Белки — природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях. Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы —NH2 одной аминокислоты с карбоксильной группой —СООН другой аминокислоты. Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков. В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH- ; их называют амидными , или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает , однако некоторые из них достаточно редки. Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот. Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма. И белки , и пептиды — это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные. Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим , понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами. Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу. Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях. Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства. Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом. Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму. Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями. Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению. При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты. Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами. Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин , в которых белковая часть — глобин — соединена с простетической группой — гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам. Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки. Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы. Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Примеры глобулярных белков — альбумин яичные белок , глобин белковая часть гемоглобина , миоглобин , почти все ферменты. Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах. К ним относятся многие широко распространённые белки - бетта-кератин волосы, роговая ткань , бетта-фиброин шёлк , миоинозин мускульная ткань , коллаген соединительная ткань. Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Белки этой группы называются ферментами. Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул катаболизм и их синтеза анаболизм. Придают форму клетке и её органоидам. Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани например, хряща , а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины. Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста. Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин , яичный альбумин. Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы. Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ , в механическую энергию движения. К двигательным белкам относят белки цитоскелета — динеины , кинезины , а также белки, участвующие в мышечных сокращениях — актин , миозин. Главная страница Как сделать заказ? Оплата и доставка Покупка оптом Контакты. Для лица Форма Назначение Тип кожи Популярные бренды. Форма Назначение Тип волос Популярные бренды. Форма Назначение Популярные бренды. Биоорганическая химия Белки и пептиды. Белок , также как углеводы и жиры, - важнейшая составляющая часть пищи человека. Химическое строение белков Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Из двух аминокислот образуется дипептид цепочка из двух аминокислот и молекула воды. Белки и пептиды И белки , и пептиды — это соединения, построенные из остатков аминокислот. В свою очередь в группе пептидов принято различать: Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка. Первичная структура Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях. Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей. Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии. Третичная структура Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры. Четвертичная структура Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул. Классификация белков Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. По составу белки подразделяются на: Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины — ионы метала. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на: Гликопротеины содержат углеводную часть , Липопротеины содержат липидную часть , Нуклеопротеины содержат нуклеиновые кислоты. По пространственной структуре белки делятся на два больших класса: Функции белков в организме. Ниже перечислим основные функции белков в организме: Структурная функция Придают форму клетке и её органоидам. Защитная функция Существует несколько видов защитных функций белков: Регуляторная функция Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. Транспортная функция Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Запасная резервная функция К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных. Рецепторная функция Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Моторная двигательная функция Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц. Их роль и классификация.
Мкс ат1117м руководство по эксплуатации
Расписание автобуса 126 псков старый изборск
Х и м и я
Модный бисер схемы
Проверить инн на сайте ифнс
Где в андроид меню
Не работает google drive
Схема вязания пончо спицами для женщин
Карта екатеринбурга сибирский тракт
Стихи день учителя начальных классов
Зенден ногинск каталог
Где пройти медосмотр в белгороде
Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
Займы в евросети на карту кукуруза
Где производят кондиционеры electrolux
Производственная структура предприятия цеха участка
Очень болят икры ногчто делать
Сваты где клен шумит
Х и м и я
Micromax q 380 характеристики
Сталкер ветер времени где расставить сканеры
Хронический простатиты симптомы и лечение видео
Субъекты толкования норм права