Какой металл входит в состав важного белка крови,придающего ей цвет?Какова его роль?
Гемоглобин - основной белок крови
Справочник химика 21
Гемоглобин у животных и у растений выполняет разные функции. Справочник химика 21 Химия и химическая технология Статьи Рисунки Таблицы О сайте Реклама. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа II гема. Процесс присоединения кислорода обратим в легких, где парциальное давление кислорода высокое,, молекула Од присоединяется к атому железа , а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. Они служат важнейшим строительным материалом в тканях животных , являются главной составной частью кожи, хрящей, ногтей и мышц. К белкам относятся и ферменты-катализаторы биохимических реакций , протекающих во всех живых организмах. Белки осуществляют перенос жизненно важных веществ в организме. Например, гемоглобин, который переносит О2 от легких к клеткам, представляет собой белок. Антитела, выполняющие в организме защитную функцию защищают от вредных веществ , тоже состоят из белков. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца , мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров , рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков , в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты , катализаторы обмена веществ в живых организмах , все без исключения относятся к белковым веществам. Исключительно велика роль природных комплексных соединений в процессах дыхания , фотосинтеза, биологического окисления и в ферментативном катализе. Структурные формулы этих веществ весьма сложные. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов. Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре П [Fe -гемоглобин не участвует в переносе кислорода ]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород , поглощая его из внешнего источника , в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи , чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы ткани , а также могут служить хранилищем кислорода. Некоторые из них — ферменты - катализируют реакции , как уже было описано. Другие служат гормонами — специальными веществами , выделяемыми некоторыми органами и разносимыми кровью к другим органам , где они вызывают биохимическую активность например, ряд гормонов переключает деятельность женского организма на подготовку к беременности. Третьи - транспортные белки — служат переносчиками жизненно важных веществ в организме из одного места в другое. Гемоглобин - одна из таких молекул он разносит кислород от легких к тканям. Белки также служат структурным материалом тела. Волосы, мышцы, кожа, хрящи и ногти построены из белков см. Это обстоятельство используется в практических целях. В частности, она объясняет, почему алюминий встречается в природе в виде оксида , гидроксида и силикатов, кальций —в виде карбоната медь, ртуть — в виде сульфидов. Металлы переходных элементов VIH группы периодической системы , как мягкие кислоты , катализируют реакции , в которых принимают участие умеренно мягкие основания оксид углерода. Другие более мягкие основания соединения мышьяка и фосфора служёт каталитическими ядами , так как они образуют более прочные соединения с этими металлами и блокируют их активные центры. Этим же объясняется ядовитость СО для человека. СО образует с Ре II гемоглобина крови более устойчивое соединение, чем кислород. Окись углерода постепенно удаляется из организма с выдыхаемым воздухом. Например, легкое возрастание pH крови изменяет молекулу гемоглобина так, что она становится способной проходить к внутренней поверхности легких и в молекуле открывается атом железа , в результате легко связывается кислород. При понижении pH цепь снова сворачивается, помогая выделить кислород после переноса его к клетке, где он необходим. Входит в состав многих растительных и животных организмов , стимулируя синтез аминокислот в клетке, ускоряя регенерацию белков плазмы крови , нормализуя содержание гемоглобина в больных организмах, а также выполняя ряд других важных ф ункций. В природе катализаторы , являющиеся комплексными соединениями , выполняют важные функции. Например, комплексное соединение кобальта витамин В12 необходимо для процессов кроветворения металлопорфирины железа входят в состав гемоглобина и ряда ферментов. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков гемоглобина, пепсина и др. Цитохромы, имеющие аналогичную принципиальную структуру, выполняющие роль переносчика электрона в схемах фотосинтеза , дыхания, окислительного фосфорилирования и др. Хлорофиллы — главные участники процессов фотосинтеза — содержатся в высших растениях, водорослях и фотосинтезирующих бактериях. Инсулин — гормон, способствующий процессу окисления сахара в организме животного. Гемоглобин обратимо связывает кислород, присоединяя его в легких и отдавая в тканях. Эти точно установленные функции наглядно показывают, что молекулы белка должны обладать специфическим строением. Есть основания считать его микроэлементом. В организмах никель активирует многие ферменты, усиливает синтез серосодержащих аминокислот. При одновременном присутствии железа и никеля улучшается образование гемоглобина в крови животных. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула , выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа II , где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа II может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. Исследуемые показатели позволяли охарактеризовать общее состояние организма и состояние наиболее поражаемых систем нервной и крови. Состояние животных оценивали по массе, величине СПП, отражающего функции ЦНС, картине периферической крови количество гемоглобина , эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов, ретикулоцитов, фагоцитарной активности нейтрофилов. Отравляющее действие сероводорода объясняют его взаимодействием с железом гемоглобина. Химическое строение H2S аналогично строению воды , если не учитывать малую степень гибридизации атома серы. Молекула Н- З намного менее полярна, чем молекула воды , вследствие того, что ОЭО серы меньше, чем кислорода. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления []. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях []. Было выдвинуто предположение [], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия []. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. Она, по-видимому, стабилизирует стенки некоторых кровеносных сосудов , в том числе аорты, и оболочки спинного мозга. Ионы меди участвуют в процессе выработки организмом цветных пигментов кожи, волос и глаз, а также в синтезе in vivo гемоглобина [, ]. Это соединение получило название метгемоглобина. В растворе оно окрашено в коричневый цвет. Метгемоглобин не способен обратимо реагировать с кислородом и не является его переносчиком. Так, при тяжелом наследственном заболевании , так называемой серповидной анемии , больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Белки, называемые ферментами, действуют как катализаторы клеточных реакций известно немало полипептидных гормонов. Метаболическая активность клетки контролируется нуклеопро-теинами белки, растворенные в крови, отвечают за транспорт кислорода гемоглобин и иммунный ответ. Белки выполняют также многие другие функции. Само членное кольцо без Ме называется скелетом порфирина. Вся структура соединена с белковой частью глобином, состоящим из четырех полипептидных цепочек , без которой ни гемоглобин, ни хлорофилл не могут осуществлять свои биохимические функции. Гем обусловливает красный цвет крови. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и разносит его по кровеносной системе из легких в каждую клетку тела. Потребность организма человека в витамине В12 ничтожна — около 0, мг в сутки. Такое количество этого вит lмннa человек всегда получает с пищей при нормальном рационе. Основной функцией этой доли железа является связывание молекулярного кислорода и перенос его в ткани. Последние, в свою очередь, содержат органические соединения Ре, катализирующие процессы дыхания в клетках. Из отдельных частей организма наиболее богаты железом печень и селезенка. Ежедневная потребность человека в железе составляет около I мг для мужчин или 2 мг для женщин и полностью покрывается обычной пищей. В больших дозах растворимые соединения железа ядовиты соли Ре" более, чем соли Ре". Отравляющее действие железом гемоглобина. При этом функция гемоглобина как переносчика кислорода нарушается или вовсе парализуется. Химическое строение H2S аналогично строению воды , если не учитывать малую степень гибридизации орбиталей атома серы. Молекула H2S намного менее полярна, чем молекула воды , вследствие того, что ОЭО серы меньше, чем кислорода. Поэтому в сероводороде водородные связи практически отсутствуют в любом агрегатном состоянии. На примере гемоглобина легко проиллюстрировать важную роль состава и структуры белка для его функции. Так, при незначительном изменении аминокислотного состава гемоглобина замещение глутаминовой кислоты на валин свойства этого белка резко нарушаются такой аномальный гемоглобин обусловливает развитие тяжелого наследственного заболевания —серповидноклеточной анемии. Рентгенограмма, используемая при определении структуры гемоглобина. Дифракционная картина получена от кристалла дезоксигемоглобина человека кристалл вращали определенным образом вокруг двух разных осей, пропуская через него пучок рентгеновских лучей. Прп этом синхронно перемещалась и рентгеновская пленка. Наблюдаемая на рентгенограмме периодичность является следствием дифракции рентгеновских лучей на периодически расположенных атомах в кристалле. Расстояния рефлексов от начала координат центра обратно пропорциональны расстояниям между плоскостями атомов в кристалле. На этой фотографии которая показывает только два измерения трехмерной дифракционной картины рефлексы, расположенные на периферии, соответствуют расстоянию 0,28 нм. Измерив интенсивности рефлексов и определив фазы гармонических функций , необходимых для проведения обратного Фурье-преобразования , из полного набора аналогичных дифракционных картин можно установить структуру с разоещением 0,28 нм. Кроме миоглобина и гемоглобина А 2 2 у взрослых, известен также минор-,ный гемоглобин kiiaibi. В крови человеческого плода содержится другой тип гемоглобина — гемоглобин F 2 2. В присутствии 2,3-ди-фосфоглицерата он обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А, что способствует выполнению его функции — снабжению плода кислородом. Через несколько месяцев после рождения гемоглобин F исчезает и заменяется гемоглобином А. Гемоглобины человека различаются по аминокислотному составу и последовательности. У других видов аминокислотный состав гемоглобинов различается еще сильнее. Взаимодействия между субъединицами также варьируют, а у одного из типов гемоглобинов , эритрокруоринов , обнаруживаемых у некоторых беспозвоночных , имеется субъединицы [79].
Приказ минкультуры рф 1215
Где взять деньги в залог земельного участка
Спортмастер оренбург официальный каталог
Чешутся уши чем лечить у человека
Где кнопка скм на клавиатуре
Муравьи в огуречнике как избавиться