Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений. Биологическая роль белков исключительно велика: Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот. Денатурация - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:. Строение белков начали изучать в 19 веке. Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э. Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония аммиачными квасцами , то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины карбамида. Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы. В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков - инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф. Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками. В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима. Тип "укладки" полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую "растянутую пружину" называют "А-спираль" или "А-стуктура". Еще один распространённый тип вторичной структуры - структура складчатого листа называют "B - структура". Так, белок шёлка - фиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв. Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные - снаружи. Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части - гема. Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые - в растворах солей, а некоторые - в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови. При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма! В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции. Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок , которую можно провести дома. Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин. При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется. Белки Свойства белков Свойства белков Строение белков Гидролиз белков Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений. Молекулы белка Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. Денатурация происходит под действием: Белок тирозин В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Белок фиброин - белок натурального шёлка Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Гидролиз белков При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Перейти на английский Protein.
Зиртек гель инструкция
Человек в истории россии хх век
Как сделать восковую эпиляцию дома