Химия белков
Химия белков (белки химия, протеин - это белок)
Химия белка
Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные —CO—NH—, пептидная связь , амин- ные NH 2 и карбоксильные COOH группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная водная оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется. При денатурации под влиянием внешних факторов температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком. К денатурации белков приводит действие химических реагентов кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии. Устойчивость пены, в ко- торой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются в кондитерской промышленности пастила, зефир, суфле. Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев. В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона — соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбу- минат:. Триглицериды по своей сущности являются нейтральными жирами и имеют второе название - ацилглицеролы. Судя по составу и другим критериям, для их образования нужен глицерин и 3 высшие жирные кислоты. Создание триглицеридов происходит в печени, кишечнике, жировой ткани организма человека, но это не единственный способ получения триглицеридов. К человеку они могут поступать вместе с едой, обычно с растительными маслами. Эти вещества являются одними из основных источников жира, который находится у нас в крови. Он используется для энергии клеток. Для разных возрастных категорий и в зависимости от пола человека имеются свои нормы содержания триглицеридов в крови. Их уровень может постоянно изменяться, но если какой-то длительный период их содержание превышает норму, это в большинстве случаев является показателем определённой образовавшейся проблемы. Часто такой проблемой является понижение полезного холестерина высокой плотности. Тогда в сосудах начинается заболевание, связанное с тем, что в кровь попадают частицы жира. Сам высокий уровень триглицеридов не несёт опасности для крови и сосудов, он является лишь показателем других опасных явлений, которые начали происходить. Оказывается, этот уровень можно понижать, насыщая организм Омега-3 кислотами или использовать другие методы. Существует специальная таблица, в которой зная пол и возраст человека можно посмотреть рекомендуемый диапазон триглицеридов в крови. В основе строения этих веществ лежит нуклеотид - сложная структура, состоящая из азотистого основания, сахара и фосфата. Нуклеотид является основой любого макроэргического соединения и мономером любой нуклеиновой кислоты. Макроэргические соединения - этоспецифические молекулы в структуре которых образуются особые макроэргические связи, то есть связи, насыщенные энергией. С помощью таких связей клетка запасает энергию, а при их разрушении - отдает энергию для осуществления биохимических реакций синтеза. Они также способны к переносу фосфатных и ацетильных групп в процессе обмена веществ в клетке, например при синтезе сложных углеводов. Самым широко известным и наиболее широко использующимся в клетке макроэргическим веществом является аденозинтрифосфат АТФ АДФ, АМФ дать структуру. В клетке также имеются такие макроэргические соединения, как флавинаденозиндифосфат ФАД , никотинамиддинуклеотидфосфат НАДФ , уридинтрифосфат УТФ, УМФ, УДФ. В поэтапном превращении АМФ в АТФ в процессе фосфорилирования и дефосфорилирования участвует фермент миокиназа. Нуклеиновые кислоты - это биополимеры, мономерами которых являются 5 видов нуклеотидов. Нуклеотиды различаются между собой по виду азотистого основания и типу молекулы пентозы, которые входят в их состав. Азотистые основания делятся на пуриновые двойное кольцо - аденин и гуанин - и пиримидиновые одинарное кольцо - цитозин, урацил и тимин. При считывании информации с ДНК на матричную РНК при биосинтезе белков, то есть при транскрипции, урацил соответствует тимину. Структура РНК и ДНК подчиняется правилу Чаргаффа, которое утверждает, что сумма пиримидиновых оснований равна сумме пуриновых оснований. При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. D Частицы вещества наряду с корпускулярными имеют и волновые свойства I. Обмен белковых пептидных гормонов А. Через ядерный аппарат, способствуя синтезу Са — связывающих белков А. Частная автокорреляционная функция ЧАКФ и ее свойства АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС. Акцессорные минералы рутил и касситерит и их характерные оптические свойства. Акцессорные минералы сфен и шпинель и их характерные оптические свойства Алгебраические свойства операций над множествами Альдегиды: Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права?
FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Красноярский государственный медицинский университет им. Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь. Растения синтезируют белки и их составные части a-аминокислоты из углекислого газа СО 2 и воды Н 2 О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg из растворимых солей, находящихся в почве. Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот заменимые аминокислоты могут синтезироваться непосредственно животными организмами. Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев. Третичная структура белков Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве спираль, скрученная в спираль. Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Четвертичная структура белков Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка. Физические свойства Белки имеют большую молекулярную массу 10 4 —10 7 , многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании денатурация. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка. Качественные реакции на белок: Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованием аминокислот. Синтез белков Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1] a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза и др. Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому А.
Microsoft office visio standard
Шоу найди свою любовь
Как делать розы из масляного крема
Где в домодедово можно сделать химиотерапию
Новые эл схемы