Skip to content

Instantly share code, notes, and snippets.

Show Gist options
  • Save anonymous/7a07a107d5223c9e00644074aa35d347 to your computer and use it in GitHub Desktop.
Save anonymous/7a07a107d5223c9e00644074aa35d347 to your computer and use it in GitHub Desktop.
В состав соединительной ткани входят

В состав соединительной ткани входят


В состав соединительной ткани входят



Соединительная ткань - строение, функции, состав
СОСТАВ И СТРОЕНИЕ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
Соединительная ткань


























Соединительная ткань преобладает в организме и очень важна. Задача настоящей лекции обсудить опорно-поддерживающую функцию соединительной ткани и биохимические механизмы, участвующие в её выполнении. Соединительная ткань распределена по всему телу. Клетки соединительной ткани функционируют в тесном взаимодействии. У каждого вида клеток свои собственные задачи. В связи с этим их условно делят:. Работу регуляторных клеток схематично можно представить следующим образом:. При этом изменяется в ту или другую сторону просвет мелких сосудов артериол и капилляров , а также проницаемость их стенок для других клеток - лимфоцитов, макрофагов, ПМЯЛ. Тучные клетки оказывают активирующее влияние на Т-лимфоциты и макрофаги. Т-лимфоциты и макрофаги в свою очередь взаимно влияют друг на друга. В результате оба этих вида клеток, каждый по-своему, активируют фибробласты , в которых запускается синтез коллагена, эластина и других компонентов внеклеточного матрикса. ПМЯЛ убирают все лишнее, приводят в порядок результаты работы других клеток. Они работают в комплексе с макрофагами. Внеклеточный матрикс обеспечивает механическую и поддерживающую функции соединительной ткани. КОЛЛАГЕН — самый распространенный белок организма человека. Характерное свойство коллагена — нерастворимость в воде. Лишь при долгом кипячении возможна желатинизация коллагена. Коллаген образует нити фибриллы различной толщины. Расположение нитей коллагена обеспечивает выполнение их функции. А главная функция коллагена — придавать тканям прочность на разрыв. Коллагеновые волокна нити образованы молекулами тропоколлагена. Тропоколлаген состоит из 3-х субъединиц. Три спирали вместе образуют структуру, похожую на кабель, слегка закрученную в правую спираль — тропоколлаген. Некоторые формы коллагена содержат также 3-гидрокси-L-пролин, хотя и в весьма ограниченном количестве:. Пирролидоновые кольца иминокислот имеют особые стереохимические свойства , благодаря которым ограничивается гибкость полипептидной цепи и формируется вторичная структура в виде отдельных спиралей. Спирали очень компактны, так как каждая третья аминокислота в полипептидной последовательности — глицин. Глицин по размеру очень мал, поэтому легко помещается внутри коллагенового полимера , где никакая другая аминокислота не могла бы поместиться. Плотностью укладки обеспечивается суперспирализация: NH- группами пептидных связей соседних цепей. Четвертичная структура формируется при агрегации молекул тропоколлагена в фибриллы и стабилизируется поперечными сшивками сшивки рассматриваем дальше. Молекулы в фибриллах коллагена соединены конец к концу и бок о бок. Параллельные цепи тропоколлагена в фибриллах уложены так, что начало молекул в соседних цепях смещено на четверть длины цепи. Такое расположение обеспечивает перекрывание, необходимое для взаимодействия N-концевого участка одной молекулы тропоколлагена с С-концевым участком другой молекулы. Такая ступенчатость придает коллагеновому волокну характерную поперечную исчерченность с интервалом А. Биологическое значение смещения волокон связано с тем, что в промежутках вдоль ряда молекул тропоколлагена откладываются первые кристаллы гидроксиапатита при оссификации кости. Образование волокон при агрегации коллагеновых фибрилл. Цепи тропоколлагена немного отличаются друг от друга, поэтому различают цепи: В зависимости от того, из каких именно альфа-цепей состоит тропоколлаген, формируются генетически разные типы коллагена: I, II, III, IV и др. Каждый из них входит преимущественно в состав какой-то определенной ткани:. Тип III - в коже эмбриона, в сердечно-сосудистой системе и в патологически измененных тканях;. В зависимости от особенностей строения и общности функций разные коллагены делят на 3 основные группы:. Изоколлагены типов I, II, III, V, XI — фибриллформирующие или фибриллярные. Изоколлагены типов IX, XII, XV, XVI и XVIII — фибриллассоциируемые , потому что обычно связаны с коллагеновыми волокнами, которые уже образованы фибриллформирующими типами коллагенов. Фибриллассоциированные коллагены не теряют дополнительные пептиды после секреции и обеспечивают соединение фибриллформирующих волокон коллагена с другими молекулами матрикса. Изоколлагены типов IV, VI, VII, VIII и X — сетьформирующие. Эти изоколлагены образуют сетевидные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных слоёв эпителия с подлежащей соединительной тканью, что особенно важно для кожи. В коже фибриллы таких изоколлагенов образуют нерегулярно сплетённую и очень густую сеть — выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. На примере коллагена -I: Коллаген синтезируется в фибробластах в виде высокомолекулярного предшественника — проколлаген а. На этапах синтеза коллагена после включения пролина и лизина в полипептидную цепь происходит их гидроксилирование специфично для молекулы коллагена. Образование гидроксипролила и гидроксилизила катализируют железосодержащие ферменты — пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза , их кофактор — аскорбиновая кислота. В результате реакции образуются оксипролин и сукцинат в молекулу которого включён второй атом кислорода из молекулы О 2 и выделяется СО 2. Реакция высокоспецифична — остатки пролина и лизина подвергаются гидроксилированию, если они расположены со стороны аминогруппы глицинового остатка. При недостатке витамина С синтез коллагена нарушается, возникает непрочность коллагеновых волокон, кровоточивость десен, расшатывание зубов проявления цинги. Расшатывание зубов обусловлено, главным образом, недогидроксилированием вновь синтезированного коллагена периодонтальной связки. Такой коллаген плохо агрегирует. К остаткам гидроксилизина под действием сначала галактозилтрансферазы , затем глюкозилтрансферазы присоединяются углеводные единицы сначала — одна галактоза, затем некоторые галактозы достраиваются до дисахарида — галактоза-глюкоза. Гидроксилирование и трансферазная реакция происходят во вновь синтезированном коллагене, ещё не претерпевшем спирализации в просвете эндоплазматического ретикулюма. Проколлаген имеет более длинные цепи, чем тропоколлаген. Дополнительные концевые фрагменты не образуют обычную трехцепочечную спираль, а объединяются друг с другом в глобулярные домены, структура которых совершенно не похожа на уникальную линейную структуру зрелого коллагена например, есть дисульфидные мостики. Это препятствует агрегации и образованию фибрилл внутриклеточно, что было бы фатальным для клетки. Вне клетки протеолитические ферменты последовательно удаляют оба домена — N-концевой и С-концевой маркёры синтеза коллагена. После того как во внеклеточном пространстве сформировались коллагеновые фибрилы, их прочность существенно увеличивается, так как образуются ковалентные сшивки между остатками лизина внутри и между молекулами тропоколлагена, укрепляя четвертичную структуру. Сшивки создаются в несколько этапов. Вначале некоторые остатки лизина и гидроксилизина дезаминируются лизилоксидазой с образованием альдегидных групп, обладающих высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидроксилизина. Альдегидные группы самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя альдольные поперечные связи коллагена, или реагируют с аминогруппой остатков лизина или 5-гидроксилизина рис. А , обеспечивая образование бифункциональных ковалентных сшивок между соседними молекулами тропоколлагена. Если в реакции участвует аллизин, то она протекает по механизму альдиминной конденсации. При этом по иминной связи промежуточного соединения присоединяются 2 атома Н. В результате образуются сшивки с группировкой -NH- в середине — лизиннорлейцин или гидроксилизиннорлейцин рис. Присутствие гидроксильной группы в 5 положении гидроксиаллизина предопределяет течение реакции по механизму кетоиминной конденсации рис Б. В этом случае в цепи получившейся поперечной сшивки лизинокетонорлейцина или гидроксилизинокетонорлейцина вместе с группировкой -NH- присутствует кето-группа. Главная Опубликовать работу О сайте. Сохрани ссылку на реферат в одной из сетей: Соединительная ткань Соединительная ткань преобладает в организме и очень важна. Среди её функций главные функции: В состав соединительной ткани входят: В связи с этим их условно делят: Работу регуляторных клеток схематично можно представить следующим образом: В состав внеклеточного матрикса входят: Фибриллярные белки Коллаген, Эластин Структурные гликопротеины Фибронектин, Ламинин. Некоторые формы коллагена содержат также 3-гидрокси-L-пролин, хотя и в весьма ограниченном количестве: Формула коллагена ГЛИ-Х-У n Пирролидоновые кольца иминокислот имеют особые стереохимические свойства , благодаря которым ограничивается гибкость полипептидной цепи и формируется вторичная структура в виде отдельных спиралей. Образование волокон при агрегации коллагеновых фибрилл Типы коллагена. Каждый из них входит преимущественно в состав какой-то определенной ткани: Тип I - в кости, дентине, сухожилиях, коже, роговице глаза; Тип II - в хряще, межпозвонковых дисках, стекловидном теле глаза; Тип III - в коже эмбриона, в сердечно-сосудистой системе и в патологически измененных тканях; Тип IV - в базальных мембранах. Распределение коллагена подробнее коллаген I кожа, сухожилия, кости, дентин, плацента, артерии, печень, роговица коллаген II хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело, роговица коллаген III артерии, матка, кожа плода, строма паренхиматозных органов коллаген IV базальные мембраны коллаген V при коллагене 1 и 2 коллаген VI хрящи, кровеносные сосуды, связки, кожа. Синтез коллагена На примере коллагена -I: Ниже Более подробная схема синтеза коллагена После того как во внеклеточном пространстве сформировались коллагеновые фибрилы, их прочность существенно увеличивается, так как образуются ковалентные сшивки между остатками лизина внутри и между молекулами тропоколлагена, укрепляя четвертичную структуру. РИС А Если в реакции участвует аллизин, то она протекает по механизму альдиминной конденсации.


Состав и строение соединительной ткани


Соединительная ткань Скачать Нарушение образования коллагена Десмозин Клеточные элементы костной ткани. Остеобласты Остеоциты Химический состав костной ткани. Неорганический состав костной ткани Органический матрикс костной ткани. К ней относятся жировая ткань, кости, зубы, кожа, фасции, сухожилия, хрящ, стенки сосудов, роговица, строма паренхиматозных органов, базальные мембраны, нейроглия. Несмотря на морфологические различия, все виды соединительной ткани имеют 3 общие признака: В его состав обязательно входят высокомолекулярные углевод-белковые комплексы — гликопротеины повторить! Формирующие их фибриллярные белки синтезируются в фибробластах. Межклеточный матрикс участвует в пролиферации и дифференцировке клеток, является каркасом, на котором формируется ткань. В сформированных тканях межклеточное вещество скрепляет клетки друг с другом, поддерживает форму клеток и органов, придает тканям механическую прочность. Как правило, углевод присоединяется к белку по остатку серина. Углеводная часть представлена гликозамингликанами старое название — мукополисахариды. Гликозамингликаны — это линейные гетерополисахариды, построенные из повторяющихся дисахаридных звеньев. В состав этих дисахаридов обычно входят аминосахара глюкозамин или галактозамин , которые могут быть сульфатированы или нет, а также уроновая кислота глюкуроновая или идуроновая. Известно 7 типов гликозаминогликанов, входящих в состав протеогликанов. Они могут различаться по составу образующих их мономеров, гликозидным связям, количеству и локализации сульфатных групп. Все гликозаминогликаны являются полианионами из-за наличия в них сульфатных и карбоксильных групп. Гиалуроновая кислота построена из дисахарида, включающего глюкуроновую кислоту и N-ацетилглюкозамин; имеет самую большую молекулярную массу — 10 5 - 10 7 ; способна связывать воду, при этом приобретая вид гелеобразной сетки, которая, воых, хорошо фиксирует клетки соединительной ткани и, воых, ограничивает диффузию и проницаемость межклеточного вещества для молекул и частиц, задерживая чужеродные крупные молекулы или клетки.. Некоторые микроорганизмы возбудители газовой гангрены, гнойных инфекций выделяют гиалуронидазу — фермент, разрушающий гиалуроновую кислоту, - что приводит к распространению патологического процесса на соседние ткани. В свободном виде гиалуроновая кислота может встречаться, н-р, в стекловидном теле, пупочном канатике, а в суставной жидкости она выполняет роль смазки. Остаток серной кислоты может присоединяться или по 4-му положению в хондроитинсульфате , или по 6-му в хондроитинсульфате. Хондроитинсульфаты хорошо связывают ионы благодаря диссоциации сульфатных групп. Молекулярная масса — от 10 4 до 10 6. Гепарин существует в виде одиночных полисахаридных цепей или в виде протеогликанов. Протеогликан имеет белковое ядро, состоящее только из остатков серина и глицина. К нему присоединены полисахаридные цепи, построенные из уроновых кислот идуроновой больше, чем глюкуроновой и глюкозамина, содержащего сульфатную или реже ацетильную группы. Синтезируется гепарин тучными клетками и может в них накапливаться. Гепарансульфат находится на поверхности клеток. От гепарина отличается строением белковой части, степенью сульфатирования и обратным соотношением уроновых кислот глюкуроновой больше, чем идуроновой. Дерматансульфат находится в разных тканях, в том числе в коже. Белковая часть протеогликанов, как и любые секретируемые белки, синтезируется на полирибосомах, связанных с ЭПС. Здесь же к ОН-группам серина поочередно присоединяются моносахара под действием гликозилтрансфераз. На одной пептидной цепи образуется много углеводных цепей, поэтому молекула протеогликана напоминает ершик. Разные протеогликаны различаются размером, содержанием белка и набором гликозамингликанов. В аппарате Гольджи протеогликан включается в гранулы и секретируется. В растворе протеогликаны занимают много места как бы распушены , так как 1 отрицательно заряженные цепи сульфатированных гликозамингликанов отталкиваются друг от друга, 2 они сильно гидратированы. При усилении давления на ткань протеогликановый гель выполняет функцию рессор и, подобно частично сжатой пружине, создает тургор и гасит резкие перемены нагрузки. Являясь анионами, гликозамингликаны способны связывать большое количество ионов Na, Са в очагах оссификации и таким образом участвовать в водно-минеральном обмене. Катаболизм гликозамингликанов мукополисахаридов происходит в лизосомах под действием специфических гликозидаз. Наследственный дефект этих ферментов ведет к накоплению в тканях одного или нескольких гликозамингликанов дерматан-, гепаран-, кератан- и хондроитинсульфатов. Развиваются мукополисахаридозы — тяжелые заболевания, проявляющиеся в резком нарушении умственного и физического развития ребенка, уменьшении продолжительности жизни. Обобщенный фенотип включает в себя грубые черты лица, помутнение роговицы, гепатоспленомегалию, тугоподвижность суставов, грыжи, множественный дизостоз, экскрецию мукополисахаридов с мочой и метахромное окрашивание периферических лейкоцитов и костного мозга. Диагностика отдельных типов мукополисахаридозов основана на выявлении гликозаминогликанов, выделяемых с мочой, и на определении активности специфических ферментов в разных тканях, например в культуре фибробластов кожи. Фибриллярные белки соединительной ткани. Основным фибриллярным белком соединительной ткани является коллаген. В организме человека более 5 типов коллагена , различающихся по первичной структуре, функциям и локализации. Наиболее распространен коллаген 1 типа, находящийся в сухожилиях, связках, костях. Особенностью первичной структуры коллагена является высокое содержание глицина, пролина, а также наличие редких аминокислот — гидроксипролина и гидроксилизина. Образование коллагена происходит в несколько этапов: При цинге синтез коллагена нарушен именно на стадии гидроксилирования пролиновых и лизиновых остатков, поэтому образуются непрочные коллагеновые волокна, обусловливающие ломкость кровеносных сосудов и множественные точечные кровоизлияния; гликозилирование, то есть перенос остатков глюкозы и галактозы на ОН-группу оксилизина , образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей в пределах N- и С-концевых пропептидов, формирование тройной спирали проколлагена. III — выход проколлагена из клетки, удаление N- и С-концевых пропептидов с образованием тропоколлагена коллагенового мономера , содержащего аминокислот; IV — окислительное дезаминирование остатков Лиз и оксилизина с образованием из них высокореактивных альдегидов под действием фосфопиридоксаль- и Сu-зависимой лизилоксидазы; V — агрегация сшивка молекул тропоколлагена в микрофибриллы за счет образования поперечных внутри-и межмолекулярных связей между этими альдегидными группами, с одной стороны, и NH 2 - группами других остатков Лиз и оксилизина, с другой по типу Шиффовых мостиков с последующей перегруппировкой. Именно эти поперечные ковалентные связи придают прочность коллагеновым фибриллам. Волокна коллагена, разветвляясь и переплетаясь, образуют трехмерную структуру, заполненную другими веществами межклеточного матрикса, которая и придает прочность тканям. Коллаген — медленно обменивающийся белок: Повышенная активность коллагеназы при артропатиях, воспалении, метастазировании опухолей. Усиленный синтез коллагеназы лежит в основе буллезного эпидермолиза, который характеризуется образованием на коже волдырей после небольшой травмы. Сниженная продукция коллагеназы ведет к отложению избыточного количества коллагена, н-р, при мозговидной опухоли подошвенной поверхности. Распад коллагена — единственный источник свободного Опр в организме. Синтез коллагена возрастает в заживающей ране, в печени при циррозе, в стенках артерий при атеросклерозе, в мышцах при дистрофии и т. С возрастом свойства коллагена значительно меняются: Это обусловлено увеличением как межмолекулярных сшивок в коллагене, так и связей с другими компонентами соединительной ткани — протеогликанами, гликопротеинами, фосфопротеинами. Нарушение образования коллагена может быть обусловлено мутациями генов коллагена или изменением активности ферментов , участвующих в его созревании. Это ведет к развитию таких заболеваний соединительной ткани, как: Изменения в первичной структуре сопровождаются усилением гидроксилирования Лиз и гликозилирования оксилизина, повышенной чувствительностью такого коллагена к протеиназам. Меняются механические свойства коллагеновых фибрилл, нарушается минерализация костей; 2 синдром Марфана , при котором из-за мутации гена коллаген обладает слабой механической прочностью. Болезнь характеризуется кифосколиозом, арахнодактилией паукообразные пальцы , деформацией грудной клетки, аневризмой аорты, эктопией хрусталика, долихостеномелией длинные тонкие конечности. Таким больным очень сложно накладывать швы, так как нитки легко разрывают хрупкие ткани, а у женщин возникают преждевременные роды из-за самопроизвольного разрыва плодных оболочек. При этих заболеваниях, наряду со структурными и регуляторными мутациями генов, наблюдаются врожденные и приобретенные энзимопатии: Другой фибриллярный белок соединительной ткани - эластин — тоже содержит много Гли и Про. В отличие от коллагена, в нем мало оксипролина, нет оксилизина, но много валина и других неполярных аминокислот. При ферментативном гидролизе эластина образуются необычные структуры: Десмозин и изодесмозин формируются 4-мя остатками лизина, которые соединяются своими радикалами и образуют замещенное пиридиновое кольцо рис. Этим объясняют способность эластина растягиваться в двух направлениях. Наряду с десмозином и изодесмозином поперечные связи в эластине обеспечивает и лизиннорлейцин рис. Эластин — основной компонент эластических волокон соединительной ткани. Если способность коллагена к упругому растяжению невелика, то эластин подобен резине. Он содержится в большом количестве в тканях, периодически испытывающих растяжения и сокращения: На метаболизм соединительной ткани влияют витамины н-р, вит. С, В 6 — повторить , гормоны повторить: ГлК угнетают активность фибробластов , ускоряют распад коллагена. Альдостерон, наоборот, стимулирует работу фибробластов и образование соединительной ткани. Тироксин усиливает деполимеризацию гиалуроновой кислоты. СТГ повышает включение Про в коллаген. При старении снижается количество воды и гликозамингликанов, а повышается содержание коллагена, его стабильность, устойчивость к действию коллагеназы. Компоненты межклеточного матрикса соединяются между собой и с клетками с помощью специальных структурных гликопротеинов, представителем которых является фибронектин. Фибронектин состоит из двух полипептидных цепей, соединенных у С-конца двумя дисульфидными связями. Он синтезируется многими клетками и находится в плазме крови, в базальных мембранах, на поверхности клеток и в глубине межклеточного вещества. Фибронектин выполняет интегрирующую функцию в организации межклеточного вещества, так как имеет специфические центры связывания с коллагеном, гиалуроновой кислотой, сульфатированными гликозамингликанами, а также с сиалогликолипидами и сиалогликопротеинами плазматической мембраны клеток. Фибронектин связывает и трансглутаминазу — фермент, катализирующий реакцию между остатками глутамина одной молекулы белка и остатками лизина другой молекулы белка: В результате разные компоненты межклеточного вещества прочно фиксируются ковалентными связями. В разных тканях межклеточный матрикс имеет неодинаковую структуру, что обусловлено спецификой этих тканей. КОСТНАЯ ТКАНЬ — вид соединительной ткани, которая является не просто механической опорой, но и огромным резервуаром Са. Это динамичная ткань, претерпевающая перестройку в зависимости от нагрузки. В норме процессы образования и резорбции костной ткани сбалансированы. Клеточные элементы костной ткани. Остеобласты — участвуют в образовании межклеточного вещества например, коллагена, гликозамингликанов и белковой части протеогликанов. В них хорошо развит ЭР и аппарат синтеза белка. Вырабатывают компоненты межклеточного вещества. Остеокласты — гигантские многоядерные клетки, способные резорбировать разрушать обызвествленный хрящ и межклеточное вещество костной ткани в процессе развития и перестройки кости. В них много лизосом и МХ, а синтез белка протекает медленнее, чем в остеобластах, так как слабо развит ЭР и мало рибосом. Химический состав костной ткани. Неорганический состав костной ткани. Большая часть Са в костях постоянно обновляется: Неорганические компоненты костной ткани представлены: В раннем возрасте преобладает Са 3 РО 4 2 , а в зрелой кости — гидроксиапатит. Органический матрикс костной ткани: Количество протеогликанов в зрелой плотной кости невелико. Среди гликозамингликанов преобладает хондроитинсульфат и меньше содержится хондроитинсульфата, кератансульфата и гиалуроновой кислоты; они участвуют в оссификации. В течение всей жизни организма продолжается постоянная перестройка костной ткани. Считают, что костная ткань скелета человека почти полностью перестраивается каждые 10 лет. Метаболизм костной ткани, поступление, депонирование и выведение Са и Р регулируются паратирином, кальцитонином, кальцитриолом 1,25 ОН 2 -Д 3 повторить! Паратирин активирует остеокласты, минеральные в 1-ую очередь Са и органические компоненты поступают в кровь. Кальцитонин подавляет активность этих клеток, и скорость формирования кости растет. При недостатке витамина Д , участвующего в синтезе Са-СБ, замедляется формирование новых костей и ремоделирование обновление костной ткани. Д ведет к деминерализации костей. С нужен для гидроксилирования Про и Лиз; при недостатке: Твердая часть зуба представлена эмалью, дентином и цементом. Полость зуба выполнена рыхлой соединительной тканью — пульпой. Минеральную основу составляют кристаллы апатитов: Кристаллы разных зубов неодинаковы; кристаллы эмали в 10 раз больше кристаллов дентина и кости. Состав апатитов может меняться. Это отношение может меняться от 1,33 до 2,0, так как возможно протекание реакций замещения: Другое замещение, наоборот, к образованию вещества с большей резистентностью к растворению: В кристаллической решетке гидроксиапатитов могут быть вакантные места, что повышает способность кристаллов к поверхностным реакциям. Н-р, если десятикальциевый гидроксиапатит имеет общий нейтральный заряд, то восьмикальциевый гидроксиапатит заряжен отрицательно: Са 8 РО 4 6 ОН 2 4- и способен связывать противоионы. Каждый кристалл гидроксиапатита покрыт гидратной оболочкой 1 нм. Проникновение различных веществ в кристалл гидроксиапатита идет в 3 стадии: Протекает медленнее несколько часов. Поверхностно расположенные ионы кристалла отрываются, уходят в гидратную оболочку, на их место встают другие, из гидратного слоя. В поверхность кристалла гидроксиапатита проникают фосфат, Са, F, карбонат, Sr, Na; 3 стадия — внедрение ионов с поверхности вглубь кристалла, то есть внутрикристаллический обмен. Внутрь кристалла могут проникнуть Са, Sr, фосфат, F. Течет долго, дни — месяцы. Это используется в практической стоматологии. Большая часть кристаллов гидроксиапатита в эмали определенным образом ориентирована и упорядочена в виде более сложных образований — эмалевых призм, каждая из которых состоит из тысяч и миллионов кристаллов. Эмалевые призмы собраны в пучки. Органические вещества эмали представлены белками, пептидами, свободными аминокислотами Гли, Вал, Про, Опр , жирами, цитратом, углеводами галактоза, глюкоза, манноза, глюкуроновая кислота, фукоза, ксилоза. Белки эмали делят на 3 группы: I — водорастворимые белки; молекулярная масса — , не свзываются с минеральными веществами; II — кальций-связывающий белок Са-СБ: В образовании агрегатов Са-СБ с Са участвуют фосфолипиды. В кислой среде комплекс распадается; III — белки, не растворимые в ЭДТА и HCl даже в 1N р-ре. Нерастворимые белки эмали по аминокислотному составу похожи на коллаген, но не идентичны ему: Предложена функционально-молекулярная модель строения эмали , в соответствии с которой молекулы Са-СБ, соединенные между собой кальциевыми мостиками, формируют трехмерную сетку; Са при этом может быть свободным или входить в структуру гидроксиапатита. Эта сетка через Са крепится к остову каркасу, мягкому скелету эмали , который формируется нерастворимым белком. Функциональные группы Са-СБ, способные связать Са, а это фосфат в составе или фосфосерина или фосфолипидов, связанных с белком; СООН-группы Глу, Асп, аминоцитрата, служат центрами точками нуклеации при кристаллизации. Дентин составляет основную массу зуба. Коронковая часть зуба покрыта эмалью , корневая — цементом. Дентин построен из основного вещества и проходящих в нем трубочек, в которых находятся отростки одонтобластов и окончания нервных волокон, проникающих из пульпы. Основное вещество содержит собранные в пучки коллагеновые волокна и склеивающее вещество, в котором имеется большое количество минеральных солей. Процесс образования дентина происходит в течение всего периода функционирования зуба при наличии жизнеспособной пульпы. Дентин, образующийся после прорезывания зуба, называют вторичным. Он характеризуется меньшей степенью минерализации и большим содержанием коллагеновых фибрилл. По дентинным трубочкам может циркулировать дентинная жидкость и поступать питательные вещества. Межканальцевое вещество представлено кристаллами гидроксиапатита, имеет высокую плотность и твердость. В цитоплазме одонтобластов много фибрилл, есть свободные рибосомы, липидные гранулы. Клеточный цемент расположен в верхушечной части корня и в области бифуркации корней по составу и строению напоминает грубоволокнистую кость, содержит цементоциты. Бесклеточный цемент покрывает остальную часть корня не содержит цементоцитов и состоит из коллагеновых волокон и аморфного склеивающего вещества. В течение жизни постоянно происходит отложение цемента; при некоторых заболеваниях пародонтит, периодонтит , повышении нагрузки на зуб — гиперцементоз.


Расписание троллейбусов г гродно 2017
Новости златоуста сегодня 17 июня 2017 года
Сколько времени бродит пиво
Mitsubishi pajero 3 технические характеристики
Характеристика на студента проходившего практику экономистом образец
Sign up for free to join this conversation on GitHub. Already have an account? Sign in to comment