Подготовка к ЕГЭ по химии
Биологическое значение белков
7. 9. Медико - биологическое значение аминокислот
Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Для белков известны несколько качественных реакций. Эту реакцию называют биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот фенилаланина, тирозина , дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты ксантопротеиновая реакция. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент. Белки — это строительный материал клеток. Существуют специфические белки антитела , которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин. Сдача сессии и защита диплома - страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. Объясните биологическое значение безусловных и условных рефлексов. Способы размножения, их использование в пр Биологическая роль белков. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Биологическое значение белков чрезвычайно велико.
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны. Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты. В клетках и тканях живых организмов встречается около различных аминокислот, но только 20 б-аминокислоты из них служат звеньями мономерами , из которых построены пептиды и белки всех организмов поэтому их называют белковыми аминокислотами. Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот , входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. Аминокислоты -- органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы - СООН и аминогруппы -NH2. Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной гру гршргрупп аминокислоты подразделяют на б-, в-, г-, д-, е- и т. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные. По характеру углеводородного радикала различают алифатические жирные , ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан - незаменимая б- аминокислота:. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы. Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Для б-аминокислот R-CH NH2 COOH, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия. Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2 - триамино- и т. Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом -диовая или -триовая кислота:. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют б - аминокислоты белков. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом. Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:. Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп е-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется е-капролактам полупродукт для получения капрона:. Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты метод Ван-Слайка. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета! С ионами тяжелых металлов б-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди II , имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения б-аминокислот. Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка или первым уровнем структурной организации белковой молекулы. Наряду со спирализованными участками в образовании вторичной структуры белка принимают также участие в-структуры параллельная и антипараллельная, и в-изгиб. При упаковке вторичной структуры белка в пространстве образуется третичная структура белка, состоящая из всех компонентов вторичной структуры. При образовании третичной структуры белка происходят гидрофобные, ионные электростатические , водородные ковалентные взаимодействия между группировками в боковых радикалах аминокислотных остатков полипептидной цепи. С появлением третичной структуры у белка появляются и новые свойства - биологические. В частности, проявление каталитических свойств связано именно с наличием у белка третичной структуры. И наоборот, нагревание белков, приводящее к разрушению третичной структуры иначе известно как денатурация одновременно приводит к утрате биологических свойств. Четвертичная структура белка подразумевает такое объединение белков третичной структуры, при котором появляются новые биологические свойства, не характерные для белка в третичной структуре. Каждый из белков - участников третичной структуры - при образовании четвертичной структуры называют субъединицей или протомером. В образовании четвертичной структуры белка принимают участие те же связи, что и при образовании третичной структуры, за исключением ковалентных. Объединение белковых молекул третичной структуры без появления новых биологических свойств называют агрегированным состоянием. К тому же, в случае появления ошибки при трансляции у одной из субъединиц, отпадает необходимость ресинтеза остальных субъединиц. Четвертичная структура в таком случае распадается на субъединицы, дефектная субъединица удаляется и вновь образуется четвертичная структура с участием нормальной субъединицы. В конце концов, появление ошибки менее вероятно при синтезе трансляции сравнительно небольшой полипептидной цепи. Практически все белки-ферменты имеют четвертичную структуру и состоят, как правило, из четного числа протомеров двух, четырех, шести, восьми. В организме человека содержится свыше 50 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент простетическую группу. Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко. К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды. Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы тыс. По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами поликатионные белки , ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК. Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки М - тыс. Как и гистоны, протамины - поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб. Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, то есть выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную. А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. Альбумины-белки относительно небольшой молекулярной массы; они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ - 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ. Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот - основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней. Глобулины - белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ специфические переносчики. Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Наиболее изучены белки глиадин пшеница и зеин кукуруза. Глютелины - тоже растительные белки, не растворимые в воде, в растворах солей, этаноле. Они растворимы в слабых щелочах. Протеиноиды - белки опорных тканей костей, хрящей, сухожилий, связок , кератины - белки волос, рогов, копыт, коллагены - белки соединительной ткани, эластин - белок эластических волокон. Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно - кишечном тракте. При формировании вторичной и третичной структур этот белок не может давать типичных a-спиралей, поскольку аминокислоты пролин и оксипролин могут давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где находятся эти аминокислоты, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью. Сложные белки кроме полипептидных цепей содержат в своем составе небелковую простетическую часть, представленную различными веществами. В зависимости от химической природы небелковой части выделяют следующие группы сложных белков:. Хромопротеины - это сложные белки, простетическая часть которых представлена окрашенным компонентом от греч. К ним относятся биологически важные белки гемоглобин, миоглобин, а также некоторые ферменты: Гемоглобин имеет четвертичную структуру, молекулярная масса его тыс. Как следует из названия Нв представляет собой соединение гема с белком глобином. Это олигомерный белок, состоящий из 4 субъединиц протомеров , соединенных нековалентными связями гидрофобные, ионные взаимодействия, водородные связи. Каждый из протомеров гемоглобина представляет собой природный координационный комплекс. Углевод - белковые комплексы. ГП - это сложные белки, содержащие олигосахаридные гликановые цепи, ковалентно связанные с белковой основой. К этой группе химических соединений относятся многие белки внешней поверхности цитоплазматических мембран и большинство секретируемых белков. Углеводный компонент, даже небольшой по массе, сообщает качественно новые свойства молекуле белка гликопротеинов. Для гликопротеинов характерна термостабильность, в отличие от простых белков ГП выдерживают высокие и низкие температуры без изменения физико-химических свойств. ГП в отличие от других белков с трудом перевариваются протеолитическими ферментами. Это углевод-белковые комплексы, углеводный компонент которых представлен гетерополисахаридами, построенными из большого числа повторяющихся единиц. Кроме того, по свойствам они ближе к углеводам, чем к белкам. Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. В состав протеогликанов входят кислые гетерополисахариды гликозамингликаны линейного строения. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц - димеров. Одним из компонентов этих димеров является Д-глюкуроновая кислота. Протеогликаны являются обязательными компонентами межклеточного матрикса, играют важную роль в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей. Это комплексы белков с липидными компонентами, их условно подразделяют на две группы:. Липид - белковые комплексы в качестве небелковой части содержат липидные компоненты. В крови человека присутствуют несколько фракций ЛП, отличающихся по плотности, что связазано с различным соотношением липидного и белкового компонента в молекуле. Они входят в состав биологических мембран и растворяются в неполярных растворителях хлороформ, метанол. Причина такого поведения протеолипидов в том, что белок составляет сердцевину их молекулы, а оболочку образует липидный компонент. Они обнаружены в сердце, почках, легких, скелетных мышцах. В клетках перечисленных органов они представляют основу биологических мембран, образуя двойной липидный слой, в формировании которого участвуют фосфо- и гликолипиды. Состав протеолипидов в различных органах неодинаков. Нуклепротеины - это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами. Поскольку нуклеиновые кислоты бывают двух типов, нуклеопротеины делятся по составу на 2 группы: Нуклеиновые кислоты - это высокомолекулярные соединения, состоящие из мононуклеотидов, то есть их структурной единицей является мононуклеотид нуклеотид. Каждый нуклеотид включает 3 химически различных компонента: Нуклеотиды, входящие в РНК и ДНК, отличаются друг от друга по составу. Нуклеотиды представляют собой соединения нуклеозидов с фосфорной кислотой связь сложно - эфирная. В составе РНК и ДНК по 4 нуклеозидмонофосфата нуклеотида. Фосфопротеины - это сложные белки, содержащие в своем составе в качестве простетической части фосфорную кислоту. Фосфорная кислота связана сложно - эфирной связью с белковой частью молекулы через гидроксильные группы оксиаминокислот серин, треонин. К фосфопротеинам относится казеиноген молока, который представляет собой белок с сильно выраженными гидрофильными свойствами. Казеиноген в молоке находится в виде кальциевой соли. Поэтому организм получает с молоком необходимые аминокислоты, кальций, лабильно связанный фосфор, находящиеся в казеиногене. Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому. Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма. Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов; Лютропин - участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников. Избирательное связывание различных регуляторов гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов на поверхности клеточных мембран или внутри клетки цитозольные рецепторы. Цитозольный рецептор эстрадиола - связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки; Глюкагоновый рецептор - связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени. Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки. Липопротеиды - участвуют в переносе липидов между тканями организма; Транскортин - переносит кортикостероиды гормоны коры надпочечников в крови ; Миоглобин - переносит кислород в мышечной ткани. Участвуют в построении различных мембран. Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур. Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий; Фиброин - участвует в построении оболочки кокона шелкопряда; в-Кератин - структурная основа шерсти, ногтей, копыт. Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток. Проламины и глютелины - запасной материал семян пшеницы; Овальбумин - запасной белок куриного яйца используется при развитии зародыша. Белок используется как субстрат при распаде для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии. Все белки поступающие или с пищей, или внутриклеточные , которые распадаются до конечных продуктов СО2, Н2О, мочевина. Сокращение механический процесс с использованием химической энергии. Миозин - закрепленные нити в миофибриллах; Актин - движущиеся нити в миофибриллах. Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации. Гистоны - белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК; Кислые белки - участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК. Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов токсинов, выделяемых ими путем образования комплекса антиген - антитело. Иммуноглобулины А, М, G и др. Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами в основном микроорганизмами , являются ядовитыми для других живых организмов. Ботулинический токсин - пептид, выделяемый палочкой ботулизма. Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения тяжелые металлы, алкалоиды , обезвреживая их. Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды. Участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения. Фибриноген - белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба. Препараты высокоочищенных белков находят разнообразное применение в научных исследованиях, медицине и биотехнологии. К таким методам относится ионообменная хроматография. Другие методы выделения белков представлены в этом разделе. Растворимость белков сильно зависит от концентрации солей от ионной силы. В дистиллированной воде белки чаще всего растворяются плохо, однако их растворимость возрастает по мере увеличения ионной силы. При этом все большее количество гидратированных неорганических ионов светло-синие кружочки связывается с поверхностью белка и тем самым уменьшается степень его агрегации засаливание. При высокой ионной силе молекулы белков лишаются гидратирующих оболочек, что приводит к агрегации и выпадению белка в осадок высаливание. Используя различие в растворимости, можно с помощью обычных солей, например NН4 2SО4, разделить фракционировать смесь белков. Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Метод основан на том, что молекулы белка из-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемые мембраны, в то время как низкомолекулярные вещества равномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной, и окружающим раствором. После многократной замены внешнего раствора состав среды в диализном мешочке концентрация солей, величина pH и др. Гель-проникающая хроматография гель-фильтрация позволяет разделять белки по величине и форме молекул. Разделение проводят в хроматографических колонках, заполненных сферическими частицами набухшего геля размером мкм из полимерных материалов. Частицы геля проницаемы благодаря внутренним каналам, которые характеризуются определенным средним диаметром. Смесь белков вносят в колонку с гелем и элюируют буферным раствором. Белковые молекулы, не способные проникать в гранулы геля, будут перемещаться с высокой скоростью. Средние и небольшие белки будут в той или иной степени удерживаться гранулами геля. На выходе колонки элюат собирают в виде отдельных фракций. Объем выхода того или иного белка зависит в основном от его молекулярной массы. В настоящее время электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия электрофорез является общепринятым методом определения гомогенности белковых препаратов. Метод основан на свойстве заряженных частиц молекул перемещаться под действием электрического поля. Обычно скорость миграции зависит от трех параметров анализируемых белков: Поэтому предварительно белки денатурируют с тем, чтобы скорость миграции зависела только от молекулярной массы. Для полной денатурации в среду добавляют тиолы, которые расщепляют дисульфидные мостики. Электрофорез проводят в тонком слое полиакриламида. После завершения электрофореза, зоны белков выявляют c помощью красителя. Аминокислоты — это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Роль в структуре и свойствах белков. Роль в метаболизме заменимая незаменимая. Изучение функций белков - высокомолекулярных органических веществ, построенных из остатков аминокислот, которые составляют основу жизнедеятельности всех органов. Значение аминокислот - органических веществ, которые содержат амин- и карбоксильную группы. Белки как источники питания, их основные функции. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Превращения белков в организме. Полноценные и неполноценные белки. Структура белка, химические свойства, качественные реакции. Понятие белков как высокомолекулярных природных соединений биополимеров , состоящих из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Функции и значение белков в организме человека, их превращение и структура: Белки протеины — высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. История открытия и изучения белков. Строение молекулы белка, ее пространственная организация и свойства, роль в строении и жизнеобеспечении клетки. Совокупность реакций биологического синтеза. Влияние кортизола на обмен белка. Общие закономерности постсинтетической модификации белков. Процессы ковалентной модификации на уровне аминокислотных радикалов. Процессы, не включающие образование дериватов аминокислот. Посттрансляционное карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты. Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции. Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение. Синтез простых и сложных органических соединений. Возникновение организмов, имеющих клеточное строение. Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т. PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах. Главная База знаний "Allbest" Биология и естествознание Биологическое значение белка. Строение и свойства аминокислот - органических амфотерных соединений, в состав которых входят карбоксильные группы — СООН и аминогруппы - NH2. Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота: Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан - незаменимая б- аминокислота: Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом -диовая или -триовая кислота: Изомерия углеродного скелета 2. Изомерия положения функциональных групп 3. Оптическая изомерия б-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH. Из карбоновых кислот по схеме: Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе: При взаимодействии двух б-аминокислот образуется дипептид. Свойства карбоксильной группы кислотность 1. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп е-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется е-капролактам полупродукт для получения капрона: Свойства аминогруппы основность 1. С азотистой кислотой подобно первичным аминам: Так белки можно классифицировать: Сальмин - протамин из молоки лосося. Скумбрин - из молоки скумбрии. Альбумины А и глобулины Г. В зависимости от химической природы небелковой части выделяют следующие группы сложных белков: Углевод - белковые комплексы Это комплексы белков с небелковой частью, представленной углеводными компонентами. Смешанные макромолекулы этого типа делятся на: Гликопротеины гп Протеогликаны ГП - это сложные белки, содержащие олигосахаридные гликановые цепи, ковалентно связанные с белковой основой. Липид - белковые комплексы Это комплексы белков с липидными компонентами, их условно подразделяют на две группы: Липопротеины плазмы крови, молока, растворимы в воде. Входят в состав биомембран, растворимы в жирах. Высшие жирные кислоты С17 Н35 СООН Предельная Стеариновая С15 Н31 СООН Пальмитиновая С17 Н33 СООН Олеиновая С17 Н31 СООН Линолевая С17 Н29 СООН Линоленовая С19Н29СООН Арахидоновая 1. МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ И АНАЛИЗА БЕЛКА Препараты высокоочищенных белков находят разнообразное применение в научных исследованиях, медицине и биотехнологии. Высаливание Растворимость белков сильно зависит от концентрации солей от ионной силы. Диализ Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Гель-фильтрация Гель-проникающая хроматография гель-фильтрация позволяет разделять белки по величине и форме молекул. Электрофорез В настоящее время электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия электрофорез является общепринятым методом определения гомогенности белковых препаратов. Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Постсинтетическая модификация белков в норме. Строение, свойства и многообразие функций белков. Строение, свойства и функции белков. Другие документы, подобные "Биологическое значение белка".
Через сколько можно продать
Бристоль череповец каталог
Рассада томатов китайским способом
Маз 6501а5 каталог запчастей
Последние новости в хк динамо минск контракты