Skip to content

Instantly share code, notes, and snippets.

Created August 31, 2017 00:38
Show Gist options
  • Save anonymous/4b5b56cc806a2c1a1a10deb885faa9c6 to your computer and use it in GitHub Desktop.
Save anonymous/4b5b56cc806a2c1a1a10deb885faa9c6 to your computer and use it in GitHub Desktop.
Структура простых белков

Структура простых белков - Простые и сложные белки. Строение, функции, свойства, характеристика, примеры сложных белков


Структура простых белков



Простые белки немногочисленны
Строение и функции белков
Структура и функции белков
Глоссарий. Биология
Строение белков. Строение и функции белков
Реферат: Особенности структуры простых и сложных белков













По составу белки делят на простые , состоящие только из аминокислотных остатков протеины , и сложные протеиды. Сложные могут включать ионы металла металлопротеиды или пигмент хромопротеиды , образовывать прочные комплексы с липидами липопротеины , нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды , а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты фосфопротеиды , углевода гликопротеины или нуклеиновой кислоты геномы некоторых вирусов. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся в виде нуклеопротеинов в сперматозоидах рыб. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Представителем этих бел- ов может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ фосфорнокислого и углекислого кальция , жира и коллагенов. Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его простетической группы. Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная к-та входит в состав фосфопротеидов, углеводы — гликопротеидов, а липиды — липопротеидов. Протеиды также можно подразделить на несколько групп. Имеют важное значение, так как их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Нуклепротеидами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой к-ты и белковой оболочки — капсида. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин бело мышц , ряд ферментов каталаза, пероксидаза, цитохромы , а также хлорофилл. Гемоглобин Hb состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe II , соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: Каждая a-цепочка содержит , а b-цепочка — аминокислотных остатков. Атом железа может образовать шесть координационных связей. Четыре связи направлены к атомам азота пиррольных колец, оставшееся две связи — перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы расположены вблизи поверхности белковой глобулы в специальных карманах, образованных складками полипептидных цепочек глобина. Гемоглобин при нормальном функционировании может находиться в одной из трех форм: В ферригемоглобине железо находится в закисной форме Fe II , одна из двух связей, перпендикулярных к плоскости порфиринового кольца, направлена к атому азота гистидинового остатка, называемого проксимальным соседним , по другую сторону порфиринового кольца и на большем расстоянии от него находится другой гистидиновый остаток — дистальный гистидин, не связанный непосредственно с атомом железа. Поэтому в дезоксигемоглобине глобин предохраняет железо от окисления. При взаимодействии молекулярного кислорода с гемоглобином существует небольшая, но конечная вероятность окисления последнего: Поэтому при дыхании в эритроцитах непрерывно образуется метгемоглобин. Для его восстановления в эритроците существует специальная ферментативная система, восстанавливающая метгемоглобин и превращающая его в нормальный дезоксигемоглобин. При нарушении этой системы возникает тяжелое заболевание — метгемоглобинемия, при которой гемоглобин перестает быть переносчиком кислорода. Присоединение кислорода меняет кислотно-основные свойства гемоглобина. Оксигемоглоин является более сильной кислотой, чем дезоксигемоглобин. Поэтому в тканях, где значительная часть гемоглобина теряет кислород и становится более сильным основанием, гемоглобин связывает образующуюся в ходе метаболических внутриклеточных процессов углекислоту. В альвеолах легких дезоксигемоглобин снова превращается в оксигемоглобин, становится более сильной кислотой и способствует отщеплению CO 2. Углекислота, освобождаемая тканями, недостаточно хорошо растворима для эффективного переноса. С помощью фермента карбоангидразы, ускоряющего прямую и обратную реакцию:. Двуокись углерода превращается в хорошо растворимый бикарбонат-анион. В капиллярах тканей отщепление кислорода повышает содержание дезоксигемоглобина, связывающего протоны и смещающего равновесие реакции вправо. Легко растворимый ион бикарбоната переносится кровью. В альвеолах легких гемоглобин оксигенируется, протоны освобождаются и равновесие смещается влево. Образуется плохо растворимая двуокись углерода CO 2 , которая удаляется из водной фазы и выдыхается. Таким образом, гемоглобин работает как буфер с переменным значением pH. Функция гемоглобина как переносчика углекислоты не менее важна, чем его функция переноса кислорода. Хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих тюленя, моржа , что позволяет им длительное время находиться под водой. Представляют собой сложные белки простетическая группа которых образована производными углеводов аминосахарами, гексуроновыми кислотами. Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Так, легочные стенки бактерий построены из пептидогликанов, являющихся производными линейных полисахаридов, несущих ковалентно связанные с ними пептидные фрагменты. Эти фрагменты осуществляют сшивание полисахаридных цепей с образованием механически прочной сетчатой структуры. Например, клеточная стенка E. Каждая С-концевая группа этого пептида, принадлежащая остатку D-аланина, образует амидную связь с аминогруппой остатка диаминонимиелиновой кислоты, принадлежащей соседней полисахаридной цепи. Кроме вышеприведенной функции гликопротеиды участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, иммунитета, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. У арктических рыб гликопротеиды играют роль антифризов — веществ, препятствующих образованию кристаллов льда внутри их организма. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную к-ту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин белок желтков яиц , ихтулин белок икры рыб. Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях. Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера нм сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками что позволяет им передвигаться по крови , а внутренняя часть — липидами и их производными. Основная функция липопротеидов — транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности ЛПНП и высокой плотности ЛПВП , которые иногда обозначаются как a- и b-липопротеиды. Они образуются в слизистой оболочки кишечника и обеспечивают транспорт липидов из кишечника в лимфу, а затем в кровь. Таким образом, холестерин транспортируется по крови в составе липопротеидов, особенно ЛПНП. При температуре 70 0 С происходит коагуляция свертывание белков. Они теряют способность удерживать воду набухать , то есть из гидрофильных становятся гидрофобными, при этом уменьшается масса мяса, рыбы и птицы. Частично разрушается третичная и вторичная структура белковых молекул, часть белков превращается в полипептидные цепочки, что способствует лучшему их расщеплению протеазами желудочно-кишечного тракта. Белки, находящиеся в продуктах в виде раствора, при варке свертываются хлопьями и образуют пену на поверхности бульона. Коллаген и эластин соединительной ткани превращаются в глютин желатин. Превышение температуры и времени обработки способствует уплотнению мышечных волокон и ухудшению консистенции изделий, особенно приготовленных из печени, сердца и морепродуктов. При сильном нагреве на поверхности продукта происходит деструкция крахмала, и идут реакции между сахарами и аминокислотами с образованием меланоидов, которые придают корочке темный цвет, специфический аромат и вкус. Наименьшие потери свойственны панированным изделиям из котлетной массы, так как выпрессованная белками влага удерживается наполнителем хлебом , а слой панировки препятствует ее испарению с обжариваемой поверхности. При нагреве жир из продуктов вытапливается. Пищевая ценность его снижается из-за распада жирных кислот. Под действием содержащихся в бульоне кислот и солей эмульгированный жир легко разлагается на глицерин и жирные кислоты, которые делают бульон мутным, придают ему неприятный вкус и запах. В связи с этим варить бульон следует при умеренном кипении, а скапливающийся на поверхности жир надо периодически удалять. Глубокие изменения жира происходят при жаренье. Если температура сковороды превышает 0 С, то жир распадается с образованием дыма, при этом резко ухудшаются вкусовые качества продуктов. Жарить продукты следует при температуре на 0 С ниже температуры дымообразования. При жаренье основным способом жир теряется за счет его разбрызгивания. Это связано с бурным испарением воды при нагревании жира более 0 С. Потери жира при разбрызгивании называются угаром, и они значительные у жиров, в состав которых входит много воды маргарин , а также при жаренье увлажненных продуктов сырой картофель, мясо и др. Общие потери жира меньше у панировочных изделий. Самые значительные химические изменения жиров наблюдаются при жаренье во фритюре. В результате гидролиза, окисления и полимеризации накапливаются вредные соединения, придающие жиру неприятный запах и прогорклый вкус. Токсические продукты термического окисления жиров альдегиды и кетоны адсорбируются на поверхности обжариваемых изделий. Кроме того, жир загрязняется частицами попадающего в него продукта. Для предупреждения нежелательных изменений жира используют фритюрницы, в нижней части которых имеется так называемая холодная зона, где температура жира значительно ниже, и попадающие туда частицы продукта не сгорают. Для предохранения фритюра от порчи используют ряд технологических приемов: При нагревании крахмала с небольшим количеством воды происходит его клейстеризация, которая начинается при температуре 0 С и ускоряется с повышением температуры до 0 С. При тепловой обработке картофеля клейстеризация крахмала происходит за счет влаги, содержащейся в самом картофеле. При выпечке изделий из теста крахмал клейстеризуется за счет влаги, выделяемой свернувшимися белками клейковины. Аналогичный процесс происходит при варке предварительно набухших в воде бобовых. Крахмал, содержащийся в сухих продуктах крупах, макаронных изделиях , клейстеризуется при варке за счет поглощения влаги окружающей среды, при этом масса продуктов увеличивается. Сырой крахмал не усваивается в организме человека, поэтому все крахмалосодержащие продукты употребляют в пищу после тепловой обработке. При нагревании крахмала свыше 0 С без воды крахмал расщепляется до декстринов, которые растворимы в воде. Декстринизация происходит на поверхности выпекаемых изделий при образовании корочки, при пассеровании муки, поджаривании крупы, запекании макаронных изделий. Сахароза, содержащаяся в плодах и ягодах, при варке под действием кислот расщепляется с образованием глюкозы и фруктозы. При нагревании сахарозы выше 0 С она распадается с образованием темноокрашенных веществ. Этот процесс называется карамелизацией, а смесь продуктов карамелизации — жженка — используется для подкраски супов, соусов и кондитерских изделий. Тепловая обработка способствует переходу протопектина, скрепляющего растительные клетки между собой, в пектин. При этом продукты приобретают нежную консистенцию и лучше усваиваются. На скорость превращения протопектина в пектин влияют следующие факторы:. Клетчатка — основной структурный компонент стенок растительных клеток — при тепловой обработке она набухает и становится пористее. Жирорастворимые витамины А, D, E, K при тепловой обработке сохраняются хорошо. Так, пассерование моркови не снижает ее витаминной ценности, наоборот, растворенный в жирах каротин легче превращается в витамин А. Такая устойчивость каротина позволяет длительное время хранить пассерованные овощи в жирах, хотя при длительном хранении витамины частично разрушаются за счет воздействия на них кислорода воздуха. Самые большие потери тиамина и пиридоксина имеют место при комбинированном нагреве тушении и др. Высокая сохранность с кратковременной тепловой обработкой и незначительным количеством вытекающего сока. Наиболее устойчив к нагреванию витамин РР. Сильнее всего при тепловой обработке разрушается витамин С за счет окисления его кислородом воздуха, этому способствуют следующие факторы:. Кислая среда способствует сохранению витамина С. При варке он частично переходит в отвар. При жаренье картофеля во фритюре витамин С разрушается меньше, чем при жаренье основным способом. Вот почему отвары из экологически чистых овощей используют для приготовления первых блюд и соусов. Хлорофилл зеленых овощей при варке под действием кислот разрушается с образованием буроокрашенных веществ. Антоцианы сливы, вишни, черной смородины, а также каротин моркови и томатов устойчивы к тепловой обработке. Пигменты свеклы приобретают бурый цвет, поэтому для сохранения ее яркого цвета создают, кислую среду и повышенную концентрацию отвара. Мясо меняет окраску с ярко-розовой на серую вследствие изменения гемоглобина. Максимальные потери пищевых веществ наблюдается при варке основным способом по сравнению с другими видами тепловой обработки продуктов. Усложнение технологии измельчение, протирание сырых и отварных продуктов, тушение также способствует потери питательных веществ. Наиболее рациональными с точки зрения сохранения ценных пищевых веществ тепловыми обработками являются: Биохимия в товароведении [Текст]: Авиация и космонавтика Административное право Арбитражный процесс 23 Архитектура Астрология 4 Астрономия Банковское дело Безопасность жизнедеятельности Биографии Биология Биология и химия Биржевое дело 68 Ботаника и сельское хоз-во Бухгалтерский учет и аудит Валютные отношения 50 Ветеринария 50 Военная кафедра ГДЗ 2 География Геодезия 30 Геология Геополитика 43 Государство и право Гражданское право и процесс Делопроизводство 19 Деньги и кредит ЕГЭ Естествознание 96 Журналистика ЗНО 54 Зоология 34 Издательское дело и полиграфия Инвестиции Иностранный язык Информатика Информатика, программирование Исторические личности История История техники Кибернетика 64 Коммуникации и связь Компьютерные науки 60 Косметология 17 Краеведение и этнография Краткое содержание произведений Криминалистика Криминология 48 Криптология 3 Кулинария Культура и искусство Культурология Литература: Плохо Средне Хорошо Отлично. Банк рефератов содержит более тысяч рефератов , курсовых и дипломных работ, шпаргалок и докладов по различным дисциплинам: А также изложения, сочинения по литературе, отчеты по практике, топики по английскому. Особенности структуры простых и сложных белков Название: Особенности структуры простых и сложных белков Раздел: Рефераты по биологии Тип: Особенности структуры простых и сложных белков. Ваш сайт очень полезный! Сделай паузу, студент, вот повеселись: Студент сдает экзамен по физике. Профессор пытается его вытянуть, спрашивает: Кстати, анекдот взят с chatanekdotov. Где скачать еще рефератов? Кто еще хочет зарабатывать от рублей в день "Чистых Денег"? Станете ли вы заказывать работу за деньги, если не найдете ее в Интернете?


Как сделать тубус для удочек своими руками
Магазин где собирают компьютеры
Методика введения понятия преобразования подобияв стереометрии
Характеристики автомобиля газ 3302
Закон о собраниях
Юлмарт пулковское шоссе 43 на карте
Sign up for free to join this conversation on GitHub. Already have an account? Sign in to comment