Ссылка на файл: >>>>>> http://file-portal.ru/Кислотно основные свойства треонина/
Лекция № 16. Аминокислоты. Пептиды
Что такое треонин
Стереоизомерия a-аминокислот.
Исключение составляет простейшая аминокислота глицин H2NCH2COOH, не имеющая центра хиральности. Расположение в стандартной проекционной формуле Фишера аминогруппы слева подобно группе ОН в l-глицериновом альдегиде соответствует l-конфи- гурации, справа - d-конфигурации хирального атома углерода. Аминокислоты изолейцин, треонин и 4-гидроксипролин содержат в молекуле по два центра хиральности. Такие аминокислоты могут существовать в виде четырех стереоизомеров, представляющих собой две пары энантиомеров, каждая из которых образует рацемат. Для построения белков животных организмов используется только один из энантиомеров. Стереоизомерия изолейцина аналогична рассмотренной ранее стереоизомерии треонина см. В названиях другой пары энантиомеров, являющихся диастереомерами по отношению к лейцину, используется приставка алло-. В связи с большой потребностью в отдельных энантиомерах для синтеза белков, лекарственных веществ и т. Предпочтителен ферментативный способ расщепления с использованием ферментов. В настоящее время для разделения рацемических смесей используют хроматографию на хиральных сорбентах. Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными СООН и основными NH2 функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами. В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм. Положение равновесия зависит от рН среды. Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: С , растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. Полностью протонированная аминокислота катионная форма с позиций теории Брёнстеда является двухосновной кислотой,. Депротонирование диполярного иона приводит к получению анионной формы аминокислоты - карбоксилат-иона, являющегося основанием Брёнстеда. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. У кислых аминокислот аспарагиновой и глутаминовой изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 см. В организме при физиологических значениях рН например, рН крови 7,,5 эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме. Некоторые химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами в радикале. В настоящем разделе рассматриваются реакции, имеющие практическое значение для идентификации и анализа аминокислот. При взаимодействии аминокислот со спиртами в присутствии кислотного катализатора например, газообразный хлороводород с хорошим выходом получаются сложные эфиры в виде гидрохлоридов. Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком. Сложные эфиры аминокислот не имеют диполярного строения, поэтому, в отличие от исходных кислот, они растворяются в органических растворителях и обладают летучестью. Так, глицин - крис- таллическое вещество с высокой температурой плавления ? С , а его метиловый эфир - жидкость с температурой кипения ? Анализ эфиров аминокислот можно проводить с помощью газожидкостной хроматографии. Практическое значение имеет реакция с формальдегидом, которая лежит в основе количественного определения аминокислот методом формольного титрования метод Сёренсена. Амфотерность аминокислот не позволяет проводить непосредственно титрование их щелочью в аналитических целях. При взаимодействии аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые аминоспирты см. Особенность химии аминокислот и белков заключается в использовании многочисленных качественных цветных реакций, составлявших ранее основу химического анализа. Продукт реакции имеет синефиолетовый цвет, что используется для визуального обнаружения аминокислот на хроматограммах на бумаге, в тонком слое , а также для спектрофотометрического определения на аминокислотных анализаторах продукт поглощает свет в области нм. Эта реакция используется для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот - фенилаланина, тирозина, гистидина, триптофана. Например, при действии концентрированной азотной кислоты на тирозин образуется нитропроизводное, окрашенное в желтый цвет. В щелочной среде окраска становится оранжевой в связи с ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение. Эта реакция используется для количественного анализа триптофана в продуктах расщепления белков. Например, при нагревании раствора белка с ацетатом свинца СНзСОО 2РЬ в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца PbS, что указывает на присутствие в белках цистеина. Строение и стереоизомерия моносахаридов. Астрономия Биология География Другие языки Интернет Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Механика Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Транспорт Физика Философия Финансы Химия Экология Экономика Электроника.
Характеристики смартфона lg g3
Понятие и основные функции исполнительной власти
Магазины типа asos
Треонин
Скачать фильм на телефон горячие новости
Maxcut 200 схема
Глаукома причины симптомы фото
Добро пожаловать
Не пришли кредиты warface что делать
Перелом мизинцана руке сколько заживает
Общие свойства аминокислот
Сонник короткое красное платье
Инструкция по эксплуатации радиотелефонов панасоник
Свойства низкочастотных волн
Лекция № 26 аминокислоты
Новости ураган в москве 29.05 17