислоты. Для определения N-концевых аминокислот применяют реактивы, соединяющиеся со свободной аминогруппой концевой аминокислоты. Обычно используют динитрофторбензол 1-фтор-2,4-динитробензол , дающий динитрофенильное производное с N-концевой аминокислотой, которое затем может быть идентифицировано после гидролиза и хроматографического разделения гидролизата. Наряду с динитрофторбензолом, предложенным Сангером F. Sanger , применяется также обработка фенилизотиоцианатом по Эдману P. При этом с концевой аминокислотой образуется фенилтиогидантоин, который легко отщепляется от полипептидной цепи и может быть идентифицирован. Для определения С-концевых аминокислот применяют нагревание пептида в уксусном ангидриде с тиоцианатом аммония. В результате конденсации получается кольцо тиогидантоина, включающее радикал концевой аминокислоты, который затем легко отщепить от пептида и установить характер С-концевой аминокислоты. Последовательность аминокислот в белке устанавливают на основании последовательности пептидов, полученных с применением разных ферментов и с учетом специфичности каждого фермента, расщепляющего белок по пептидной связи, образованной определенной аминокислотой. Таким образом, определение первичной структуры белка представляет собой весьма кропотливую и длительную работу. Нашли успешное применение различные методы прямого определения последовательности аминокислот при помощи рентгеноструктурного анализа см. Пространственно полипептидные цепи часто образуют спиральные конфигурации, удерживаемые при помощи водородных связей и образующие вторичную структуру белка. Чаще всего встречается так называемая а-спираль, в которой на один виток приходится 3,7 аминокислотных остатков. Отдельные аминокислотные остатки в одной и той же или в разных полипептидных цепях могут быть соединены между собой при помощи дисульфидных или эфирных связей. Так, в молекуле мономера инсулина рис. Такие связи придают полипептидной цепи, имеющей обычно спирализованные и неспирализованные участки, определенную конформацию, называемую третичной структурой белка. Под четвертичной структурой белка подразумевают образование комплексов из мономерных белковых молекул. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех мономеров двух альфа-цепей и двух бета-цепей. Четвертичная структура фермента лактатдегидрогеназы представляет собой тетрамер, состоящий из 4 мономерных молекул. Эти мономеры бывают двух типов: Н, характерный для сердечной мышцы, и М, характерный для скелетных мышц. Соответственно встречается 5 разных изоферментов лактатдегидрогеназы, представляющих собой тетрамеры из разных сочетаний этих двух мономеров — НННН, НННМ, ННММ, НМММ и ММММ. Структура белка определяет его биологические свойства, и даже небольшое нарушение конформации может весьма существенно отразиться на ферментативной активности или других биологических свойствах белка. Тем не менее наиболее важное значение имеет первичная структура белка, определяемая генетически и в свою очередь часто определяющая высшие структуры данного белка. Замена даже одного аминокислотного остатка в полипептидной цепи, состоящей из сотен аминокислот, может весьма существенно изменить свойства данного белка и даже полностью лишить его биологической активности. Так, например, гемоглобин, встречающийся в эритроцитах при серповидноклеточной анемии, отличается от нормального гемоглобина А лишь заменой остатка глутаминовой кислоты в 6-м положении р-цепи на остаток валина, то есть заменой лишь одной из аминокислот. Однако этой замены достаточно для того, чтобы измененный гемоглобин обладал резко нарушенной растворимостью и в значительной мере утратил свою основную функцию переноса кислорода к тканям. С другой стороны, в строго определенной структуре инсулина рис. Молекулярный вес большинства белков составляет от 10—15 тысяч до тысяч, однако имеются белки с молекулярным весом 5—10 тысяч и несколько миллионов. Условно полипептиды с молекулярным весом ниже 5 тысяч относят к пептидам. Большинство белковых жидкостей и тканей организма например, белки крови, яиц и др. Белки обычно дают опалесцирующие растворы, которые ведут себя как коллоидные. Имея в своем составе много гидрофильных групп, белки легко связывают молекулы воды и находятся в тканях в гидратированном состоянии, образуя растворы или гели. Многие белки богаты гидрофобными остатками и нерастворимы в обычных растворителях белков. Такие белки например, коллаген и эластин соединительной ткани, фиброин шелка, кератины волос и ногтей имеют фибриллярный характер, и их молекулы вытянуты в длинные волокна. Растворимые белки обычно представлены молекулами клубкообразной, глобулярной, формы. Однако разделение белков па глобулярные и фибриллярные не абсолютно, поскольку некоторые белки например, актин мышц способны обратимо превращаться из глобулярной конфигурации в фибриллярную в зависимости от условий среды. Подобно аминокислотам белки являются типичными амфотерными электролитами см. Амфолиты , то есть меняют свой электрический заряд в зависимости от pH среды. В электрическом поле белки движутся к аноду или к катоду в зависимости от знака электрического заряда молекулы, который определяется как свойствами данного белка, так и pH среды. Это движение в электрическом поле, называемое электрофорезом, применяют для аналитического и препаративного разделения белка, как правило различающихся по своей электрофоретической подвижности. При определенном pH, называемом изоэлектрической точкой см. Это свойство белка используется для их выделения и очистки методом изоэлектрической фокусировки, заключающемся в электрофорезе белка в градиенте pH, создаваемом системой буферных растворов. Помимо pH, растворимость белков существенно зависит от присутствии и концентрации солей в растворе. Высокие концентрации солей одновалентных катионов чаще всего применяют сернокислый аммоний осаждают большинство белков. Механизм такого осаждения высаливания заключается в связывании ионами солей воды, образующей гидратную оболочку белковых молекул. Вследствие дегидратации растворимость белков понижается и они выпадают в осадок. Таков же механизм осаждения белков спиртами и ацетоном. Осаждение белков высаливанием или органическими жидкостями, смешивающимися с водой, применяют для разделения и выделения белков с сохранением их природных нативных свойств. При определенных условиях осаждения белки можно получить в кристаллическом виде и хорошо очистить от других белков и небелковых примесей. Ряд процедур такого рода применяют для получения кристаллических препаратов многих ферментов или других белков. Нагревание растворов белков до высокой температуры, а также осаждение белка солями тяжелых металлов или концентрированными кислотами, особенно трихлоруксусной, сульфосалициловой, хлорной, приводит к коагуляции свертыванию белка и образованию нерастворимого осадка. При таких воздействиях лабильные молекулы белка денатурируют, теряют свои биологические свойства, в частности ферментативную активность, становятся нерастворимыми в исходном растворителе. При денатурации нарушается нативная конфигурация белковой молекулы, и полипептидные цепи образуют беспорядочные клубки. При ультрацентрифугировании белки осаждаются в поле ускорения центробежной силы со скоростью, зависящей главным образом от размеров белковых частиц. Соответственно для определения молекулярных весов белков применяют определение констант седиментации в ультрацентрифуге, а также скорости диффузии белков, фильтрование их через молекулярные сита, определение электрофоретической подвижности при электрофорезе в специальных условиях и некоторые другие методы. Качественные реакции на белках основаны на их физико-химических свойствах или на реакциях определенных химических групп в молекуле белка. Однако, поскольку в состав молекулы белка входит большое количество разнообразных химических группировок, реакционная способность белков очень велика и ни одна из качественных реакций на белки не является строго специфичной. Заключение о присутствии белка может быть сделано лишь на основании совокупности ряда реакций. При анализе биологических жидкостей, например мочи, где могут появляться лишь определенные белки и известно, какие вещества могут мешать реакции, бывает достаточно даже одной реакции для установления присутствия или отсутствия белков. Реакции на белки подразделяют на реакции осаждения и цветные реакции. К первым относится осаждение концентрированными кислотами, причем в клинической практике чаще всего применяют осаждение азотной кислотой. Характерной реакцией является также осаждение белков сульфо-салициловой или трихлоруксусной кислотами последняя часто применяется не только для обнаружения белков, но и для освобождения жидкостей от белков. Присутствие белков может быть обнаружено также но свертыванию при кипячении в слабокислой среде, осаждением спиртом, ацетоном и рядом других реактивов. Из цветных реакций весьма характерна биуретовая реакция см. Эта реакция зависит от присутствия в белках пептидных связей, образующих с медью окрашенное комплексное соединение. Название биуретовой реакции происходит от продукта нагревания мочевины биурета H 2 N-CO-NH-CO-NH 2 , являющегося простейшим соединением, дающим эту реакцию. Окрашивание появляется вследствие образования продуктов нитрования ароматических аминокислот, входящих в состав белковой молекулы. Реакция Миллона дает ярко-красное окрашивание с солями ртути и азотистой кислотой в кислой среде. На практике обычно используют азотную кислоту, которая всегда содержит небольшую примесь азотистой. Реакция специфична для фенольного радикала тирозина и поэтому получается только с белков, содержащими тирозин. Реакция Адамкевича обусловлена радикалом триптофана. Она дает фиолетовое окрашивание в концентрированной серной кислоте с уксусной к-той см. Реакция получается при замене уксусной кислоты на различные альдегиды. При использовании уксусной кислоты реакция обусловлена глиоксиловой кислотой, содержащейся в уксусной как примесь. Количественно белки определяют обычно по белковому азоту, то есть по содержанию общего азота в осадке белков, отмытом от низкомолекулярных веществ, растворимых в осадителе. Азот в биохимических исследованиях и при клинических анализах обычно определяют методом Кьельдаля см. Общее содержание белка в жидкостях часто определяют колориметрическими методами, в основе которых лежат разные модификации биуретовой реакции. Часто пользуются методом Лаури, в котором применяется реактив Фолина на тирозин в сочетании с биуретовой реакцией см. Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные растворимые и гидрофобные нерастворимые и т. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т. Белки, сократительные белки, антитела и т. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп. Все белки принято делить на простые, или протеины собственно белки , и сложные, или протеиды комплексы белков с небелковыми соединениями. Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы. Среди простых белков протеинов различают альбумины см. Альбумины — легко растворимые глобулярные белки например, альбумины сыворотки крови или яичного белка ; растворяются в воде и солевых растворах с выпадением в осадок лишь при насыщении раствора сульфатом аммония. Глобулины отличаются от альбуминов нерастворимостью в воде и выпадением в осадок при полунасыщении раствора сульфатом аммония. Глобулины обладают более высоким, чем альбумины, молекулярным весом и иногда содержат в своем составе углеводные группировки. К протеинам относятся и растительные белки — проламины см. К проламинам относятся также глиадин пшеницы, зеин кукурузы, гордеин ячменя. Склеропротеины протеинонды, альбуминоиды — структурные белки, нерастворимые в воде, в разведенных щелочах, кислотах и солевых растворах. К ним относятся фибриллярные белки главным образом животного происхождения, весьма устойчивые к перевариванию пищеварительными ферментами. Эти белки подразделяют на белки соединительной ткани: Особую группу протеинов составляют протамины см. Протамины встречаются в сперме некоторых рыб и других животных и состоят более чем наполовину из диаминомонокарбоновых кислот. Другие протамины содержат, помимо аргинина, также лизин или лизин и гистидин. Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы. Это высокомолекулярные, часто надмолекулярные образования, например хроматин см. К ним относятся группоспецифические вещества крови, муцины и мукоиды слизей, синовиальной жидкости. Фосфопротеиды встречаются в клеточных ядрах, в молоке см. Казеины , в яичном желтке. К ним относятся многие ферменты, в особенности оксидоредуктазы. В особую группу выделяют хромопротеиды см. Многие из них содержат металлы, например гемоглобин см. Присутствие металла и хромопротеидах не обязательно например, родопсин сетчатки глаза. В сыворотке крови липопротеиды выполняют функции транспорта липидов в организме. Белки поступают в организм человека и животных с нищей и являются главным источником пищевого азота. В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, в виде которых всасываются в кровь и подвергаются дальнейшим превращениям. Особую роль играют незаменимые аминокислоты, которые определяют пищевую ценность белков. Начиная с всасывания в кровь, обмен белков является, по существу, обменом аминокислот. Белковый обмен, или аминокислотный обмен, представляет собой основную часть азотистого обмена см. Биосинтез белков протекает во всех клетках живых организмов и обеспечивает обновленце белков организма, процессы обмена веществ и их регуляцию, а также рост и дифференцировку органов и тканей. Белки синтезируются в тканях из свободных аминокислот при участии нуклеиновых кислот см. Процесс биосинтеза белков протекает с потреблением энергии, аккумулированной в виде АТФ см. При биосинтезе белков обеспечивается образование определенных белков строго специфической структуры, которая закодирована в структурных генах цистронах дезоксирибонуклеиновой кислоты, находящейся главным образом в хроматине ядер клеток см. Информация, определяющая первичную структуру белков, передается на особый тип рибонуклеиновых кислот РНК , называемых информационными, или матричными, РНК мРНК , в виде комплементарной последовательности нуклеотидов. Этот процесс получил название транскрипции. Рибосомы состоят из двух субчастиц, на которые они способны обратимо диссоциировать при понижении концентрации ионов магния. Соединившись с рибосомами, мРНК образует полирибосомы, или полисомы, на которых и происходит синтез полипептидных цепочек, образующих первичную структуру белков. Прежде чем соединиться с рибосомами аминокислоты активируются, затем соединяются с низкополимерными РНК-переносчиками, или транспортными РНК тРНК в виде комплексов, с которыми они и поступают в рибосомы. Общая схема биосинтеза белков представлена на рис. Активация аминокислот происходит при взаимодействии их с АТФ с образованием аминоациладенилата и освобождением пирофосфата: Аминоациладенилат представляет собой смешанный ангидрид, образованный остатком фосфорной к-ты аденозинмонофосфата и карбоксильной группой аминокислоты, и является активированной формой аминокислоты. С аминоациладенилата остаток аминокислоты переносится на тРНК, специфичную для каждой аминокислоты, и в виде аминоацил-тРНК поступает в рибосомы. Образование аминоациладенилата и перенос аминокислотного остатка на тРНК катализируются одним и тем же ферментом аминоациладенилатсинтетазой, или аминоацил-тРНК-синтетазой , строго специфичным для каждой аминокислоты и каждой тРНК. Все тРНК имеют сравнительно небольшой молекулярный вес около 25 и содержат около 80 нуклеотидов. Они имеют крестообразную конфигурацию, напоминающую клеверный лист, причем нуклеотидная цепь образует двунитчатую структуру, удерживаемую комплементарными основаниями, и переходит в однонитчатую только в области петель. На петле, находящейся у противоположного конца молекулы тРНК, имеется триплет оснований, комплементарный к триплету, кодирующему данную аминокислоту кодону , и называемый антикодоном. Нуклеотидная последовательность многих тРНК уже установлена, известна и их полная структура. Определенная последовательность аминокислот в первичной структуре синтезируемой полипептидной цепи обеспечивается информацией, записанной в последовательности нуклеотидов мРНК, отражающей соответствующую последовательность в цистронах ДНК. Каждая аминокислота кодируется определенными триплетами нуклеотидов мРНК. Эти триплеты кодоны представлены в табл. Их расшифровка позволила установить нуклеотидный код РНК, или аминокислотный код, то есть способ, при помощи которого происходит трансляция, или перевод информации, записанной в последовательности нуклеотидов РНК в первичную структуру белков, или последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. У — уридиловая кислота, Ц — цитидиловая кислота, А — адениловая кислота, Г — гуаниловая кислота. Три буквы обозначают соответствующий аминокислотный остаток: Иле — изолейцин, Глу — глутаминовая кислота, Глн — глутамин и т. Триплеты УАА, УАГ, УГА не кодируют аминокислот, но определяют терминацию полипептидной цепи. Три триплета — УДА, УАГ и УГА — не кодируют аминокислот, однако их роль заключается в завершении терминации синтеза растущей полипептидной цепочки. Код является вырожденным, то есть почти все аминокислоты кодируются более чем одним триплетом нуклеотидов. Так, 3 аминокислоты — лейцин, аргинин и серии — кодируются шестью кодонами, 2 — метионин и триптофан — имеют только по одному кодону, а остальные 15 — от 2 до 4. Процесс трансляции осуществляется при помощи тРНК, нагруженных аминокислотами. Аминоацил-тРНК присоединяется своим комплементарным триплетом антикодоном к кодону мРНК в рибосоме. К соседнему кодону мРНК присоединяется другая аминоацил-тРНК. Первая тРНК при этом присоединяет свой аминокислотный остаток карбоксильным концом к аминогруппе второй аминокислоты, с образованием дипептида, а сама освобождается и отделяется от рибосомы. Затем происходит терминация синтеза белков, и образовавшийся полипептид освобождается от рибосомы. За первой рибосомой в полисоме следует вторая, третья и т. Таким образом, рост полипептидной цепи происходит с N-конца к карбоксильному С- концу. Если подавить синтез белков, например, при помощи антибиотика пуромицина, то можно получить недостроенные полипептидные цепи с незавершенным на разных этапах С-концом. Аминоацил-тРНК присоединяется сначала к малой рибосомной субчастице, а затем переносится на большую субчастицу, на которой и происходит рост полипептидной цепочки. Спирина во время работы рибосомы при биосинтезе белков происходит повторяющееся смыкание и размыкание субчастиц рибосом. Для воспроизведения синтеза белков вне организма, помимо рибосом, мРНК и аминоацил-тРНК, необходимо присутствие гуанозинтрифосфата ГТФ , который расщепляется до ГДФ и снова регенерирует в процессе роста поли пептидной цепи. Необходимо также присутствие нескольких белковых факторов, выполняющих, по-видимому, ферментативную роль. Эти так называемые трансферные факторы взаимодействуют друг с другом и для своей активности требуют присутствия сульфгидрильных групп и ионов магния. Помимо собственно трансляции то есть роста полипептидной цепи в определенной последовательности, соответствующей структурному гену ДНК и передаваемой последовательностью нуклеотидов в мРНК , особую роль играет начало или инициация трансляции и завершение или терминация ее. Инициация белкового синтеза в рибосоме, по крайней мере в бактериях, начинается с особых кодонов — инициаторов в мРНК — АУГ и ГУГ. Сначала с таким кодоном связывается малая субчастица рибосомы затем к ней присоединяется формилметионил-тРНК, с которой и начинается синтез полипептидной цепи. В силу особых свойств этой аминоацил-тРНК она способна переноситься на большую субчастнцуг подобно пептидил-тРНК, и таким образом начинать рост полипептидной цепи. Для инициации необходимы ГТФ и белковые факторы инициации известно три. По-видимому, эти кодоны связываются с особым белковым фактором терминации, который в присутствии еще одного фактора способствует освобождению полипептида. Компоненты системы биосинтеза белков синтезируются главным образом в клеточном ядре. На матрице ДНК в процессе транскрипции происходит синтез всех типов РНК. Следует отметить, что у низших, безъядерных организмов прокариотов , к которым относятся бактерии, сине-зеленые водоросли и вирусы, имеются некоторые отличия от высших организмов в компонентах системы биосинтеза белков, и в особенности в его регуляции. Рибосомы у прокариотов несколько меньше по размерам и отличаются по составу, процесс транскрипции и трансляции непосредственно связан в одно целое. Вместе с тем у высших ядерных организмов эукариотов образование РНК происходит и в органеллах цитоплазмы, митохондриях и хлоропластах у растений , обладающих собственной системой синтеза белка и собственной генетической информацией в виде ДНК. По своему устройству система белкового синтеза в митохондриях и хлоропластах аналогична таковой у прокариотов и существенно отличается от системы, имеющейся в ядре и цитоплазме высших животных и растений. Регуляция биосинтеза белков представляет весьма сложную систему и позволяет клетке быстро и четко реагировать на изменения в окружающей клетку среде путем прекращения или индукции синтеза различных белков, часто обладающих ферментативной активностью. У бактерий подавление синтеза белков осуществляется главным образом при помощи особых белков — репрессоров см. Оперон , синтезируемых специальными генами-регуляторами. Взаимодействие репрессора с метаболитом, поступающим из среды или синтезируемым в клетке, может подавить или, наоборот, активировать его, регулируя таким образом синтез одного белка или нескольких взаимосвязанных белков, в особенности ферментов, синтезирующихся также взаимосвязанно на одном опероне. У высших организмов в процессе дифференцировки ткани теряют способность к синтезу ряда белков и специализируются на синтезе меньшего числа белков, необходимых для функции данной ткани, например мышц. Такое блокирование синтеза ряда белков происходит, по-видимому, на уровне генома см. Однако при регенерации, злокачественном росте и других процессах, связанных с дедифференцировкой, такие заблокированные участки могут дерепрессироваться и поставлять мРНК для синтеза необычных для данной ткани белков. Тем не менее и у высших организмов имеет место регуляция синтеза белков в ответ на те или иные стимулы. Такая индукция, по-видимому, происходит путем связывания гормона с особым белком данной ткани и активацией гена посредством образованного комплекса. Процесс биосинтеза белков и его регуляция требуют чрезвычайной четкости, точности и слаженности работы всех компонентов системы. Даже небольшие нарушения этой точности приводят к нарушению первичной структуры белков и тяжелым патологическим последствиям. Генетические нарушения, например, замена или потеря одного нуклеотида в структурном гене, приводят к синтезу измененного белка, нередко лишенного биологической активности. Такие изменения лежат в основе врожденных нарушений обмена веществ, к которым, по существу, относятся все наследственные болезни см. С другой стороны, целый ряд белков и ферментов может различаться не только у разных биологических видов, но и у разных индивидуумов, сохраняя при этом свою биологическую активность. Нередко такие белки обладают разными иммунологическими и электрофоретическими свойствами. В популяциях человека описаны многие примеры так называемого полиморфизма белков, когда у разных индивидуумов, а иногда и у одного и того же индивидуума можно обнаружить два или несколько неодинаковых белков, обладающих одной и той же функцией, как, например, гемоглобин см. Среди многочисленных пищевых веществ белкам принадлежит наиболее важная роль. Они являются источниками незаменимых аминокислот и так называемого неспецифического азота, необходимых для синтеза белков человеческого организма. Выраженная недостаточность белков в питании приводит к тяжелым нарушениям функции организма см. От уровня снабжения белками в большой степени зависит состояние здоровья, физического развития и- работоспособности человека, а у детей раннего возраста в определенной мере и умственное развитие. Если учесть все производимые для питания растительные и животные белки, то в среднем на каждого жителя Земли придется около 58 г в день. В действительности более половины населения, особенно развивающихся стран, не получает этого количества белка. Глобальный дефицит пищевого белка должен быть отнесен к числу наиболее острых экономических и социальных проблем современности см. В связи с этим установление оптимальных уровней содержания белка в пищевых рационах приобретает первостепенную важность. В наибольших количествах белки требуются в периоды интенсивного роста. Однако и в организме, достигшем зрелости, процессы жизнедеятельности связаны с непрерывной тратой белковых веществ и, следовательно, необходимостью воспол нения этих потерь с пищей. Очевидно, что приведенные величины но соответствуют оптимальному снабжению человека белками и должны быть отнесены к минимальному уровню их содержания в рационе, при несоблюдении которого неизбежно сравнительно быстрое развитие серьезных последствий белковой недостаточности. Фактическое потребление белков в большинстве экономически развитых стран в 1,5 и даже 2 раза выше приведенных цифр. Согласно концепции сбалансированного питания, оптимальная потребность человека в белках зависит от многих факторов, включая физиологические особенности организма, качественную характеристику пищевых белков и содержание в рационе других пищевых веществ. В СССР величины потребностей населения в белках зафиксированы в официально утверждаемых Министерством здравоохранения физиологических нормах питания, которые периодически пересматриваются и уточняются. Физиологические нормы питании являются средними ориентировочными величинами, отражающими оптимальные потребности отдельных групп населения в основных пищевых веществах и энергии табл. Труд , не связанный с физическими напряжениями. Механизированный труд и сфера обслуживания с невысокой физической нагрузкой. Механизированный труд и сфера обслуживания со значительной нагрузкой. Механизированный труд с большой физ. В них предусматриваются дифференциация потребностей в белках, в зависимости от пола, возраста, характера труда и т. Рекомендуемые величины рассчитаны на основании изучения особенностей белкового обмена и азотистого баланса у соответствующих групп населения, причем они значительно выше минимальных потребностей в белках, необходимых для поддержания азотистого равновесия. Избыток белков необходим дли обеспечения дополнительных трат организма, связанных с физическими и нервными нагрузками, неблагоприятными воздействиями внешней среды, а также для поддержания оптимального иммунологического статуса. Специально выделены в нормах величины потребления наиболее ценных белков животного происхождения. Физиологические нормы питания являются основой планирования производства тех или иных пищевых продуктов. При оценке полезности отдельных белковых продуктов учитывается их аминокислотный состав, степень перевариваемости ферментами пищеварительного тракта и интегральные показатели усвояемости, установленные в результате биологических экспериментов. На практике с определенной степенью условности белковые продукты делят на две группы. К первой относят продукты животного происхождения: Условность подобного деления подчеркивается высокой биологической ценностью ряда белков растительного происхождения картофеля, гречихи, сои, подсолнечника и низкой биологической ценностью белков некоторых животных продуктов желатины, кожи, сухожилий и др. Причины низкой усвояемости фибриллярных белков кератина, эластина и коллагенов заключаются в особенностях их третичной структуры и трудности переваривания ферментами пищеварительного тракта. С другой стороны, усвоение ряда белков растительного происхождения может зависеть от структуры растительных клеток и возникающих трудностей в контактировании белков с пищеварительными ферментами. Полнота использования отдельных белков человеком или их биологическая ценность и первую очередь определяются степенью соответствия их аминокислотного состава дифферинцированным потребностям организма и в какой-то степени аминокислотному составу тела. Огромное разнообразие встречающихся в природе белков в основном построено из 20 аминокислот, 8 из них триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин незаменимы для человека, так как не могут быть синтезированы в тканях организма см. Дли маленьких детей девятой незаменимой аминокислотой является гистидин. Остальные аминокислоты относятся к числу заменимых и могут расцениваться в питании главным образом как поставщики неспецифического азота. В качестве подобной шкалы в году была предложена так называемая предварительная аминокислотная шкала ФАО. Позднее было доказано, что содержание в ней ряда аминокислот, особенно триптофана и метионина, определено не вполне точно. В соответствии с результатами биологических исследований в качестве оптимальных в последние годы рекомендованы шкалы аминокислотного состава белков куриных яиц и женского молока. Белки этих двух продуктов самой природой предназначены для питания развивающихся организмов и практически полностью утилизируются как в опытах на экспериментальных животных, так и при использовании в питании детей раннего возраста. Для определения соответствия аминокислотного состава белков потребностям человека предложен ряд индексов, каждый из которых имеет лишь ограниченную ценность. Для белков молока и яиц этот индекс сравнительно высок — 3,1—3,25, для мяса — 2,79—2,94; для пшеницы — 2. Большое значение придается показателю аминокислотного скора, позволяющему получить более полное суждение о биологической ценности белка на основании его хим. Метод скора основан на подсчете в исследуемом продукте процента обеспечения каждой из незаменимых аминокислот по сравнению с идеальными аминокислотными шкалами. В результате деления величин Iиссл на Iст и умножения на получают показатель аминокислотного скора для каждой из незаменимых аминокислот. Лимитирующей биологическую ценность исследуемого белка является аминокислота, показатель аминокислотного скора для которой является наименьшим. В качестве стандартных шкал наряду с предварительной шкалой ФАО используют аминокислотные шкалы куриных яиц и женского молока табл. Содержание аминокислот в г на г белка. В соответствии с показателями аминокислотного скора табл. Показатель аминокислотного скора лимитирующей аминокислоты устанавливает предел использования азота данного вида белка для пластических целей. Избыток других содержащихся в белке аминокислот может использоваться только как источник неспецифического азота или для энергетических нужд организма. Метод изучения аминокислотного состава является одним из основных способов оценки качества белков. Обычно он позволяет получить показатели усвояемости, близкие по отношению к результатам более длительных и дорогостоящих методов биологического определения ценности белков. В то же время установление в ряде случаев достоверных расхождений между указанными показателями заставляет прибегать при исследовании новых белковых продуктов к интегральным методам биол. Эти методы основаны на изучении в балансовых опытах полноты использования отдельных белков растущими животными показатель белковой эффективности рациона , соотношения удерживаемого организмом азота к азоту, адсорбированному из кишечника показатель биол. При постановке исследований по изучению биол, ценности белка обязательным является достаточно калорийное обеспечение рациона, его сбалансирование по всем незаменимым факторам питания см. Обмен веществ и энергии. Сопоставление показателей аминокислотного скора и утилизации белка, определенной в опытах на экспериментальных животных для некоторых продуктов, представлено в табл. Показа - тели утилизации белка. Важным преимуществом биологических методов оценки белков является их интегральность, дающая возможность учитывать весь комплекс свойств продуктов, влияющих на усвояемость входящих в них белков. Изучая биологическую ценность отдельных белков, не следует забывать, что практически во всех рационах питания используются не отдельные белки, а их комплексы, причем, как правило, различные белки взаимно дополняют друг друга, обеспечивая некоторые средние показатели усвоения белкового азота. В основе гистохимических методов выявления белков лежат, как правило, биохимические методы, приспособленные для определения белков в тонких тканевых срезах. Следует иметь в виду, что биохимическая реакция может быть использована как гистохимическая в том случае, если продукт реакции имеет устойчивую цветную окраску, выпадает в осадок и не обладает выраженной склонностью к диффузии. Гистохимические методы выявления белков в тканях базируются на выявлении определенных аминокислот, входящих в состав белков например, реакция Миллона на тирозин, реакция Сакагуши на аргинин, реакция Адамса на триптофан, реакция тетразониевого сочетания на гистидин, тирозин, триптофан и т. Наконец, выяснить наличие в тканевом срезе некоторых аминокислот можно косвенным путем, определив наличие в тканях ферментов, связанных с этими аминокислотами например, оксидазы D-аминокислот. Некоторые простые белки коллаген, эластин, ретикулин, фибрин выявляются в срезах с помощью многочисленных гистологических методов, среди которых предпочтительными являются так называемые полихромные методы метод Маллори и его модификации, орсеинпикрофуксиновый метод Ромейса и др. Выявляются белки и при использовании методов люминесцентной микроскопии. Локализацию белков в тканях миозинов, альбуминов, глобулинов, фибрина и т. Эти методы и их модификации позволяют достаточно точно идентифицировать и определить локализацию отдельных белков, отличающихся друг от друга содержанием тех или иных аминокислот. Разрабатываются методы количественного определения белков, например, метод определения белков непрямой реакцией меченых антител, а также определения SH-групп по методу Барнетта и Зелигмана см. Аминокислоты , гистохимические методы выявления аминокислот. Все упомянутые выше методы выявления белков в тканях обладают достаточной специфичностью и дают вполне достоверные результаты. Фиксация тканевого материала при использовании названных методов различна. Наиболее подходящими фиксаторами в большинстве случаев следует считать этиловый или метиловый спирт, обезвоженный ацетон, смесь этилового спирта с формалином, раствор трихлоруксусной кислоты на спирте, в некоторых случаях для протеидов передней доли гипофиза применяется формалин. Выбор фиксатора зависит от метода, время фиксации — от общего количества и характера ткани. Можно использовать криостатные или парафиновые срезы. Радиоактивные белки — белковые вещества, в молекуле которых содержится один или несколько атомов радиоактивных изотопов каких-либо элементов. При радиоактивном мечении белков необходимо обеспечить прочность и возможно большую сохранность белковой молекулы. В качестве радиоактивной метки белков для биохимических экспериментальных исследований используются главным образом изотопы 3 Н и 14 С; при получении радиофармацевтических препаратов на основе белков применяют изотопы йода — I и I, а также изотопы In, m In , 99м Tc и др. Введение изотопов йода в белки основано на электрофильном замещении водорода на йод в фенольном ядре тирозина молекулы белка или пептида. Меченый белок очищают от несвязанного йодида и других примесей путем гельфильтрации, диализа, адсорбции, ионообмена, изоэлектрического осаждения и др. Если белки не содержит тирозина, для проведения йодирования в него вводят содержащие радиоактивный йод заместители, или используют тирозинсодержащие аналоги, или же прибегают к метке другими радиоактивными изотопами см. Радиоактивные белки имеют важное значение в изучении катаболизма и метаболизма белковых веществ в экспериментальных биохимических исследованиях. Кроме того, их используют в радиоизотопной диагностике in vivo и in vitro при изучении функционального состояния многих органов и систем организма в случае различных заболеваний. В исследованиях in vivo наибольшее применение находит альбумин сыворотки крови человека, меченный радиоактивными изотопами йода I и I , а также получаемые на его основе путем тепловой денатурации и агрегации с той же меткой микро-и макроагрегаты альбумина. С помощью меченого альбумина могут быть определены показатели гемодинамики и регионального кровообращения, объем циркулирующей крови и плазмы, произведено сканирование сердца и крупных сосудов см. Сканирование , а также опухолей головного мозга. Микроагрегаты альбумина используют для сканирования печени и желудка, определения кровотока печени, а макроагрегаты — для сканирования легких. Радиоактивные белки нашли широкое применение при определении микроколичеств гормонов, ферментов и других белковых веществ в тканях и средах организма животных и человека в исследованиях in vitro. Химия и функции белков, пер. Молекулярные основы биосинтеза белков. Структура и функции сократительных белков, М. R up ley J. Structure and function of proteins, Ann. Chemical synthesis of peptides and proteins, Ann. Учебник физиологии питания, с. Значение белка в питании для растущего и взрослого организма, в кн.: К вопросу о потребностях различных групп населения в энергии и основных пищевых веществах, Вестн. Гистохимические методы выявления Б. Практическая микротехника и гистохимия, пер. Патогистологическая техника и Фактическая гистохимия, пер. Большая Медицинская Энциклопедия Возможны непредвиденные изменения вида в Internet Explorer. Рекомендуем обновить Internet Explorer или пользоваться такими браузерами, как Firefox или Chrome. Большая Медицинская Энциклопедия БМЭ , под редакцией Петровского Б. О проекте Связаться с администрацией.
Тематики биотехнологии EN protein quality. Рекомендации по контролю за состоянием грунтовых вод в районе размещения золоотвалов ТЭС 1. Применение Крезацин трис 2 гидроксиэтил аммоний о толилоксиацетат хим. КРОВЬ — КРОВЬ, жидкость, заполняющая артерии, вены и капиляры организма и состоящая из прозрачной бледножелтоват. Клетка это простейшая и обязательная единица живого, это его элемент, основа строения, развития и всей жизнедеятельности организма. Биология — от Био МОЧА — урина, urina , жидкость, отде ляемая почками и выделяемая из организ ма наружу через систему мочевыводящих путей. В писаниях Гиппократа Д. Кодекс Салерн ской школы XIII в. Начиная с XVII в. Микробиология — от Микро Все языки Абхазский Адыгейский Азербайджанский Аймара Айнский язык Акан Албанский Алтайский Английский Арабский Арагонский Армянский Арумынский Астурийский Африкаанс Багобо Баскский Башкирский Белорусский Болгарский Бурятский Валлийский Варайский Венгерский Вепсский Верхнелужицкий Вьетнамский Гаитянский Греческий Грузинский Гуарани Гэльский Датский Долганский Древнерусский язык Иврит Идиш Ингушский Индонезийский Инупиак Ирландский Исландский Испанский Итальянский Йоруба Казахский Карачаевский Каталанский Квенья Кечуа Киргизский Китайский Клингонский Коми Корейский Кри Крымскотатарский Кумыкский Курдский Кхмерский Латинский Латышский Лингала Литовский Люксембургский Майя Македонский Малайский Маньчжурский Маори Марийский Микенский Мокшанский Монгольский Науатль Немецкий Нидерландский Ногайский Норвежский Орокский Осетинский Османский Пали Папьяменто Пенджабский Персидский Польский Португальский Румынский, Молдавский Русский Санскрит Северносаамский Сербский Сефардский Силезский Словацкий Словенский Суахили Тагальский Таджикский Тайский Татарский Тви Тибетский Тофаларский Тувинский Турецкий Туркменский Удмуртский Узбекский Уйгурский Украинский Урду Урумский Фарерский Финский Французский Хинди Хорватский Церковнославянский Старославянский Черкесский Чероки Чеченский Чешский Чувашский Шайенского Шведский Шорский Шумерский Эвенкийский Эльзасский Эрзянский Эсперанто Эстонский Юпийский Якутский Японский. Все языки Абхазский Аварский Адыгейский Азербайджанский Аймара Айнский язык Албанский Алтайский Английский Арабский Армянский Африкаанс Баскский Башкирский Белорусский Болгарский Венгерский Вепсский Водский Вьетнамский Гаитянский Галисийский Греческий Грузинский Датский Древнерусский язык Иврит Идиш Ижорский Ингушский Индонезийский Ирландский Исландский Испанский Итальянский Йоруба Казахский Карачаевский Каталанский Квенья Кечуа Китайский Клингонский Корейский Крымскотатарский Кумыкский Курдский Кхмерский Латинский Латышский Лингала Литовский Ложбан Майя Македонский Малайский Мальтийский Маори Марийский Мокшанский Монгольский Немецкий Нидерландский Норвежский Осетинский Пали Папьяменто Пенджабский Персидский Польский Португальский Пушту Румынский, Молдавский Русский Сербский Словацкий Словенский Суахили Тагальский Таджикский Тайский Тамильский Татарский Турецкий Туркменский Удмуртский Узбекский Уйгурский Украинский Урду Урумский Фарерский Финский Французский Хинди Хорватский Церковнославянский Старославянский Чаморро Чероки Чеченский Чешский Чувашский Шведский Шорский Эвенкийский Эльзасский Эрзянский Эсперанто Эстонский Якутский Японский. Смотреть что такое "качественный состав белка" в других словарях: Книги HAPPY DOG Supreme Sensible Africa ХЭППИ ДОГ корм для собак, страус , Особенности HAPPY DOG Africa: Мясо страуса имеет все большее значение в кормлении чувствительных собак. Качественный мультибелковый корм, при изготовлении которого учитывались последние достижения диетологии компании Farmina и принципы питания плотоядных животных. Экспорт словарей на сайты , сделанные на PHP,. Пометить текст и поделиться Искать в этом же словаре Искать синонимы Искать во всех словарях Искать в переводах Искать в Интернете Искать в этой же категории. Поделиться ссылкой на выделенное Прямая ссылка:
Сколько получает инженер конструктор
Снукер чемпионат мира 2015 турнирная таблица
Инструкция по проведению новогоднего утренника в доу
Смерч в москве сегодня новости
Как лечить сосуды носа