Ссылка на файл: >>>>>> http://file-portal.ru/Первичная структура белка содержит/
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ
1. Первичная структура белков.
Ответы 1 - 20
Белки протеины - это высокомолекулярные полимерные соединения пептидной природы полигетероаминокислоты. Первичная структура белков - это последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи ППЦ. Первичная структура белков является ковалентной структурой, поскольку в её основе лежит пептидная связь между a-амино- и a-карбоксильными группами аминокислот. Вследствие этого полипептидные цепи имеют неразветвленный характер. Скелет хребет, остов полипептидной цепи состоит из регулярно повторяющихся структурных элементов. Полипептидная цепь обладает векторностью, направление цепи от N-конца начало цепи к C-концу конец цепи , N-конец - это конец, на котором находится свободная a-аминогруппа. C-конец - это конец, на котором находится свободная a-карбоксильная группа. Аминокислотная последовательность белков обозначается, начиная с N-конца, с использованием трехбуквенных сокращенных названий аминокислот, например: Может быть использовано и однобуквенное обозначение аминокислотных остатков в белке. N- и C-концы в составе белков могут быть модифицированы. Аминогруппа на N-конце может быть ацетилирована, формилирована или метилирована. В ряде белков N-концевым является остаток пирролидонкарбоната пироглутамата , не содержащий свободной аминогруппы. C-конец может быть амидирован. Модификации C-конца более редки по сравнению с N-концевыми модификациями. Коэффициент поликонденсации белков варьирует в диапазоне от 50 до Обычно белок содержит аминокислотных остатков. Поскольку средняя молекулярная масса одного аминокислотного остатка составляет около Да, молекулярная масса белков варьирует в диапазоне от до миллионов Да. Каждый индивидуальный белок обладает уникальной первичной структурой. Первым белком, чья первичная структура была установлена, явился инсулин. Это удалось сделать Сэнгеру. Его стратегия заключалась в следующем. Сначала он разделил две полипептидные цепи и далее провел их специфическое ферментативное расщепление на небольшие пептиды, содержащие перекрывающиеся последовательности. Затем, используя 1-фтор-2,4-динитробензол идентифицировал N-концевые остатки. Кроме того, он определил аминокислотный состав пептидов и в итоге смог установить их структуру, сравнивая последовательности перекрывающихся пептидов. В общих чертах стратегия Сэнгера сохранила свое значение до наших дней. Однако были предложены и иные подходы. Эдманом разработан метод автоматической процедуры последовательного отщепления и идентификации N-концевых аминокислотных остатков. Для расшифровки первичной структуры можно использовать рентгеноструктурный анализ. Последовательность аминокислотных остатков может быть определена по нуклеотидной последовательности матричной РНК. В настоящее время установлена первичная структура более белков. Теоретически число различных вариантов первичной структуры белков безгранично. В живой природе реализуется лишь незначительная доля возможных последовательностей, общее число которых у всех видов живых организмов оценивается величиной 10 10 Первичная структура белков генетически детерминирована, то есть последовательность аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Искажения последовательности нуклеотидов ДНК приводят к возникновению аномальных белков с измененными биологическими свойствами, что является причиной молекулярной патологии. В частности, причиной серповидноклеточной анемии служит точечная мутация гена, контролирующего b-цепь гемоглобина. Следствием этого является замена в 6-ом положении b-цепи остатка глутамата на валин. Такая замена приводит к утрате одного отрицательного заряда в каждой из двух b-цепей , что приводит к изменению конформации гемоглобина и утрате его биологической функции. Гомологичными белками называются белки, выполняющие у разных видов одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин: Гомологичные белки характеризуются наличием во многих положениях одних и тех же аминокислот. Как оказалось, число аминокислотных остатков, по которым различаются гомологичные белки пропорционально филогенетическому различию между данными видами. Например, молекулы цитохромов С лошади и дрожжей различаются по 48 аминокислотным остаткам, тогда как те же молекулы курицы и утки — только по 2 остаткам. Что касается цитохромов С курицы и индейки, то они имеют идентичные аминокислотные последовательности. Сведения о числе различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков из разных видов используют для построения эволюционных карт, отражающих последовательные этапы возникновения и развития различных видов животных и растений в процессе эволюции. Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. Cтатус судьи Конституционного суда РФ, структура и организация деятельности Конституционного суда РФ FAT. Структура оформления портфолио педагогических работников детских школ искусств. Vector структурасы А что если без них? Риски белковых безуглеводных диет Антигенная структура Балльная структура оценки. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Скелет хребет, остов полипептидной цепи состоит из регулярно повторяющихся структурных элементов Полипептидная цепь обладает векторностью, направление цепи от N-конца начало цепи к C-концу конец цепи , N-конец - это конец, на котором находится свободная a-аминогруппа.
Марк фрост тайная история твин пикс книга
Оплата со сбербанковской карты
Схема вязания крючком носков тапочек
СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Опухоли костей на запястье фото
Шоппинг в лимассоле на карте
Как сделать добавить аккаунт google
Виды белков, их функции и структура
Карта россии с указанием сторон света
Сколько стоит маленький фотоаппарат
Первичная структура белка.
Вакуумные банки для массажа отзывы фото
Фильм история болезни зощенко
Мазда дизельный mpv 2002 технические характеристики отзывы
Главное в белке - последовательность аминокислот
Сколько денег можно положить на яндекс деньги