Соединительная ткань - строение, функции, состав
СОСТАВ И СТРОЕНИЕ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
Соединительная ткань
Соединительная ткань преобладает в организме и очень важна. Задача настоящей лекции обсудить опорно-поддерживающую функцию соединительной ткани и биохимические механизмы, участвующие в её выполнении. Соединительная ткань распределена по всему телу. Клетки соединительной ткани функционируют в тесном взаимодействии. У каждого вида клеток свои собственные задачи. В связи с этим их условно делят:. Работу регуляторных клеток схематично можно представить следующим образом:. При этом изменяется в ту или другую сторону просвет мелких сосудов артериол и капилляров , а также проницаемость их стенок для других клеток - лимфоцитов, макрофагов, ПМЯЛ. Тучные клетки оказывают активирующее влияние на Т-лимфоциты и макрофаги. Т-лимфоциты и макрофаги в свою очередь взаимно влияют друг на друга. В результате оба этих вида клеток, каждый по-своему, активируют фибробласты , в которых запускается синтез коллагена, эластина и других компонентов внеклеточного матрикса. ПМЯЛ убирают все лишнее, приводят в порядок результаты работы других клеток. Они работают в комплексе с макрофагами. Внеклеточный матрикс обеспечивает механическую и поддерживающую функции соединительной ткани. КОЛЛАГЕН — самый распространенный белок организма человека. Характерное свойство коллагена — нерастворимость в воде. Лишь при долгом кипячении возможна желатинизация коллагена. Коллаген образует нити фибриллы различной толщины. Расположение нитей коллагена обеспечивает выполнение их функции. А главная функция коллагена — придавать тканям прочность на разрыв. Коллагеновые волокна нити образованы молекулами тропоколлагена. Тропоколлаген состоит из 3-х субъединиц. Три спирали вместе образуют структуру, похожую на кабель, слегка закрученную в правую спираль — тропоколлаген. Некоторые формы коллагена содержат также 3-гидрокси-L-пролин, хотя и в весьма ограниченном количестве:. Пирролидоновые кольца иминокислот имеют особые стереохимические свойства , благодаря которым ограничивается гибкость полипептидной цепи и формируется вторичная структура в виде отдельных спиралей. Спирали очень компактны, так как каждая третья аминокислота в полипептидной последовательности — глицин. Глицин по размеру очень мал, поэтому легко помещается внутри коллагенового полимера , где никакая другая аминокислота не могла бы поместиться. Плотностью укладки обеспечивается суперспирализация: NH- группами пептидных связей соседних цепей. Четвертичная структура формируется при агрегации молекул тропоколлагена в фибриллы и стабилизируется поперечными сшивками сшивки рассматриваем дальше. Молекулы в фибриллах коллагена соединены конец к концу и бок о бок. Параллельные цепи тропоколлагена в фибриллах уложены так, что начало молекул в соседних цепях смещено на четверть длины цепи. Такое расположение обеспечивает перекрывание, необходимое для взаимодействия N-концевого участка одной молекулы тропоколлагена с С-концевым участком другой молекулы. Такая ступенчатость придает коллагеновому волокну характерную поперечную исчерченность с интервалом А. Биологическое значение смещения волокон связано с тем, что в промежутках вдоль ряда молекул тропоколлагена откладываются первые кристаллы гидроксиапатита при оссификации кости. Образование волокон при агрегации коллагеновых фибрилл. Цепи тропоколлагена немного отличаются друг от друга, поэтому различают цепи: В зависимости от того, из каких именно альфа-цепей состоит тропоколлаген, формируются генетически разные типы коллагена: I, II, III, IV и др. Каждый из них входит преимущественно в состав какой-то определенной ткани:. Тип III - в коже эмбриона, в сердечно-сосудистой системе и в патологически измененных тканях;. В зависимости от особенностей строения и общности функций разные коллагены делят на 3 основные группы:. Изоколлагены типов I, II, III, V, XI — фибриллформирующие или фибриллярные. Изоколлагены типов IX, XII, XV, XVI и XVIII — фибриллассоциируемые , потому что обычно связаны с коллагеновыми волокнами, которые уже образованы фибриллформирующими типами коллагенов. Фибриллассоциированные коллагены не теряют дополнительные пептиды после секреции и обеспечивают соединение фибриллформирующих волокон коллагена с другими молекулами матрикса. Изоколлагены типов IV, VI, VII, VIII и X — сетьформирующие. Эти изоколлагены образуют сетевидные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных слоёв эпителия с подлежащей соединительной тканью, что особенно важно для кожи. В коже фибриллы таких изоколлагенов образуют нерегулярно сплетённую и очень густую сеть — выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. На примере коллагена -I: Коллаген синтезируется в фибробластах в виде высокомолекулярного предшественника — проколлаген а. На этапах синтеза коллагена после включения пролина и лизина в полипептидную цепь происходит их гидроксилирование специфично для молекулы коллагена. Образование гидроксипролила и гидроксилизила катализируют железосодержащие ферменты — пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза , их кофактор — аскорбиновая кислота. В результате реакции образуются оксипролин и сукцинат в молекулу которого включён второй атом кислорода из молекулы О 2 и выделяется СО 2. Реакция высокоспецифична — остатки пролина и лизина подвергаются гидроксилированию, если они расположены со стороны аминогруппы глицинового остатка. При недостатке витамина С синтез коллагена нарушается, возникает непрочность коллагеновых волокон, кровоточивость десен, расшатывание зубов проявления цинги. Расшатывание зубов обусловлено, главным образом, недогидроксилированием вновь синтезированного коллагена периодонтальной связки. Такой коллаген плохо агрегирует. К остаткам гидроксилизина под действием сначала галактозилтрансферазы , затем глюкозилтрансферазы присоединяются углеводные единицы сначала — одна галактоза, затем некоторые галактозы достраиваются до дисахарида — галактоза-глюкоза. Гидроксилирование и трансферазная реакция происходят во вновь синтезированном коллагене, ещё не претерпевшем спирализации в просвете эндоплазматического ретикулюма. Проколлаген имеет более длинные цепи, чем тропоколлаген. Дополнительные концевые фрагменты не образуют обычную трехцепочечную спираль, а объединяются друг с другом в глобулярные домены, структура которых совершенно не похожа на уникальную линейную структуру зрелого коллагена например, есть дисульфидные мостики. Это препятствует агрегации и образованию фибрилл внутриклеточно, что было бы фатальным для клетки. Вне клетки протеолитические ферменты последовательно удаляют оба домена — N-концевой и С-концевой маркёры синтеза коллагена. После того как во внеклеточном пространстве сформировались коллагеновые фибрилы, их прочность существенно увеличивается, так как образуются ковалентные сшивки между остатками лизина внутри и между молекулами тропоколлагена, укрепляя четвертичную структуру. Сшивки создаются в несколько этапов. Вначале некоторые остатки лизина и гидроксилизина дезаминируются лизилоксидазой с образованием альдегидных групп, обладающих высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидроксилизина. Альдегидные группы самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя альдольные поперечные связи коллагена, или реагируют с аминогруппой остатков лизина или 5-гидроксилизина рис. А , обеспечивая образование бифункциональных ковалентных сшивок между соседними молекулами тропоколлагена. Если в реакции участвует аллизин, то она протекает по механизму альдиминной конденсации. При этом по иминной связи промежуточного соединения присоединяются 2 атома Н. В результате образуются сшивки с группировкой -NH- в середине — лизиннорлейцин или гидроксилизиннорлейцин рис. Присутствие гидроксильной группы в 5 положении гидроксиаллизина предопределяет течение реакции по механизму кетоиминной конденсации рис Б. В этом случае в цепи получившейся поперечной сшивки лизинокетонорлейцина или гидроксилизинокетонорлейцина вместе с группировкой -NH- присутствует кето-группа. Главная Опубликовать работу О сайте. Сохрани ссылку на реферат в одной из сетей: Соединительная ткань Соединительная ткань преобладает в организме и очень важна. Среди её функций главные функции: В состав соединительной ткани входят: В связи с этим их условно делят: Работу регуляторных клеток схематично можно представить следующим образом: В состав внеклеточного матрикса входят: Фибриллярные белки Коллаген, Эластин Структурные гликопротеины Фибронектин, Ламинин. Некоторые формы коллагена содержат также 3-гидрокси-L-пролин, хотя и в весьма ограниченном количестве: Формула коллагена ГЛИ-Х-У n Пирролидоновые кольца иминокислот имеют особые стереохимические свойства , благодаря которым ограничивается гибкость полипептидной цепи и формируется вторичная структура в виде отдельных спиралей. Образование волокон при агрегации коллагеновых фибрилл Типы коллагена. Каждый из них входит преимущественно в состав какой-то определенной ткани: Тип I - в кости, дентине, сухожилиях, коже, роговице глаза; Тип II - в хряще, межпозвонковых дисках, стекловидном теле глаза; Тип III - в коже эмбриона, в сердечно-сосудистой системе и в патологически измененных тканях; Тип IV - в базальных мембранах. Распределение коллагена подробнее коллаген I кожа, сухожилия, кости, дентин, плацента, артерии, печень, роговица коллаген II хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело, роговица коллаген III артерии, матка, кожа плода, строма паренхиматозных органов коллаген IV базальные мембраны коллаген V при коллагене 1 и 2 коллаген VI хрящи, кровеносные сосуды, связки, кожа. Синтез коллагена На примере коллагена -I: Ниже Более подробная схема синтеза коллагена После того как во внеклеточном пространстве сформировались коллагеновые фибрилы, их прочность существенно увеличивается, так как образуются ковалентные сшивки между остатками лизина внутри и между молекулами тропоколлагена, укрепляя четвертичную структуру. РИС А Если в реакции участвует аллизин, то она протекает по механизму альдиминной конденсации.
Соединительная ткань Скачать Нарушение образования коллагена Десмозин Клеточные элементы костной ткани. Остеобласты Остеоциты Химический состав костной ткани. Неорганический состав костной ткани Органический матрикс костной ткани. К ней относятся жировая ткань, кости, зубы, кожа, фасции, сухожилия, хрящ, стенки сосудов, роговица, строма паренхиматозных органов, базальные мембраны, нейроглия. Несмотря на морфологические различия, все виды соединительной ткани имеют 3 общие признака: В его состав обязательно входят высокомолекулярные углевод-белковые комплексы — гликопротеины повторить! Формирующие их фибриллярные белки синтезируются в фибробластах. Межклеточный матрикс участвует в пролиферации и дифференцировке клеток, является каркасом, на котором формируется ткань. В сформированных тканях межклеточное вещество скрепляет клетки друг с другом, поддерживает форму клеток и органов, придает тканям механическую прочность. Как правило, углевод присоединяется к белку по остатку серина. Углеводная часть представлена гликозамингликанами старое название — мукополисахариды. Гликозамингликаны — это линейные гетерополисахариды, построенные из повторяющихся дисахаридных звеньев. В состав этих дисахаридов обычно входят аминосахара глюкозамин или галактозамин , которые могут быть сульфатированы или нет, а также уроновая кислота глюкуроновая или идуроновая. Известно 7 типов гликозаминогликанов, входящих в состав протеогликанов. Они могут различаться по составу образующих их мономеров, гликозидным связям, количеству и локализации сульфатных групп. Все гликозаминогликаны являются полианионами из-за наличия в них сульфатных и карбоксильных групп. Гиалуроновая кислота построена из дисахарида, включающего глюкуроновую кислоту и N-ацетилглюкозамин; имеет самую большую молекулярную массу — 10 5 - 10 7 ; способна связывать воду, при этом приобретая вид гелеобразной сетки, которая, воых, хорошо фиксирует клетки соединительной ткани и, воых, ограничивает диффузию и проницаемость межклеточного вещества для молекул и частиц, задерживая чужеродные крупные молекулы или клетки.. Некоторые микроорганизмы возбудители газовой гангрены, гнойных инфекций выделяют гиалуронидазу — фермент, разрушающий гиалуроновую кислоту, - что приводит к распространению патологического процесса на соседние ткани. В свободном виде гиалуроновая кислота может встречаться, н-р, в стекловидном теле, пупочном канатике, а в суставной жидкости она выполняет роль смазки. Остаток серной кислоты может присоединяться или по 4-му положению в хондроитинсульфате , или по 6-му в хондроитинсульфате. Хондроитинсульфаты хорошо связывают ионы благодаря диссоциации сульфатных групп. Молекулярная масса — от 10 4 до 10 6. Гепарин существует в виде одиночных полисахаридных цепей или в виде протеогликанов. Протеогликан имеет белковое ядро, состоящее только из остатков серина и глицина. К нему присоединены полисахаридные цепи, построенные из уроновых кислот идуроновой больше, чем глюкуроновой и глюкозамина, содержащего сульфатную или реже ацетильную группы. Синтезируется гепарин тучными клетками и может в них накапливаться. Гепарансульфат находится на поверхности клеток. От гепарина отличается строением белковой части, степенью сульфатирования и обратным соотношением уроновых кислот глюкуроновой больше, чем идуроновой. Дерматансульфат находится в разных тканях, в том числе в коже. Белковая часть протеогликанов, как и любые секретируемые белки, синтезируется на полирибосомах, связанных с ЭПС. Здесь же к ОН-группам серина поочередно присоединяются моносахара под действием гликозилтрансфераз. На одной пептидной цепи образуется много углеводных цепей, поэтому молекула протеогликана напоминает ершик. Разные протеогликаны различаются размером, содержанием белка и набором гликозамингликанов. В аппарате Гольджи протеогликан включается в гранулы и секретируется. В растворе протеогликаны занимают много места как бы распушены , так как 1 отрицательно заряженные цепи сульфатированных гликозамингликанов отталкиваются друг от друга, 2 они сильно гидратированы. При усилении давления на ткань протеогликановый гель выполняет функцию рессор и, подобно частично сжатой пружине, создает тургор и гасит резкие перемены нагрузки. Являясь анионами, гликозамингликаны способны связывать большое количество ионов Na, Са в очагах оссификации и таким образом участвовать в водно-минеральном обмене. Катаболизм гликозамингликанов мукополисахаридов происходит в лизосомах под действием специфических гликозидаз. Наследственный дефект этих ферментов ведет к накоплению в тканях одного или нескольких гликозамингликанов дерматан-, гепаран-, кератан- и хондроитинсульфатов. Развиваются мукополисахаридозы — тяжелые заболевания, проявляющиеся в резком нарушении умственного и физического развития ребенка, уменьшении продолжительности жизни. Обобщенный фенотип включает в себя грубые черты лица, помутнение роговицы, гепатоспленомегалию, тугоподвижность суставов, грыжи, множественный дизостоз, экскрецию мукополисахаридов с мочой и метахромное окрашивание периферических лейкоцитов и костного мозга. Диагностика отдельных типов мукополисахаридозов основана на выявлении гликозаминогликанов, выделяемых с мочой, и на определении активности специфических ферментов в разных тканях, например в культуре фибробластов кожи. Фибриллярные белки соединительной ткани. Основным фибриллярным белком соединительной ткани является коллаген. В организме человека более 5 типов коллагена , различающихся по первичной структуре, функциям и локализации. Наиболее распространен коллаген 1 типа, находящийся в сухожилиях, связках, костях. Особенностью первичной структуры коллагена является высокое содержание глицина, пролина, а также наличие редких аминокислот — гидроксипролина и гидроксилизина. Образование коллагена происходит в несколько этапов: При цинге синтез коллагена нарушен именно на стадии гидроксилирования пролиновых и лизиновых остатков, поэтому образуются непрочные коллагеновые волокна, обусловливающие ломкость кровеносных сосудов и множественные точечные кровоизлияния; гликозилирование, то есть перенос остатков глюкозы и галактозы на ОН-группу оксилизина , образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей в пределах N- и С-концевых пропептидов, формирование тройной спирали проколлагена. III — выход проколлагена из клетки, удаление N- и С-концевых пропептидов с образованием тропоколлагена коллагенового мономера , содержащего аминокислот; IV — окислительное дезаминирование остатков Лиз и оксилизина с образованием из них высокореактивных альдегидов под действием фосфопиридоксаль- и Сu-зависимой лизилоксидазы; V — агрегация сшивка молекул тропоколлагена в микрофибриллы за счет образования поперечных внутри-и межмолекулярных связей между этими альдегидными группами, с одной стороны, и NH 2 - группами других остатков Лиз и оксилизина, с другой по типу Шиффовых мостиков с последующей перегруппировкой. Именно эти поперечные ковалентные связи придают прочность коллагеновым фибриллам. Волокна коллагена, разветвляясь и переплетаясь, образуют трехмерную структуру, заполненную другими веществами межклеточного матрикса, которая и придает прочность тканям. Коллаген — медленно обменивающийся белок: Повышенная активность коллагеназы при артропатиях, воспалении, метастазировании опухолей. Усиленный синтез коллагеназы лежит в основе буллезного эпидермолиза, который характеризуется образованием на коже волдырей после небольшой травмы. Сниженная продукция коллагеназы ведет к отложению избыточного количества коллагена, н-р, при мозговидной опухоли подошвенной поверхности. Распад коллагена — единственный источник свободного Опр в организме. Синтез коллагена возрастает в заживающей ране, в печени при циррозе, в стенках артерий при атеросклерозе, в мышцах при дистрофии и т. С возрастом свойства коллагена значительно меняются: Это обусловлено увеличением как межмолекулярных сшивок в коллагене, так и связей с другими компонентами соединительной ткани — протеогликанами, гликопротеинами, фосфопротеинами. Нарушение образования коллагена может быть обусловлено мутациями генов коллагена или изменением активности ферментов , участвующих в его созревании. Это ведет к развитию таких заболеваний соединительной ткани, как: Изменения в первичной структуре сопровождаются усилением гидроксилирования Лиз и гликозилирования оксилизина, повышенной чувствительностью такого коллагена к протеиназам. Меняются механические свойства коллагеновых фибрилл, нарушается минерализация костей; 2 синдром Марфана , при котором из-за мутации гена коллаген обладает слабой механической прочностью. Болезнь характеризуется кифосколиозом, арахнодактилией паукообразные пальцы , деформацией грудной клетки, аневризмой аорты, эктопией хрусталика, долихостеномелией длинные тонкие конечности. Таким больным очень сложно накладывать швы, так как нитки легко разрывают хрупкие ткани, а у женщин возникают преждевременные роды из-за самопроизвольного разрыва плодных оболочек. При этих заболеваниях, наряду со структурными и регуляторными мутациями генов, наблюдаются врожденные и приобретенные энзимопатии: Другой фибриллярный белок соединительной ткани - эластин — тоже содержит много Гли и Про. В отличие от коллагена, в нем мало оксипролина, нет оксилизина, но много валина и других неполярных аминокислот. При ферментативном гидролизе эластина образуются необычные структуры: Десмозин и изодесмозин формируются 4-мя остатками лизина, которые соединяются своими радикалами и образуют замещенное пиридиновое кольцо рис. Этим объясняют способность эластина растягиваться в двух направлениях. Наряду с десмозином и изодесмозином поперечные связи в эластине обеспечивает и лизиннорлейцин рис. Эластин — основной компонент эластических волокон соединительной ткани. Если способность коллагена к упругому растяжению невелика, то эластин подобен резине. Он содержится в большом количестве в тканях, периодически испытывающих растяжения и сокращения: На метаболизм соединительной ткани влияют витамины н-р, вит. С, В 6 — повторить , гормоны повторить: ГлК угнетают активность фибробластов , ускоряют распад коллагена. Альдостерон, наоборот, стимулирует работу фибробластов и образование соединительной ткани. Тироксин усиливает деполимеризацию гиалуроновой кислоты. СТГ повышает включение Про в коллаген. При старении снижается количество воды и гликозамингликанов, а повышается содержание коллагена, его стабильность, устойчивость к действию коллагеназы. Компоненты межклеточного матрикса соединяются между собой и с клетками с помощью специальных структурных гликопротеинов, представителем которых является фибронектин. Фибронектин состоит из двух полипептидных цепей, соединенных у С-конца двумя дисульфидными связями. Он синтезируется многими клетками и находится в плазме крови, в базальных мембранах, на поверхности клеток и в глубине межклеточного вещества. Фибронектин выполняет интегрирующую функцию в организации межклеточного вещества, так как имеет специфические центры связывания с коллагеном, гиалуроновой кислотой, сульфатированными гликозамингликанами, а также с сиалогликолипидами и сиалогликопротеинами плазматической мембраны клеток. Фибронектин связывает и трансглутаминазу — фермент, катализирующий реакцию между остатками глутамина одной молекулы белка и остатками лизина другой молекулы белка: В результате разные компоненты межклеточного вещества прочно фиксируются ковалентными связями. В разных тканях межклеточный матрикс имеет неодинаковую структуру, что обусловлено спецификой этих тканей. КОСТНАЯ ТКАНЬ — вид соединительной ткани, которая является не просто механической опорой, но и огромным резервуаром Са. Это динамичная ткань, претерпевающая перестройку в зависимости от нагрузки. В норме процессы образования и резорбции костной ткани сбалансированы. Клеточные элементы костной ткани. Остеобласты — участвуют в образовании межклеточного вещества например, коллагена, гликозамингликанов и белковой части протеогликанов. В них хорошо развит ЭР и аппарат синтеза белка. Вырабатывают компоненты межклеточного вещества. Остеокласты — гигантские многоядерные клетки, способные резорбировать разрушать обызвествленный хрящ и межклеточное вещество костной ткани в процессе развития и перестройки кости. В них много лизосом и МХ, а синтез белка протекает медленнее, чем в остеобластах, так как слабо развит ЭР и мало рибосом. Химический состав костной ткани. Неорганический состав костной ткани. Большая часть Са в костях постоянно обновляется: Неорганические компоненты костной ткани представлены: В раннем возрасте преобладает Са 3 РО 4 2 , а в зрелой кости — гидроксиапатит. Органический матрикс костной ткани: Количество протеогликанов в зрелой плотной кости невелико. Среди гликозамингликанов преобладает хондроитинсульфат и меньше содержится хондроитинсульфата, кератансульфата и гиалуроновой кислоты; они участвуют в оссификации. В течение всей жизни организма продолжается постоянная перестройка костной ткани. Считают, что костная ткань скелета человека почти полностью перестраивается каждые 10 лет. Метаболизм костной ткани, поступление, депонирование и выведение Са и Р регулируются паратирином, кальцитонином, кальцитриолом 1,25 ОН 2 -Д 3 повторить! Паратирин активирует остеокласты, минеральные в 1-ую очередь Са и органические компоненты поступают в кровь. Кальцитонин подавляет активность этих клеток, и скорость формирования кости растет. При недостатке витамина Д , участвующего в синтезе Са-СБ, замедляется формирование новых костей и ремоделирование обновление костной ткани. Д ведет к деминерализации костей. С нужен для гидроксилирования Про и Лиз; при недостатке: Твердая часть зуба представлена эмалью, дентином и цементом. Полость зуба выполнена рыхлой соединительной тканью — пульпой. Минеральную основу составляют кристаллы апатитов: Кристаллы разных зубов неодинаковы; кристаллы эмали в 10 раз больше кристаллов дентина и кости. Состав апатитов может меняться. Это отношение может меняться от 1,33 до 2,0, так как возможно протекание реакций замещения: Другое замещение, наоборот, к образованию вещества с большей резистентностью к растворению: В кристаллической решетке гидроксиапатитов могут быть вакантные места, что повышает способность кристаллов к поверхностным реакциям. Н-р, если десятикальциевый гидроксиапатит имеет общий нейтральный заряд, то восьмикальциевый гидроксиапатит заряжен отрицательно: Са 8 РО 4 6 ОН 2 4- и способен связывать противоионы. Каждый кристалл гидроксиапатита покрыт гидратной оболочкой 1 нм. Проникновение различных веществ в кристалл гидроксиапатита идет в 3 стадии: Протекает медленнее несколько часов. Поверхностно расположенные ионы кристалла отрываются, уходят в гидратную оболочку, на их место встают другие, из гидратного слоя. В поверхность кристалла гидроксиапатита проникают фосфат, Са, F, карбонат, Sr, Na; 3 стадия — внедрение ионов с поверхности вглубь кристалла, то есть внутрикристаллический обмен. Внутрь кристалла могут проникнуть Са, Sr, фосфат, F. Течет долго, дни — месяцы. Это используется в практической стоматологии. Большая часть кристаллов гидроксиапатита в эмали определенным образом ориентирована и упорядочена в виде более сложных образований — эмалевых призм, каждая из которых состоит из тысяч и миллионов кристаллов. Эмалевые призмы собраны в пучки. Органические вещества эмали представлены белками, пептидами, свободными аминокислотами Гли, Вал, Про, Опр , жирами, цитратом, углеводами галактоза, глюкоза, манноза, глюкуроновая кислота, фукоза, ксилоза. Белки эмали делят на 3 группы: I — водорастворимые белки; молекулярная масса — , не свзываются с минеральными веществами; II — кальций-связывающий белок Са-СБ: В образовании агрегатов Са-СБ с Са участвуют фосфолипиды. В кислой среде комплекс распадается; III — белки, не растворимые в ЭДТА и HCl даже в 1N р-ре. Нерастворимые белки эмали по аминокислотному составу похожи на коллаген, но не идентичны ему: Предложена функционально-молекулярная модель строения эмали , в соответствии с которой молекулы Са-СБ, соединенные между собой кальциевыми мостиками, формируют трехмерную сетку; Са при этом может быть свободным или входить в структуру гидроксиапатита. Эта сетка через Са крепится к остову каркасу, мягкому скелету эмали , который формируется нерастворимым белком. Функциональные группы Са-СБ, способные связать Са, а это фосфат в составе или фосфосерина или фосфолипидов, связанных с белком; СООН-группы Глу, Асп, аминоцитрата, служат центрами точками нуклеации при кристаллизации. Дентин составляет основную массу зуба. Коронковая часть зуба покрыта эмалью , корневая — цементом. Дентин построен из основного вещества и проходящих в нем трубочек, в которых находятся отростки одонтобластов и окончания нервных волокон, проникающих из пульпы. Основное вещество содержит собранные в пучки коллагеновые волокна и склеивающее вещество, в котором имеется большое количество минеральных солей. Процесс образования дентина происходит в течение всего периода функционирования зуба при наличии жизнеспособной пульпы. Дентин, образующийся после прорезывания зуба, называют вторичным. Он характеризуется меньшей степенью минерализации и большим содержанием коллагеновых фибрилл. По дентинным трубочкам может циркулировать дентинная жидкость и поступать питательные вещества. Межканальцевое вещество представлено кристаллами гидроксиапатита, имеет высокую плотность и твердость. В цитоплазме одонтобластов много фибрилл, есть свободные рибосомы, липидные гранулы. Клеточный цемент расположен в верхушечной части корня и в области бифуркации корней по составу и строению напоминает грубоволокнистую кость, содержит цементоциты. Бесклеточный цемент покрывает остальную часть корня не содержит цементоцитов и состоит из коллагеновых волокон и аморфного склеивающего вещества. В течение жизни постоянно происходит отложение цемента; при некоторых заболеваниях пародонтит, периодонтит , повышении нагрузки на зуб — гиперцементоз.
Расписание троллейбусов г гродно 2017
Новости златоуста сегодня 17 июня 2017 года
Сколько времени бродит пиво
Mitsubishi pajero 3 технические характеристики
Характеристика на студента проходившего практику экономистом образец