Белки — неразветвляющиеся полимеры, минимальная структурная единица которых — аминокислота АК. Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав животных и растительный белков. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности. Если карбоксильная группа одной АК ацилирует аминогруппу другой АК, от образуется амидная связь, которую называют пептидной. Данная связь достаточно стабильна и разрыв ее происходит лишь при участии катализаторов — специфических ферментов. Посредством такой связи АК объединяются в достаточно длинные цепочки, которые носят название полипептидных. Каждая такая цепь содержит на одном конце АК со свободной аминогруппой — это N -концевой остаток, и на другом с карбоксильной группой — С-концевой остаток. Полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру, которая называется конформацией, относят к белкам. Стабилизация такой структуры возможна лишь при достижении полипептидами определенной длины, поэтому белками обычно считают полипептиды молекулярной массой более 5 Да. Только имея определенное пространственное строение, белок может функционировать. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Уровни организации белковой молекулы. Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичным уровнем организации белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка. Это ковалентные взаимодействия, которые разрушаются только под действием протеолитических ферментов пепсин, трипсин и т. Вторичной структурой называют пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: Образуется и удерживается в пространстве за счет образования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи. Водородные связи образуются между электроотрицательными атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот. Альфа-спираль — это пептидная цепь штопорообразно закрученная вокруг воображаемого цилиндра. Диаметр такой спирали 0,5 А. В природных белках обнаружена только правая спираль. Некоторые белки инсулин имеют две параллельные спирали. Бета-складчатость — полипептидная цепь собрана в равнозначные складки. Бета-изгиб — образуется между тремя аминокислотами за счет водородной связи. Он необходим для изменения пространственного расположения полипептидной цепи при образовании третичной структуры белка. Третичная структура — это свойственный данному белку способ укладки полипептидой цепи в пространстве. Это основа функциональности белка. Она обеспечивает стабильность обширных участков белка, состоящих из множества аминокислотных остатков и боковых групп. Такие упорядоченные в пространстве участки белка формируют активные центры ферментов или зоны связывания и повреждение третичной структуры приводит к утрате функциональной активности белка. Стабильность третичной структуры зависит в основном от нековалентных взаимодействий внутри белковой глобулы — преимущественно водородных связей и ван-дер-ваальсовых сил. Но некоторые белки дополнительно стабилизируются за счет таких ковалентных взаимодействий как дисульфидные мостики межу остатками цистеина. Большинство белковых молекул имеют участки как альфа-спирали так и бета-складчатости. Но чаще по форме третичной структуры разделяют глобулярные белки — построенные преимуществено из альфа-спиралей и имеющеие форму шара или элипса большинство ферментов. И фибрилярные — состоящие пеимущественно из бета-складчатости и имеющие сплющенную или нитевидную формы пепсин, белки соединительной такни и хряща. Размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями, называется четвертичной структурой. Четвертичная структура — это высший уровень организации белковой молекулы и он присущ далеко не всем белкам. Связи, формирующие эту структуру нековалентные: Фундаментальный принцип молекулярной биологии: Растворы белка относятся к растворам ВМС и обладают рядом свойств гидрофильных коллоидов: Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный проявляются свойства слабой кислоты , если аминогруппы — то положительный основные свойства. Заряд белка также зависит от рН среды. Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая. Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Поскольку молекула белка содержит полярные амино — и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются — происходит образование коацервата. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной первичной структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: К физическим факторам могут быть отнесены: Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры. В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. Присоединяясь к развернутой полипептидной цепи hsp 70 быстро сворачивают ее в правильную первоначальную структуру. Существуют альбумины молока, яиц, сыворотки крови. Обладают выраженными основными свойствами. Это ядерные белки, они связаны с ДНК и РНК. Не растворимы в воде, слабых кислотах и щелочах. При длительном кипячении они растворяются в воде и при застудневании образуется желатин. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока;. Помимо АК содержат простетическую группу и в зависимости от ее химической природы они классифицируются на: Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин — основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков — гистонов содержатся в клеточном ядре и митохондриях подробнее см. К таким белка относятся: Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением. Гемоглобин — транспорт кислорода. Миоглобин — запасание кислорода в мышцах. Цитохромы ферменты — катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи. Хлорофилл — содержит гем, но вместо железа — магний. Цитохром а — содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. Просвещение, , с. Уральский рабочий, , с. Равич — Щербо М. Мир, , с. Феникс, , с. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока; в кератин — входит в состав волос, перьев, копыт; г фиброин — белок шелка, в совем составе содержит много серина; д проламины и глютенины — белки растительного происхождения. Протеиды Помимо АК содержат простетическую группу и в зависимости от ее химической природы они классифицируются на:
БЕЛКИ протеины , класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных наряду с нуклеиновыми кислотами компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия свет, запах , служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции. В первой половине 19 в. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. Очистку белков проводят и методом хроматографии. Белковая молекула полипептидная цепь может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: Обе эти группы присоединены к a -атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную пептидную связь с аминогруппой другой аминокислоты: После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия. Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью. Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок. У всех аминокислот, за исключением глицина, к a -атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, то есть как левая рука к правой. В белках встречаются только L -аминокислоты исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы , и все они обладают оптической активностью поскольку имеется только один изомер. D -аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов. В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях. Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету. Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка первичная структура , сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя вторичная структура. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия способность производить работу минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль. Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок. Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Белки у разных видов организмов. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Они, однако, несколько различаются по своей аминокислотной последовательности. По мере того как виды дивергируют от общего предка, некоторые аминокислоты в определенных положениях замещаются в результате мутаций другими. Вредные мутации, являющиеся причиной наследственных болезней, выбраковываются естественным отбором, но полезные или по крайней мере нейтральные могут сохраняться. Чем ближе друг к другу два каких-нибудь биологических вида, тем меньше различий обнаруживается в их белках. Некоторые белки меняются относительно быстро, другие весьма консервативны. В наше время сравнение аминокислотных последовательностей часто используют для построения филогенетического генеалогического древа, отражающего эволюционные связи между разными организмами. Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным; он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, то есть вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает. Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: СИНТЕЗ БЕЛКОВ Для синтеза белка живой организм должен располагать системой ферментов, способных присоединять одну аминокислоту к другой. Необходим также источник информации, которая бы определяла, какие именно аминокислоты следует соединять. Поскольку в организме имеются тысячи видов белков и каждый из них состоит в среднем из нескольких сотен аминокислот, необходимая информация должна быть поистине огромной. Хранится она подобно тому, как хранится запись на магнитной ленте в молекулах нуклеиновых кислот, из которых состоят гены. Многие ферменты синтезируются сначала в виде неактивных предшественников и переходят в активную форму лишь после того, как другой фермент удалит на одном из концов цепи несколько аминокислот. В такой неактивной форме синтезируются некоторые из пищеварительных ферментов, например трипсин; эти ферменты активируются в пищеварительном тракте в результате удаления концевого фрагмента цепи. Гормон инсулин, молекула которого в активной форме состоит из двух коротких цепей, синтезируется в виде одной цепи, т. Затем средняя часть этой цепи удаляется, а оставшиеся фрагменты связываются друг с другом, образуя активную молекулу гормона. Сложные белки образуются лишь после того, как к белку будет присоединена определенная химическая группа, а для этого присоединения часто тоже требуется фермент. После скармливания животному аминокислот, меченных радиоактивными изотопами углерода, азота или водорода, метка быстро включается в его белки. Если меченые аминокислоты перестают поступать в организм, то количество метки в белках начинает снижаться. Эти эксперименты показывают, что образовавшиеся белки не сохраняются в организме до конца жизни. Все они, за немногими исключениями, находятся в динамичном состоянии, постоянно распадаются до аминокислот, а затем вновь синтезируются. Некоторые белки распадаются, когда гибнут и разрушаются клетки. Это постоянно происходит, например, с эритроцитами и клетками эпителия, выстилающего внутреннюю поверхность кишечника. Кроме того, распад и ресинтез белков протекают и в живых клетках. Как ни странно, о распаде белков известно меньше, чем об их синтезе. Ясно, однако, что в распаде участвуют протеолитические ферменты, сходные с теми, которые расщепляют белки до аминокислот в пищеварительном тракте. Однажды образовавшись, они остаются стабильными, не обновляются и не замещаются. Со временем, однако, меняются некоторые их свойства, в частности эластичность, а поскольку они не обновляются, следствием этого оказываются определенные возрастные изменения, например появление морщин на коже. Химики давно уже научились полимеризовать аминокислоты, но аминокислоты соединяются при этом неупорядоченно, так что продукты такой полимеризации мало похожи на природные. Правда, имеется возможность соединять аминокислоты в заданном порядке, что позволяет получать некоторые биологически активные белки, в частности инсулин. Процесс достаточно сложен, и таким способом удается получать лишь те белки, в молекулах которых содержится около сотни аминокислот. Предпочтительнее вместо этого синтезировать или выделить нуклеотидную последовательность гена, соответствующую желаемой аминокислотной последовательности, а затем ввести этот ген в бактерию, которая и будет вырабатывать путем репликации большое количество нужного продукта. У этого метода, впрочем, тоже есть свои недостатки. БЕЛКИ И ПИТАНИЕ Когда белки в организме распадаются до аминокислот, эти аминокислоты могут быть снова использованы для синтеза белков. В то же время и сами аминокислоты подвержены распаду, так что они реутилизируются не полностью. Ясно также, что в период роста, при беременности и заживлении ран синтез белков должен превышать распад. Некоторые же белки организм непрерывно теряет; это белки волос, ногтей и поверхностного слоя кожи. Поэтому для синтеза белков каждый организм должен получать аминокислоты с пищей. Зеленые растения синтезируют из СО 2 , воды и аммиака или нитратов все 20 аминокислот, встречающихся в белках. Многие бактерии тоже способны синтезировать аминокислоты при наличии сахара или какого-нибудь его эквивалента и фиксированного азота, но и сахар, в конечном счете, поставляется зелеными растениями. У животных способность к синтезу аминокислот ограниченна; они получают аминокислоты, поедая зеленые растения или других животных. В пищеварительном тракте поглощенные белки расщепляются до аминокислот, последние всасываются, и уже из них строятся белки, характерные для данного организма. Ни один поглощенный белок не включается в структуры тела как таковой. Единственное исключение заключается в том, что у многих млекопитающих часть материнских антител может в интактном виде попасть через плаценту в кровоток плода, а через материнское молоко особенно у жвачных быть передано новорожденному сразу же после его появления на свет. Ясно, что для поддержания жизни организм должен получать с пищей некоторое количество белков. Однако размеры этой потребности зависят от ряда факторов. Организму необходима пища и как источник энергии калорий , и как материал для построения его структур. На первом месте стоит потребность в энергии. Это значит, что, когда углеводов и жиров в рационе мало, пищевые белки используются не для синтеза собственных белков, а в качестве источника калорий. При длительном голодании даже собственные белки расходуются на удовлетворение энергетических нужд. Если же углеводов в рационе достаточно, то потребление белков может быть снижено. Когда входившие в состав белков аминокислоты расщепляются, содержавшийся в них азот выводится из организма с мочой и в меньшей мере с калом в виде различных азотистых соединений. Удобно поэтому для оценки качества белкового питания использовать такой показатель, как азотистый баланс, то есть разность в граммах между количеством азота, поступившего в организм, и количеством выведенного азота за сутки. При нормальном питании у взрослого эти количества равны. У растущего организма количество выведенного азота меньше количества поступившего, то есть баланс положителен. При нехватке белков в рационе баланс отрицателен. Если калорий в рационе достаточно, но белки в нем полностью отсутствуют, организм сберегает белки. Белковый обмен при этом замедляется, и повторная утилизация аминокислот в синтезе белка идет с максимально возможной эффективностью. Однако потери неизбежны, и азотистые соединения все же выводятся с мочой и частично с калом. Количество азота, выведенного из организма за сутки при белковом голодании, может служить мерой суточной нехватки белка. Естественно предположить, что, введя в рацион количество белка, эквивалентное этому дефициту, можно восстановить азотистый баланс. Однако это не так. Получив такое количество белка, организм начинает использовать аминокислоты менее эффективно, так что для восстановления азотистого баланса требуется некоторое дополнительное количество белка. Если количество белка в рационе превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого, по-видимому, нет. Избыток аминокислот просто используется как источник энергии. В качестве особенно яркого примера можно сослаться на эскимосов, которые потребляют мало углеводов и примерно в десять раз больше белка, чем требуется для поддержания азотистого баланса. В большинстве случаев, однако, использование белка в качестве источника энергии невыгодно, поскольку из определенного количества углеводов можно получить намного больше калорий, чем из такого же количества белка. В бедных странах население получает необходимые калории за счет углеводов и потребляет минимальное количество белка. Если необходимое число калорий организм получает в форме небелковых продуктов, то минимальное количество белка, обеспечивающее поддержание азотистого баланса, составляет для взрослого человека ок. Примерно столько белка содержится в четырех ломтиках хлеба или 0,5 л молока. Оптимальным считают обычно несколько большее количество; рекомендуется от 50 до 70 г. До сих пор белок рассматривался как нечто целое. Между тем для того, чтобы мог идти синтез белка, в организме должны присутствовать все необходимые аминокислоты. Некоторые из аминокислот организм животного сам способен синтезировать. Для человека незаменимыми являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин, лизин и аргинин. Хотя аргинин и может синтезироваться в организме, его относят к незаменимым аминокислотам, поскольку у новорожденных и растущих детей он образуется в недостаточном количестве. С другой стороны, для человека зрелого возраста поступление некоторых из этих аминокислот с пищей может стать необязательным. Этот список незаменимых аминокислот приблизительно одинаков также и у других позвоночных и даже у насекомых. Питательную ценность белков обычно определяют, скармливая их растущим крысам и следя за прибавкой веса животных. Питательную ценность белка определяют по той незаменимой аминокислоте, которой более всего не хватает. Проиллюстрируем это на примере. В белках нашего тела содержится в среднем ок. В нашем случае 10 г этого неполноценного белка по сути эквивалентны 5 г полноценного; остальные 5 г могут послужить только источником энергии. Отметим, что, поскольку аминокислоты в организме практически не запасаются, а для того чтобы мог идти синтез белка, должны одновременно присутствовать все аминокислоты, эффект от поступления незаменимых аминокислот можно обнаружить лишь в том случае, если все они поступят в организм одновременно. Усредненный состав большей части животных белков близок к усредненному составу белков человеческого тела, так что аминокислотная недостаточность нам вряд ли грозит, если наш рацион богат такими продуктами, как мясо, яйца, молоко и сыр. Однако есть белки, например желатин продукт денатурации коллагена , которые содержат очень мало незаменимых аминокислот. Растительные белки, хотя они в этом смысле и лучше желатина, тоже бедны незаменимыми аминокислотами; особенно мало в них лизина и триптофана. Тем не менее и чисто вегетарианскую диету вовсе нельзя считать вредной, если только при этом потребляется несколько большее количество растительных белков, достаточное для того, чтобы обеспечить организм незаменимыми аминокислотами. Больше всего белка содержится у растений в семенах, особенно в семенах пшеницы и различных бобовых культур. Богаты белком также и молодые побеги, например у спаржи. Синтетические белки в рационе. Добавляя небольшие количества синтетических незаменимых аминокислот или богатых ими белков к неполноценным белкам, например к белкам кукурузы, можно значительно повысить питательную ценность последних, то есть тем самым как бы увеличить количество потребляемого белка. Другая возможность состоит в выращивании бактерий или дрожжей на углеводородах нефти с добавлением нитратов или аммиака в качестве источника азота. Полученный таким путем микробный белок может служить кормом для домашней птицы или скота, а может и непосредственно потребляться человеком. Третий, широко применяющийся, метод использует особенности физиологии жвачных животных. У жвачных в начальном отделе желудка, т. Обитающие в рубце микроорганизмы используют азот мочевины для превращения углеводов которых в корме значительно больше в белок. Около трети всего азота в корме скота может поступать в виде мочевины, что по сути и означает в определенной мере химический синтез белка. В США этот метод играет важную роль как один из способов получения белка. Биохимия человека , тт. Молекулярная биология клетки , тт.
Утка фаворит описание породы
Коллоидные свойства белков
Как сделать тортик из памперсов своими руками
Белки
Статьи путина предвыборные
Бесплатная помощь с домашними заданиями
Проверка карты техносила
Белки
Напитки из самогона
Бесплатная помощь с домашними заданиями
Инферно описание книги
Коллоидные свойства белков
Перфоратор схема сборки