Справочник химика 21
Механизм конкурентного ингибирования
Регуляция активности аллостерических ферментов
Сила воли ведет к действию, а позитивные действия формируют позитивное отношение. Как цель узнает о ваших желаниях прежде, чем вы начнете действовать. Как компании прогнозируют привычки и манипулируют ими. Применение, как принимать мумие? Мумие для волос, лица, при переломах, при кровотечении и т. Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия. Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т. Отёска стен и прирубка косяков - Когда на доме не достаёт окон и дверей, красивое высокое крыльцо ещё только в воображении, приходится подниматься с улицы в дом по трапу. Дифференциальные уравнения второго порядка модель рынка с прогнозируемыми ценами - В простых моделях рынка спрос и предложение обычно полагают зависящими только от текущей цены на товар. Аллостерическая регуляция основана на изменениях конформации фермента, ведущей к изменению его активности. Аллостерическая регуляция является одним из самых быстродействующих и гибких типов модуляции активности ключевых метаболических ферментов. Она осуществляется с помощью молекул-эффекторов, взаимодействующих с аллостерическим центром фермента. Обычно аллостерический фермент построен из субъединиц, которые могут существовать в активной и неактивной конформации, и аллостерический эффектор промотирует превращение одной конформации в другую. Аллостерическими эффекторами могут выступать самые различные вещества: Рассмотрим регуляцию аллостерических ферментов на примере фосфофруктокиназы и аспартаткартамоил-трансферазы АКТФ. Фосфофруктокиназа ФФК — один из наиболее хорошо изученных аллостерических ферментов. Это тетрамер, каждая субъединица которого содержит активный центр. Аллостерические центры располагаются на поверхности контакта двух субъединиц рис. Фосфофруктокиназа — поливалентный аллостерический фермент, активность которого регулируется разными внутриклеточными соединениями. Ингибиторами ФФК являются АТР, цитрат и концентрация протонов водорода. АТР является одновременно субстратом и аллостерическим ингибитором этого фермента. Высокие уровни АТР изменяют кинетическое поведение ФФК, превращая гиперболическую зависимость область низких концентраций АТР в сигмоидную рис. Зависимость скорости фосфофруктокиназной реакции от концентрации фруктозофосфата в области низких и высоких концентраций АТР. Аллостерическими активаторами ФФК являются АМР и фруктозо-2,6-дифосфат, которые могут снимать ингибирующий эффект АТР. Влияние различных концентраций фруктозо-2,6-дифосфата на зависимость скорости фосфофруктокиназной реакции от концентрации фуктозофосфата и АТР. Аспартаткарбамоилтрансфераза АКТФ — фермент, катализирующий скорость-лимитирующую реакцию в анаболическом пути синтеза пиримидиновых нуклеотидов. Она катализирует перенос карбамоильного остатка с карбамоилфосфата на аминогруппу L-аспартата. Образующийся N-карбамоил-L-аспартат содержит уже все атомы будущего пиримидинового кольца. Последние связывают аллостерические эффекторы CTP и АТР. Как и гемоглобин АКТФ может существовать в двух конформациях: Субстрат и эффекторы влияют на равновесие между обоими состояниями и тем самым на сигмоидность кривой. С возрастанием концентрации аспартата равновесие смещается к R-форме. АТР стабилизирует R-состояние путем связывания с регуляторной субъединицей. Напротив, присоединение СТР содействует переходу в Т-состояние. При этом сами конформации субъединиц меняются незначительно. Аллостерические эффекторы в зависимости от природы фермента могут влияять на максимальную скорость реакции — Vmax, на [S] 0,5 и коэффициент Хилла — h. Если изменяется преимущественно Vmax, то фермент относится к так называемому V-типу ферментов. Ферменты, у которых у которых аллостерические эффекты отражаются только на [S] 0,5 и h, относятся к так называемому, К-типу аллостерических ферментов. АКТФ, наряду с гемоглобином, относится к К-типу аллостерических ферментов. АКТФ имеют сигмоидную S-образную кривую насыщения субстратом — аспартатом. Активность фермента ингибируется цитидинтрифосфатом CTP — конечным продуктом анаболического пути обмена пиримидинов и активируется начальным участником — АТР. Ингибитор СТР вызывает смещение кривой зависимости скорости реакции от концентрации аспартата вправо с возрастанием [S] 0,5 и h рис. Активатор АТР, напротив, вызывает смещение влево; он уменьшает как [S] 0,5 , так и h рис. Зависимость скорости реакции, катализируемой аспартаткарбамоилтрансферазой I — нативный фермент; II — фермент в присутствии СТР; III — фермент в присутствии АТР. При регуляции мультиферментных комплексов таких, как, например, пируватдегидрогеназный комплекс, аллостерические механизмы осуществляются как участниками процесса окислительного декарбоксилирования пирувата рис. Предыдущая 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 Следующая. Как компании прогнозируют привычки и манипулируют ими Целительная привычка Как самому избавиться от обидчивости Противоречивые взгляды на качества, присущие мужчинам Тренинг уверенности в себе Вкуснейший "Салат из свеклы с чесноком" Натюрморт и его изобразительные возможности Применение, как принимать мумие? Как научиться брать на себя ответственность Зачем нужны границы в отношениях с детьми? Световозвращающие элементы на детской одежде Как победить свой возраст? Восемь уникальных способов, которые помогут достичь долголетия Как слышать голос Бога Классификация ожирения по ИМТ ВОЗ Глава 3. Завет мужчины с женщиной Оси и плоскости тела человека - Тело человека состоит из определенных топографических частей и участков, в которых расположены органы, мышцы, сосуды, нервы и т. Регуляция активности аллостерических ферментов Предыдущая 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 Следующая.
В основу классификации ферментов заложен следующий принцип - тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого типа фермента. Код каждого фермента содержит четыре цифры, разделенных точками, и составляется по определенному принципу. Вторая цифра означает подкласс, характеризующих основные виды субстратов, участвующих в данном типе реакции. Изоферменты, или изоэнзимы,— это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции активности. Если генетически различимые субъединицы могут существовать более чем в одной форме, то соответственно и фермент, образованный из двух или нескольких типов субъединиц, сочетающихся в разных количественных пропорциях, может существовать в нескольких сходных, но не одинаковых формах. Подобные разновидности фермента получили название изоферментов изоэнзимов или, реже, изозимов. В частности, если фермент состоит из 4 субъединиц двух разных типов — Н и М сердечный и мышечный ,. Характеристикой активности ферментов является скорость, с которой они катализируют ту или иную реакцию. Она измеряется скоростью превращения субстрата или скоростью накопления продуктов реакции. Измерять нужно начальную скорость превращения, а не количество субстрата, превращенного за определенный отрезок времени. Комиссия по ферментам Международного биохимического союза дает понятие о стандартной единице активности. Коферментные функции витаминов на примере витаминов В6, РР, В2. Кофакторы - активный участок фермента, небелковый компонент, присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической природы. Также кофакторами являются витамины группы В и витамин Н. Также кофакторами могут быть витаминоподобные вещества: Ингибиторы этого типа имеют структуру, близкую к структуре субстрата. В силу этого ингибиторы и субстрат конкурируют за связывание активного центра фермента. Принцип конкурентного ингибирования широко используется при создании лекарственных средств. Например, сульфаниламидные препараты имеют структуру, близкую к структуре парааминобензойной кислоты, необходимой для роста микроорганизмов. Сульфаниламиды блокируют ферменты микроорганизмов, необходимые для усвоения парааминобензойной кислоты. Аллостерические ферменты построены, как правило, из двух или большего числа субъединиц. Одна субъединица имеет каталитический центр каталитическая субъединица , другая — регуляторный центр регуляторная субъединица. В отсутствие аллостерического ингибитора субстрат присоединяется к каталитическому активному центру и происходит реакция. Если в среде есть аллостерический ингибитор, он присоединяется к регуляторному центру, что ведет к изменению конформации регуляторной субъединицы; вследствие этого изменяется конформация и каталитической субъединицы, в том числе каталитического активного центра. В результате активность фермента снижается. Чем выше концентрация аллостерического ингибитора, тем больше молекул фермента блокируется им и тем меньше скорость превращения субстрата. Аллостерические ферменты — такие ферменты, где в случае присоединения субстрата к одной или нескольким субъединицам изменяет свойства активных центров других субъединиц. Следовательно, сами молекулы субстрата оказывают регулирующее действие на молекулу фермента. Аллостерический эффект обычно связан с кооперативностью каталитического действия фермента. Есть три вида конформационных изменений. Первая молекула субстрата изменяет субъединицу фермента, к которой она присоединена, но не изменяет других субъединиц, поэтому они присоединяют субстраты также, как первая. Первая молекула субстрата, изменяя конформацию первой субъединицы, изменяет и конформацию соседних так, что они становятся более восприимчивы к присоединению и катализу субстрата, чем первая. Фосфолирирование - дефосфолирирование ферментов относится к обратимой модификации ферментов. Присоединение Н3РО4 чаще всего резко увеличивает активность фермента. Например, два неактивных димера фермента фосфорилазы соединяются с четырьмя молекулами АТФ и образуют активную тетрамерную фосфорилированную форму фермента. Фосфолирирование ферментов может сочетаться с изменением их олигомерности. В некоторых случаях фосфорилирование фермента, наоборот, снижает его активность например, фосфорилирование фермента гликогенсинтетазы. Уровень активности ключевых ферментов обмена углеводов и соответственно интенсивность и направленность самих процессов обмена определяются соотношением фосфорилированных и дефосфорилированных форм этих ферментов. Под действие рецептора активизируется фермент аденилатцикалаза, которая катализирует превращение АТФ в цАМФ. Образующая цАМФ активирует протеинкиназу А, которая фосфорилирует другие белки и ферменты. В зависимости от функции органа и тканей, состав будет различать, этим можно объясн ить органоспецифичность ферментов. Желудок - пепсин, гастрин. Поджелудоная - липаза, трипсин, амилиза поджелудочная. Примером может быть то, что во время онтогенеза и до трех месяцев вместо пепсина вырабатывается ринин Не работаю ферменты дыхательной системы. Перенос кислорода происходит за счет организма матери. Принцип сознательности и активности А. Анализ динамики показателей деловой активности и финансового цикла. В каком случае равновесная цена должна увеличиваться при одновременном уменьшении равновесного количества? В процессе измерения не следует прикасаться к соединительным проводам, клеммам и элементам испытуемой цепи для исключения протекания тока через тело работающего с прибором. В случае равного количества очков, набранных командами двух стран, имеющих по одинаковому количеству первых мест, та команда, у которой больше вторых мест имеет преимущество при распределении и т. Влияние активности воды на стабильность продукта при хранении. Последнее изменение этой страницы: Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии. Измерения активности и количества ферментов.
Удалить рекламу в браузере mozilla
Печатная плата металлоискателя пират своими руками
Контракт о прохождении государственной гражданской службы
За сколько дней оформить пенсию
Где отдохнутьв омске