Структура и функции белков
Характеристика белков
Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия. Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;. Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных -S-S- связей. Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связано явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков. Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Денатурация белка — разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в. Различают физические температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения и химические тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды факторы, вызывающие денатурацию. Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура. Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше о С. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру несколько десятков единиц. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы несколько единиц. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4. Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки. Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран. Белковый состав зависит от физиологич. Активности, состава пищи и режима питания, биоритмов. В процессе развития состав меняется значительно от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными ф-ми. Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечивающий транспорт кислорода кровью, мыш-е кл-ки содержат сократительные белки актин и миозин, в сетчатке-белок родопсин и т д. При болезнях белковый состав меняется-протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарат. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена серповидно-клеточная анемия. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава то есть развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ. Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, то есть развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. В некоторых случаях приобретённые протеинопатии развиваются в результате изменения условий, в которых функционируют белки. Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции. Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. При различных заболеваниях часто используют биохимические исследования белкового состава крови для уточнения клинического диагноза. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии. FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Структура и функции белков Структура белковых молекул. Белки иначе называют протеинами; Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Протеинопатии Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. Соседние файлы в папке экз
Белки представляют собой азотосодержащие высокополимерные высокомолекулярные соединения коллоидной природы, обладающие большой лабильностью. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: От углеводов, жиров белки отличаются тем, что их молекуле кроме О, С, Н всегда содержится N, часто S, реже P, Fe, Cu, I, Mn, Ca и др. Молекулярный вес белков колеблется от до и выше. Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. Такая связь образуется за счет выделения молекулы воды от аминогруппы одной аминокислоты и карбонильной группы другой аминокислоты. Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Первичная структура - это состав и последовательность соединения аминокислот в молекуле белка. Первичная структура строго специфична для каждого белка. Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали или образуют складки. Чаще всего распространена альфа-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру. Вторичная структура образуется за счет замыкания водородных связей между пептидными группами. Третичная структура характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепочке. В поддержании третичной структуры белков принимают участие различные типы связей: Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной. Только после приобретения белком нативной третичной структуры он приобретает свою специфическую функциональную активность. Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, связанных нековалентно и функционирующих как единое целое Такие комплексы называют четвертичной структурой белка. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей водородные, ионные способны диссоциировать на исходные частицы с третичной структурой. Белки, состоящие из остатков аминокислот, содержат определенное количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам они также являются амфотерными электролитами, т. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой - как щелочь. При определенном значении рН раствора в белке диссоциирует одинаковое число карбоксильных и аминогрупп, так что число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым. Это состояние белка называется изоэлектрическим, а значение рН раствора, при котором оно достигается - изоэлектрической точкой ИЭТ. Поскольку в ИЭТ молекула белка не несет суммарного заряда и между соседними молекулами отсутствует электростатическое отталкивание, белки легко осаждаются из растворов при рН, равном их ИЭТ. ИЭТ белка различна для разных белков. Под действием крепких кислот или щелочей, а также под влиянием ферментов белки подвергаются гидролизу и распадаются на более простые соединения, образуя смесь а -аминокислот. В качестве промежуточных продуктов гидролиза белка последовательно, в небольших количествах появляются полипептиды. Классификация белков основана на их физико-химических и химических особенностях. Белковые вещества подразделяются на простые белки, или протеины, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, и сложные белки - протеиды, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы глюкоза, фосфорная кислота и др. Протеины , к которым относятся важнейшие белковые вещества продуктов, подразделяются в зависимости от характера растворимости в различных растворителях на следующие группы:. Альбумины растворимы в воде, при кипячении свертываются, а при действии на их растворов сернокислого аммония высаливаются осаждаются. Альбуминов много в яичном белке - овальбумин, молоке - лактоальбумин, гречихе, бобовых, крови. Они находятся в молоке - лактоглобулин, крови - фибриноген, мясе - миозиноген, яйцах — яичный глобулин, горохе, бобовых, сое, злаках. Глютелины - белки растительного происхождения, содержатся в злаковых и зеленых частях растений. Типичными представителями являются глютенин - в пшенице и ржи, глютелин - в кукурузе. Протамины и гистоны - растворимы в воде, имеют щелочную реакцию, не содержат серы. Протамины отличаются небольшим молекулярным весом. Протаминов много в икре и молоках рыбы, гистоны содержатся в продуктах животного происхождения, в белках мяса глобин. Протеноиды- нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах, не гидролизуются пищеварительными ферментами. Встречаются только в тканях животных. К ним относятся коллаген - белок соединительной ткани, кожи, хрящей, эластин - белок сухожилий и соединительной ткани, оссеин - белок костной ткани, кератин - белок волос, шерсти. Протеноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами. Сложные белки протеиды в зависимости от химической природы небелковой группы подразделяются на следующие виды:. Фосфопротеиды- белки в которых аминокислоты соединены с фосфорной кислотой. К ним относятся вителлин яичного желтка, казеин творога, казеиноген молока. Гликопротеиды- белки состоящие из аминокислот и сахаров или их производных. Основные представители - муцины и мукоиды находятся в слизистых выделениях животных, хрящах, костях, в составе пищеварительных соков. Липопротеиды- соединение белка с жирами и липоидами фосфоглицериды, холестерин. Липопротеиды широко распространены в природе, растворимы в воде и не растворимы в эфире, бензоле, хлороформе, находятся в яичном желтке, плазме животных клеток, нервной ткани. Хромопротеиды- белки, которые включают окрашенные простетические группы, содержащие медь, железо, магний. Это гемоглобин крови Fе , миоглобин мышц Fе , хлорофилл Мg. Нуклепротеиды- соединения белков с нуклеиновыми кислотами, входят в состав любой клетки, выполняют функцию передачи наследственных свойств. Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога - - или читать все Белки, липиды, углеводы III. Их строение, свойства, представители Агропромышленный комплекс, машиностроение, транспорт Ассортимент строительной керамики. Классификация, характеристика групп, видов, применение Атмосфера: Бюджетные программы Включения в клетке, их классификация, химическая и морфо-функциональная характеристика Внематочная беременность: Издержки, расходы предприятия, их классификация, пути снижения себестоимости. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права?
Вычислить площадь треугольника по формуле герона
Сталкер как настроить графику
Инструкция wilo pb 088ea
Станция сорочинская расписание поездов
Adr классы опасности