Структура белковой молекулы
Структура белковой молекулы.
Бесплатная помощь с домашними заданиями
Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная карбоксильная группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами. Первичная — цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью сильной, ковалентной. Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке. Третичная — глобула шарик. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка. Четвертичная — имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т. Какие вещества синтезируются в клетках человека из аминокислот А фосфолипиды Б углеводы В витамины Г белки Мономерами молекул каких органических веществ являются аминокислоты А белков Б углеводов В ДНК Г липидов В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит А принцип комплементарности Б нерастворимость аминокислот в воде В растворимость аминокислот в воде Г наличие в них карбоксильной и аминной групп Ферментативную функцию в клетке выполняют А белки Б липиды В углеводы Г нуклеиновые кислоты Синтез каких простых органических веществ в лаборатории подтвердил возможность абиогенного возникновения белков А аминокислот Б сахаров В жиров Г жирных кислот Назовите молекулу, входящую в состав клетки и имеющую карбоксильную и амино- группы А Глюкоза Б ДНК В Аминокислота Г Клетчатка Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры А первичной Б вторичной В третичной Г четвертичной Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями А пептидными Б ионными В водородными Г ковалентными Органические вещества, ускоряющие процессы обмена веществ, - А аминокислоты Б моносахариды В ферменты Г липиды Какие связи определяют первичную структуру молекул белка А гидрофобные между радикалами аминокислот Б водородные между полипептидными нитями В пептидные между аминокислотами Г водородные между -NH- и -СО- группами Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи А водородные Б пептидные В гидрофобные Г дисульфидные Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия А участков одной белковой молекулы по типу связей S-S Б нескольких полипептидных нитей, образующих клубок В участков одной белковой молекулы за счет водородных связей Г белковой глобулы с мембраной клетки Вторичная структура молекулы белка имеет форму А спирали Б двойной спирали В клубка Г нити Какую функцию выполняют белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий или вирусов А регуляторную Б сигнальную В защитную Г ферментативную Какую функцию выполняют белки, ускоряющие химические реакции в клетке А гормональную Б сигнальную В ферментативную Г информационную Ускоряют химические реакции в клетке А ферменты Б пигменты В витамины Г гормоны Реакции синтеза органических веществ в клетках человека и других организмов, расщепления пищи в пищеварительном канале ускоряются благодаря действию А ферментов Б гормонов В хлорофилла Г гемоглобина Первичная структура белка образована связью А водородной Б макроэргической В пептидной Г ионной Основная функция ферментов в организме А каталитическая Б защитная В запасающая Г транспортная По своей природе ферменты относятся к А нуклеиновым кислотам Б белкам В липидам Г углеводам Разрушение структуры молекулы белка - это А денатурация Б трансляция В редупликация Г ренатурация Скорость химических реакций в клетке изменяют белки, выполняющие функцию А сигнальную Б гуморальную В каталитическую Г информационную Биокатализаторами химических реакций в организме человека являются А гормоны Б углеводы В ферменты Г витамины Защитную функцию в организме выполняют белки, которые А осуществляют иммунные реакции Б способны к сокращению В осуществляют транспорт кислорода Г ускоряют реакции обмена веществ Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи — это А первичная структура ДНК Б первичная структура белка В вторичная структура ДНК Г вторичная структура белка Схема строения какой молекулы изображена на рисунке? А вторичная структура белка Б вторичная структура ДНК В третичная структура белка Г четвертичная структура ДНК Ферментативную, строительную, транспортную, защитную функции в клетке выполняют молекулы А липидов Б углеводов В ДНК Г белков Вторичная структура белка поддерживается А гидрофобными взаимодействиями Б водородными связями В электростатическими взаимодействиями Г ковалентными связями Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества.
Строение аминокислот, входящих в состав белка. Классификация аминокислот, основанная на свойствах их радикалов. Пептидная связь, особенности её образования, правила написания и номенклатура пептидов. Растворимость пептидов в воде и органических растворителях. Понятие об уровнях структурной организации белковых молекул, типы химических связей, стабилизирующих каждый уровень. Примеры фибриллярных и глобулярных белков. Физико-химические свойства белков молекулярная масса, изоэлектрическая точка, растворимость в воде. Взаимодействие белков с лигандами как основа функционирования белков. Понятие о простых и сложных белках. Понятие о методах разделения белков: Примеры использования методов разделения белков в медицине и фармации. Уровни структурной организации белков. Типы связей, формирующих каждую структуру. Варианты структурной организации в пределах каждого уровня. Принято выделять четыре уровня структурной организации белковой молекулы: Рассмотрим особенности каждого из этих уровней. Первичной структурой белка называют последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи. Имейте в виду, что даже небольшие изменения первичной структуры белка могут значительно изменять его свойства. Примером заболеваний, развивающихся в результате изменения первичной структуры белка, являются гемоглобинопатии гемоглобинозы. В эритроцитах здоровых взрослых людей присутствует гемоглобин А Hb А. В крови некоторых людей содержится аномальный изменённый гемоглобин - гемоглобин Hb S. Как известно, основная функция гемоглобина -транспорт кислорода к тканям. Эритроциты принимают при этом серповидную форму, быстро разрушаются, вследствие чего развивается малокровие серповидно-клеточная анемия]. Установлено, что последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи белка несёт в себе информацию, необходимую для формирования пространственной структуры белка. Установлено, что каждой полипептидной последовательности соответствует только один стабильный вариант пространственной структуры. До последнего времени считалось, что формирование пространственной структуры белка происходит самопроизвольно, без участия каких-либо компонентов. Однако сравнительно недавно обнаружилось, что это справедливо только для сравнительно небольших белков порядка аминокислотных остатков. При этом образуются водородные связи между СО-и NH-группами пептидного остова одной цепи или смежных полипептидных цепей. Внутреннюю часть этого стержня создаёт туго закрученный пептидный остов, радикалы аминокислот направлены наружу. При этом СО-группа каждого аминокислотного остатка взаимодействует с NH-группой четвёртого от него остатка. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, а шаг спирали составляет 0,54 нм рисунок 2. Если в пределах одного витка примерно 4 аминокислотных остатка находятся два таких радикала или более , они взаимодействуют и деформируют спираль. Образуется при помощи водородных связей в пределах одной или нескольких полипептидных цепей. Пептидные цепи могут быть расположены в одном направлении параллельно или в противоположных направлениях антипараллельно , напоминая меха аккордеона. Боковые радикалы находятся выше и ниже плоскости слоя. Обратите внимание на то, что тип вторичной структуры белка определяется его первичной структурой. Например, в месте расположения остатка пролина атомы пирролидинового кольца в пролине лежат в одной плоскости пептидная цепь делает изгиб, и водородные связи между аминокислотами не образуются. Поэтому белки с высоким содержанием пролина например, коллаген не способны образовывать а-спираль. Радикалы аминокислот, несущие электрический заряд, также препятствуют спирализации. Основную роль в образовании третичной структуры белка играют водородные, ионные, гидрофобные и дисульфидные связи, которые образуются в результате взаимодействия между радикалами аминокислот. По форме молекулы и особенностям формирования третичной структуры белки делят на глобулярные и фибриллярные. В процессе образования глобулы гидрофобные радикалы аминокислот погружаются во внутренние области, гидрофильные радикалы располагаются на поверхности молекулы. При взаимодействии с водной фазой полярные радикалы образуют многочисленные водородные связи. Белки удерживаются в растворённом состояния за счёт заряда и гидратной оболочки. В организме глобулярные белки выполняют динамические функции транспортную, ферментативную, регуляторную, защитную. К глобулярным белкам относятся:. Между соседними полипептидными цепями имеется много поперечных ковалентных сшивок. Переходу в раствор препятствуют неполярные радикалы аминокислот и сшивки между пептидными цепями. В организме выполняют главным образом структурную функцию, обеспечивают механическую прочность тканей. К фибриллярным белкам относятся:. Четвертичная структура белка - размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка. Четвертичная структура - высший уровень организации белковой молекулы, к тому же необязательный - более половины известных белков её не имеют. В некоторых белках такие субъединицы одинаковы или имеют сходное строение, а другие белки состоят из субъединиц с цепями разных типов. Каждый из протомеров синтезируется в виде отдельной полипептидной цепи, которая сворачивается в глобулу и затем объединяется с другими путём самосборки. Каждая субъединица содержит участки, способные взаимодействовать с соответствующими участками других субъединиц. Эти взаимодействия осуществляются посредством водородных, ионных и гидрофобных связей между радикалами аминокислот, входящих в состав разных цепей. Более подробно структурная организация и функционирование олигомерных белков будут рассмотрены в следующей теме на примере гемоглобина рисунок 2. Небелковая часть гемоглобина — гем — показана синим цветом. Известны также белки, модекула которых состоит из двух или более полипептидных цепей, соединённых дисульфидными связями инсулин, тромбин. Подобные белки нельзя олигомерными. Такие белки образуются из единой полипептидной цепи в результате частичного протеолиза - локального расщепления пептидных связей. Аллостерическими свойствами, характерными для олигомерных белков, такие белки не обладают. Специфическое взаимодействие белков с лигандами. Белки играют важнейшую роль в организме, выполняя многообразные биологические функции. Запомните наиболее важные из них и примеры соответствующих белков, изучив таблицу 2. Обратите внимание на то, что в основе функционирования любого белка лежит его способность к избирательному взаимодействию со строго определёнными молекулами или ионами лигандами. Например, для ферментов, катализирующих химические реакции, лигандами будут вещества, участвующие в этих реакциях субстраты , для транспортных белков - транспортируемые вещества и т. Лиганд способен взаимодействовать не со всей поверхностью белковой молекулы, а только с определённым её участком, который представляет собой центр связывания или активный центр. Этот центр формируется пространственно сближенными радикалами аминокислот на уровне вторичной или третичной структуры белка. Между функциональными группами лиганда и центра связывания образуются нековалентные водородные, ионные, гидрофобные , а также ковалентные связи. Комплементарностью лиганда и центра связывания можно объяснить высокую специфичность избирательность взаимодействия белок - лиганд. Важно отметить, что изменение пространственной структуры белка в процессе денатурации см. Роль шаперонов в защите белков от денатурации в условиях клетки. Как известно из курса биофизической химии, белки как высокомолекулярные соединения образуют коллоидные растворы. Стабильность растворов белков в воде определяется следующими факторами:. Под действием различных физических и химических факторов может происходить осаждение белков из коллоидных растворов. Чаще всего для действия факторов, вызывающих осаждение белков, характерно сочетание двух или всех трёх перечисленных механизмов. Денатурацию белка могут вызвать:. Обратите внимание, что при определённых условиях возможно восстановление исходной нативной конформации белка после удаления фактора, вызвавшего денатурацию. Этот процесс получил название ренаживации. Как вам уже известно, различные белки отличаются друг от друга по своим физико-химическим свойствам и биологической активности. На этих различиях основаны широко используемые в медицине и биотехнологии методы разделения белковых смесей на фракции и выделения отдельных белков. Запишите в тетрадь схему, представленную на рисунке 3 и запомните сущность перечисленных методов. Крупные белковые молекулы не способны диффундировать внутрь гранул сефадекса и элюируются выходят из колонки в первую очередь. В то же время молекулы небольшого размера проникают через поры гранул, задерживаются в них и движутся в колонке с более низкой скоростью рисунок 2. Метод гель-фильтрации эффективно используется и при очистке белков от низкомолекулярных примесей. Метод основывается на измерении скорости седиментации осаждения белковых частиц под действием центробежной силы, создаваемой в ультрацентрифуге. Скорость седиментации частиц пропорциональна их молекулярной массе. Белки не способны проходить через такую мембрану, поэтому данный метод применяется для очистки белков от неорганических соединений. Поэтому электрофоретическая подвижность белков, связанных с ДСН, будет пропорциональна их молекулярной массе. На различии белков по электрическому заряду основаны методы высаливания, ионообменной хроматографии, электрофореза, изоэлектрического фокусирования. Эта скорость зависит от величины заряда белка при данном значении рН. Каждый белок разделяемой смеси будет располагаться на колонке в участке со значением рН, соответствующем его изозлектрической точке см. В качестве носителя в данном случае применяется силикагель с ковалентно присоединёнными углеводородными радикалами. Чем выше гидрофобность белковой молекулы, тем прочнее она связывается с частицами модифицированного силикагеля. Поэтому при элюции вначале выделяются наиболее гидрофильные белки, а в последнюю очередь - наиболее гидрофобные рисунок 2. Например, для выделения нужного фермента можно использовать адсорбенты, с которыми ковалентно связан его субстрат, кофермент или специфический эффектор; для извлечения из разделяемой смеси гормонов применяют связывание их иммобилизованными рецепторами и наоборот. При пропускании смеси белков через биоспецифический сорбент нужный белок удерживается аффинной колонкой, в то время как все остальные компоненты проходят через неё, не задерживаясь. Затем осуществляется элюция специфически связанного белка рисунок 2. H 2 N-ала 1 -цис 2 -фен 3 -арг 4 -сер 5 -гли 6 -тре 7 -вал 8 -асп 9 -тир 10 -мет 11 -ала 12 - гис 13 -лей 14 -иле 15 -три 16 -про 17 -про 18 -глу 19 -лиз 20 -ала 21 -асп 22 -арг 23 -мет 24 -СООН. Определите, какие связи, стабилизирующие третичную структуру белка, могут образовать между собой следующие пары радикалов аминокислот: Адсорбцию проводили при рН 8,0. Укажите направление движения при электрофорезе на бумаге при значении рН, равном 4,0, для следующих белков: Поэтому на участке от про до мет спирализация цепи затруднена. Способность радикалов аминокислот образовывать те или иные связи определяется свойствами этих радикалов. Поэтому в случаях а и д могут возникать гидрофобные взаимодействия между двумя неполярными радикалами; в случаях б и г - водородные связи между двумя полярными незаряженными радикалами; в случаях в и ж - ионные связи между двумя противоположно заряженными радикалами; в случае е - дисульфидная связь см. Компоненты белковой смеси выходят из колонки для гель-фильтрации в порядке убывания их молекулярной массы. Используя данные таблицы 2. При разделении смеси белков на анионообменнике в первую очередь элюируются положительно заряженные белки, затем нейтральные и отрицательно заряженные. Используя значения рI для перечисленных белков таблица 2. Угрожающее состояние у детей. Dendrit Лекции, учебники, справочники для студентов-медиков. Главная Галерея Расписание Контакты. Уровни структурной организации белковой молекулы. К глобулярным белкам относятся: Содержат много остатков аргинина и лизина. К фибриллярным белкам относятся: В его составе преобладают аминокислоты глицин, пролин, гидроксипролин. Стабильность растворов белков в воде определяется следующими факторами: В основе реакций осаждения белков могут лежать следующие механизмы: Денатурацию белка могут вызвать: Для денатурированных белков характерно: Запомните некоторые примеры использования процесса денатурации белков в медицине: Свойства белковой молекулы и методы фракционирования белков. Для разделения белков по молекулярной массе наиболее часто применяют методы гель-фильтрации, ультрацентрифугирования, диализа и диск-электрофореза. Для белка с первичной структурой: ПРЕДМЕТЫ Анатомия Акушерство и гинекология БЖД, медицина катастроф Биохимия Биология Гистология Гигиена Госпитальная терапия Госпитальная хирургия Детская хирургия Дерматовенерология Диагностика в хирургии Инфекционные болезни Культурология Лабораторная диагностика Латынь Летняя практика Лучевая диагностика ЛОР Медицинская информатика Микробиология Неврология Общая хирургия Общественное здоровье Общий уход Онкология Формирование здоровья детей Патологическая анатомия Патофизиология Поликлиническая педиатрия Правоведение Пропедевтика внутр. Методы выделения и количественного определения белков.
Расписание учений далай ламы на 2017 год
Ацикловир мазь при ветрянке
Фаберлик сколько можно заработать
После удаления зуба остался корень что делать
Сонник мыть полы в чужой квартире